Гистидин в гормонах и ферментах

Многие аминокислоты уже давно используются в виде лекарственных форм для профилактики и лечения ряда заболеваний. К ним относятся такие аминокислоты, как метионин, гистидин, глутаминовая кислота, глицин. Известно, что аминокислоты, так же как витамины, гормоны, ферменты, являются жизненно важными, биогенными соединениями. Нарушение процесса их синтеза в организме, отсутствие или избыток аминокислот приводят к серьезным заболеваниям, поэтому в медицине все больше внимания уделяется вопросу применения аминокислот и их производных в фармацевтических целях. [c.365]

Часть аминокислот транспортируется к другим органам и тканям, где они идут на образование тканевых белков, ферментов, гормонов. Каждый белок организма имеет присущий только ему аминокислотный состав. Поэтому для синтеза белков необходим определенный ассортимент аминокислот. В первую очередь требуются аминокислоты, которые в организме животного не образуются. Эти аминокислоты называются незаменимыми. К ним принадлежат лизин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. У птиц незаменимыми аминокислотами могут быть глицин и серин, особенно в период их интенсивного роста. [c.121]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Токсическое действие. Циановодород вызывает быстрое удушение из-за блокирования дыхательных ферментов и расстройства тканевого дыхания. Так же действуют все цианистые соединения, способные отщеплять НСН и образовывать ион СН . При остром отравлении НСН в первую очередь страдают дыхательный и сосудодвигательный центры (сначала углубление дыхания и повышение кровяного давлегшя, затем паралич дыхания и резкое падение кровяного давления). Цианиды ингибируют окислительное фосфорилирование и энергетические процессы в нервных клетках, а также угнетают ферменты, катализирующие биотрансформацию ряда аминокислот — гистидина, триптофана, тирозина. О резком понижении способности тканей потреблять кислород свидетельствует алая окраска крови в венах. В первый момент отравления решающим является кислородное голодание тканей, в дальнейшем же могут развиваться дегенеративные изменения в ЦНС. При хроническом воздействии НСН в картине отравления важную роль играет угнетение продукции гормона щитовидной железы, вызываемое не пен, а образующимися из него роданистыми соединениями. Чувствительность организма к острому действию цианидов связана с уровнем потребления кислорода при низком его уровне (например, при зимней спячке) резко повышается устойчивость к интоксикации, что связано с понижением температуры тела и повышением резистентности к гипоксии вообще. НСН обладает кожно-резорбтивным действием. [c.513]

Гистидин — важная составная часть биологически активных полипептидов и активных центров многих гидролитических ферментов. Фотоокисление остатка гистидина в пептидных гормонах (например, в глюкагоне) или ферментах (например, в рибо-нуклеазе, трипсине или лизоциме) приводит к потере гормональной или ферментативной активности. Слабоосновное имидазольное ядро боковой цепи гистидина является причиной ряда трудностей, возникающих в ходе синтеза гистидинсодержащих пептидов. Именно поэтому до 1953 г. было известно всего несколько пептидов, содержащих остаток оь-гистидина на N-кoнцe [191, 722] и в других положениях пептидной цепи ([201, 636, 719, 1082, 1083, 2119] ср. [772]). [c.236]

В результате замены гистидина на аспартат в положении 10 В-цепи инсулина образуется гормон, который связывается инсулиновым рецептором плазматической мембраны почти в пять раз более эффективно, чем нормальный инсулин. Соответствующая мутация обнаружена у больных семейной гинернроинсулинемией. Цитохром с содержит консервативный остаток фениланалина в цитохроме с дрожжей это остаток 87 (рис. 111.8). Когда в результате мутации фенилаланиновый кодон ТТТ заменяется на глициновый GGT, цитохром с сохраняет свою активность, но его способность к переносу электронов на цитохром с-нероксидазу существенно снижается. Субстратсвязывающий центр протеолитического фермента трипсина содержит в положении 226 остаток глицина. Как показывают структурные исследования, замена этого остатка на более объемную аминокислоту аланин может приводить [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология