Лейцин семян

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Кормление разными аминокислотами, меченными тяжелым азотом, показало, что они неодинаково ведут себя в организме. Тирозин дает больше всего в белках печени и меньше — в белках плазмы. Обратное соотношение наблюдалось для лейцина, причем в белках печени за семь дней половина его заменялась меченым. Особенно подробно изучалась судьба глицина в теле. В печени введенный меченый глицин быстро обменивается с ранее содержавшемся в ней глицином других тканей. В печени крыс такое обновление глицина достигает 10% в день. [c.320]

Следует обратить особое имание на то, что триплеты, кодирующие одну и ту же аминомслоту, в большинстве случаев различаются только по третьему нуклеотидному остатку. Лишь в тех случаях, когда аминокислота имеет более четырех кодонов, различия в кодонах затрагивают также первое и второе положения в триплете. Если вся группа четырех кодонов, различающихся только по третьему нуклеотиду, кодирует одну и ту же аминокислоту, то можно говорить о семье кодонов. Как видно из рис. 3, имеется восемь таких семей кодонов —для лейцина, валина, серина, пролина, треонина, аланина, аргинина и глицина. [c.16]

Код, данный на рис. 3, является универсальным для белоксинтези-рующих систем бактерий и цитоплазмы всех эукариот, включая животных, грибы и высшие растения. Однако в живой природе имеются также и исключения. По крайней мере белоксинтезирующие системы митохондрий животных (млекопитающих) и грибов обнаруживают ряд отклонений от этого универсального кода. Так, в митохондриях изученных эукариотических организмов триптофан кодируется как UGG, так и UGA соответственно, UGA не является терминирующим кодоном. В митохондриях млекопитающих (человека) кодоны AGA и AGG — терминирующие и не кодируют аргинин. В митохондриях дрожжей вся кодоновая семья UU, U , UA и UG кодирует треонин, а не лейцин (хотя в митохондриях другого гриба, Neurospora, они кодируют лейцин, в соответствии с универсальным кодом). [c.16]

Более адекватные животные модели, позволяющие изучать болезнь Альцгеймера, были созданы с использованием трансгенов, содержащих мутации в гене АРР, характерные для некоторых семей с высокой частотой встречаемости болезни Альцгеймера в раннем возрасте (<50 лет). У одной группы таких семей в положении 717 АРР (АРР-717) вместо валина присутствовал фенилаланин, в другой группе в положениях 670 и 671 АРР (АРР-670/671) лизин и метионин были заменены на аспарагин и лейцин соответственно. [c.431]

Эта модель проверялась на разных системах. Весьма изящные опыты были проведены, в частности, Динцисом (фиг. 168). В этих опытах ретикулоциты инкубировались при 15° с Н -лейцином в течение различных промежутков времени (от 4 до 60 мин). Оказалось, что удельная активность лейцинсодержащих пептидов (семь лейциновых остатков имеется в а-цепи и восемь — в р-цепи) возрастает по мере их удаления от N-конца. При увеличении времени инкубации эта зависимость проявляется слабее. [c.526]

В 1957 г. Байер [6] осуществил анализ смеси семи аминокислот в виде их метиловых эфиров. Газохроматографическое разделение метиловых эфиров валина, норвалина, лейцина, норлейцина, глутаминовой кислоты, метионина и фенилаланина было проведено при 138 и 191° С на колонках длиной 2—3 м, заполненных силиконовой высоковакуумной смазкой на стерхамоле зернения [c.8]

Все кадацитонины имеют близкое строение I-кoнцeвoгo участка молекул. В свином, бычьем, овечьем и двух лососевых кальцитонинах идентична один — девять аминокислотная последовательность. В гормоне человека из этих девяти остатков — семь одинаковых Во всех кальцитонинах С-концевая аминокислота —пролинамид, в 28-м положении — глицин, в 22-м ароматическая аминокислота, в 15-м — дикар-боновая кислота. Гидрофобные остатки (тирозин, фенилаланин, лейцин) расположены в одних и тех же участках (положения 4, 9, 12, 16, 19, 22), восьмое положение занято неполярной аминокислотой (в большинстве случаев валином, а в гормойе челе века и одном из лососевых — метионином). [c.276]

Б. На поверхность агара с полной средой высевают пробы из семи разных культур Е. oll. П сле инкубации делают отпечаток выросших на этой чашке колоний либо на чашки с минимальным агаром, к которому добавлен триптофан или лейцин, либо на чашку с индикаторным агаром с ЭМС с лактозой (на котором бактерии La i- образуют красные, а бактерии La — — бесцветные колонии). Характер роста бактерий на чашках-репликах показывает, что эти семь культур обладают следующими фенотипическими признаками [c.145]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

Прокарбоксипептидаза А активируется при отщеплении с помощью трипсина около 64 аминокислотных остатков с Ы-конца полипептидной цепи [125]. Этот зимоген обладает довольно высокой каталитической активностью. Проявляя способность гидролизовать небольшие эфиры и пептиды [126, 127], прокарбоксипептидаза отщепляет от лизоцима С-концевой лейцин только в семь раз медленнее, чем карбоксипептидаза. Зимоген гидролизует также бензоил-<31у-Ь-РЬе с йса = 3 с и Км = = 2,7 мМ (соответствующие величины для фермента равны 120 с и 1,9 мМ) [126]. В отличие от химотрипсина в прокар-боксипептидазе, несомненно, имеется центр связывания и каталитический аппарат практически полностью сформирован. [c.382]

Пепсин, мол. вес которого равен 34 644, состоит из единственной полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков [137, 138]. Ser-68 фосфорилирован, однако удаление фосфата не приводит к существенным изменениям каталитических СВОЙСТВ фермента [139]. Как и у других кислых протеаз, активный центр пепсина занимает обширную область, в которую может поместиться по крайней мере четыре-пять, а возможно, и до семи остатков молекулы субстрата [140, 141]. Наиболее благоприятной для функционирования пепсина является такая ситуация, когда по обе стороны от расщепляемой связи находятся гидрофобные аминокислоты. Статистический анализ процесса расщепления связей в белках показывает, что подцентр Si специфичен к лейцину, фенилаланину, триптофану и глутама-ту ( ), а подцентр Si— к триптофану, тирозину, изолейцину и фенилаланину [141]. Пепсин, как правило, не гидролизует эфиры исключение составляют эфиры L-p-фенилмолочной кислоты и некоторые эфиры сернистой кислоты. [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология