Лейцин эластине

Очень своеобразен аминокислотный состав этого белка. Как и в коллагене, одна треть аминокислотных остатков представлена глицином. Эластин богат также про-лином. Однако в отличие от коллагена в эластине очень мало гидроксипролина, пет гидроксилизина и мало полярных аминокислот эластин богат неполярными алифатическими аминокислотами-аланином, валином, лейцином и изолейцином. [c.192]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Эластин — структурный белок, составляющий основу соединительной ткани связок и сухожилий, он устойчив к кипячению и действию кислот и щелочей, что объясняется высоким содержанием неполярных аминокислотных остатков. Эластин содержит много глицина, пролина и лейцина (25—30%). По своим свойствам эластины являются фибриллярными белками, более прочными, чем коллагены. [c.55]

У низших животных был открыт целый ряд веществ, более или менее приближающихся по своим химическим свойствам к коллагенам или же к эластину. Назовем из них спонгин — главная составная часть губок он гораздо более устойчив по отношению к едкому натру и баритовой воде, чем коллаген. При полном гидролизе спонгина кипячением с разведенной серной кислотой образуются лейцин и гликокол, но не тирозин, откуда сл еду ет, что спонгин относится к коллагенам. [c.326]

Белки пищи подвергаются в желудке воздействию желудочного сока, особенно его составных частей соляной кислоты и пепсина. В главных клетках желез слизистой оболочки желудка образуется пепсиноген, переходящий под влиянием соляной кислоты в пепсин. Превращение пепсиногена в пепсин сопровс ждается отщеплением от него ингибитора , являющегося полипептидом (стр. 174). Одновременно с этим наблюдаются изменения в концевом аминокислотном остатке пепсиногена. В пепсине он представлен изолейцином, в пепсиногене же — лейцином. Наряду с этим соляная кислота, концентрация которой в желудочном соке достигает 0,59о, способствует набуханию белков, увеличивает их объем и делает их более доступными для действия пепсина. Это имеет особое значение для переваривания таких белков, как коллаген и эластин, трудно поддающихся воздействию протеолитических ферментов. [c.334]

Первое свидетельство в пользу этого предположения он представил уже в 1902 г. Докладывая немецкому обществу естествоиспытателей результаты проделанных совместно с П. Бергелем опытов, он сообщил, что среди продуктов обработки фиброина шелка дымящейся соляной кислотой, трипсином и баритовой водой был обнаружен глицил-аланин [185]. Несколько позднее, в 1906 г., это, первоначально оспариваемое многими учеными открытие, было вновь подтверждено. Тогда среди продуктов гидролиза фиброина шелка, кроме глицил-аланина, был открыт глицил-L-тиpoзин [181]. Из гидролизата эластина был выделен пептид гликоколла и лейцина. Тогда же Фишер и Абдергальден разработали первый метод, позволявший определять аминокислотные остатки, имеющие в своем составе свободную аминогруппу, т. е. N-концевые аминокислоты, по современной терминологии. Значение этого открытия трудно переоценить. Уже в 1907 г. Фишер дал принципиальное решение вопроса о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Для того чтобы определить положение аминокислоты в дипептиде, он предложил блокировать аминоконец пептида -нафталинсульфо-нильной группой (которая не отщеплялась при гидролизе пеп- [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология