Гистон также Гистоны

ДНК прокариот построена так же, как и эукариот (рис. 16). Молекула ДНК несет множество отрицательных зарядов, поскольку каждый фосфатный остаток содержит ионизированную гидроксильную группу. У эукариот отрицательные заряды нейтрализуются образованием комплекса ДНК с основными белками — ги-стонами. В клетках подавляющего больщинства прокариот не обнаружено гистонов, поэтому нейтрализация зарядов осуществляется взаимодействием ДНК с полиаминами (спермином и спер-мидином), а также с ионами М . В последнее время у некоторых архебактерий и цианобактерий обнаружены гистоны и гистоно-подобные белки, связанные с ДНК. Содержание пар оснований А+Т и Г+ Ц в молекуле ДНК является постоянным для данного вида организма и служит важным диагностическим признаком. У прокариот молярная доля ГЦ в ДНК колеблется в очень широких пределах от 23 до 75 %. [c.57]

Многие эукариотические гены (может быть, даже большинство их) обладают весьма загадочной структурной особенностью, которая состоит в том, что в их нуклеотидную последовательность вставлен участок ДНК, не кодирующий аминокислотную последовательность полипептидного продукта. Эти нетрансли-руемые вставки прерывают строго кол-линеарное соответствие между нуклеотидной последовательностью остальных участков гена и аминокислотной последовательностью полипептида, кодируемого этим геном (рис. 27-29). Такие не-транслируемые участки ДНК в генах называют вставочными последовательностями, или нитронами, тогда как участки гена, кодирующие аминокислотную последовательность полипептида, называют экзонами. Хорошо известным примером может служить ген, кодирующий единственную полипептидную цепь яичного белка,-овальбумина. На рис. 27-29 видно, что в этом гене присутствуют шесть интронов, которые разделяют ген овальбумина на семь экзонов. Видно также, что интроны в этом гене гораздо длиннее экзонов-суммарная длина всех интронов составляет 85% общей длины ДНК гена. За немногими исключениями, все изученные к настоящему времени эукариотические гены содержат интроны, которые различаются по числу, по месту расположения, а также по тому, какую часть общей длины гена они занимают. Например, ген сывороточного альбумина содержит 6 интронов, ген белка кональбумина куриных яиц -17 интронов, а ген коллагена-свыше 50 интронов. Исключение составляют гены гистонов, которые, по-видимому, не содержат интронов. [c.884]

Диаметр ядра обычно не превышает 5 мкм (5 х 10 см). Поскольку упаковка ДНК в хроматиновой фибрилле позволяет уменьшить ее линейные размеры до 1 мм, должны существовать другие, более высокие, уровни компактизации. Один из принципов дальнейшей конденсации хроматина был подсказан внешним видом некоторых особых хромосом -так называемых хромосом типа ламповых щеток из ооцитов многих животных и политенных хромосом определенных клеток насекомых. Хромосомы этих двух типов обладают хорошо выраженной петельной структурой, т. е. имеют сфию петельных доменов, которые под углом отходят от основной оси хромосомы. Установлено, что хромосома бактфии Е.соИ (кольцевая молекула ДНК длиной около 0,1 см, лишенная гистонов) также уложена в виде петель. Существующие в настоящее время данные позволяют считать петельную укладку общим принципом структурной организации хроматина. [c.118]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Гистоны — также щелочные белки с низким молекулярным весом, содержащиеся в ядрах животных клеток в соединении с нуклеиновыми кислотами. В растениях гистоны также не обнаружены, но предполагается их присутствие в семенах. [c.221]

Протамины представляют собой белки очень низкого молекулярного веса (—6000), обладающие сильноосновными свойствами. Они содержат большое количество остатков аргинина. Их выделяют из зрелой спермы рыб (лососевых, сельди и др.). Гистоны — также основные белки, которые находятся в ядрах соматических клеток, где они тесно связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой. [c.37]

Гистоны также обладают способностью адсорбироваться на кизельгуре. Поскольку гистоны образуют комплексы только с двухцепочечной ДНК или с РНК, двухцепочечная ДНК может быть очищена этим методом. Если элюирование проводится путем повышения ионной силы, возможно разделение ДНК в соответствии с составом оснований, причем ДНК с высоким содержанием гуанина и цитозина элюируется в первую очередь. [c.216]

Фосфорилирование полипептидной цепи. Хотя большинство фосфорилированных белков было охарактеризовано у животных, возможно, что они также распространены у растений [173]. Так, установлено, что гистон Н, сои фосфорилирован специфи- [c.43]

Русский химик Михаил Васильевич Ломоносов (1711 —1765) еще в 1756 г т. е. почти за двадцать лет до работ Лавуазье по горению, отказался от теории флс гистона и предположил, что при горении вещества соединяются с частью воздухг К сожалению, труды Ломоносова были опубликованы на русском языке, и западне европейские химики, включая Лавуазье, не смогли с ними ознакомиться. Прим( чательно также, что Ломоносов имел почти современные взгляды на теорию атоме и теорию теплоты, опередив, таким образом, свое время почти на сто пятьдесят ле [c.49]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

Гистоны также представляют собой белки, обладающие основными свойствами. Эти белки были открыты Косселем [184] в ядрах клеток, где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Основной характер выражен у гистонов слабее, чем у протаминов, вследствие чего они не осаждаются щелочными растворами пикратов. Возможно, что гистоны являются предшественниками протаминов, так как они были найдены в семенниках неполовозрелых рыб. В силу своего щелочного характера гистоны осаждаются из растворов аммиаком при изоэлектрической точке (около pH 8,5). Это свойство используется при выделении гистонов. Подробнее всего изучен гистон из зобной железы. Для получения этого гистона измельченная зобная железа настаивается с водой, после чего к водному экстракту железы прибавляют уксусную кислоту. При этом выпадает осадок ну-клеогистона, который растворяют в щелочи. Нуклеиновые кислоты удаляют осаждением серной кислотой, а образующуюся сернокис-яую соль гистона осаждают из фильтрата этиловым спиртом [185]. Гистоны имеют более высокий молекулярный вес, чем протамины, и аминокислотный состав гистонов ближе к аии- [c.198]

Глобин — белковый компонент гемоглобина — одно время относили к гистонам, так как глобин, подобно гистонам, осаждается из раствора при добавлении аммиака однако позднее было показано, что исследованные препараты содержали денатурированный глобин. Нативный же глобин не осаждается аммиаком. Глобин отличается от типичных гистонов также по аминокислотному составу. [c.199]

Гистоны растворяются в воде и нерастворимы в разбавленном аммиаке подобно протаминам, не денатурируют при нагревании. Гистоны также являются основнылти белками, поэтому в клетке они встречаются в виде солеобразных комплексов с кислотными компонентами се, чаще всего с нуклеиновыми кислотами. [c.25]

Активация хроматина сопровождается также локальным аце-тилированием N-кoнцeвыx областей гистонов Н2А, Н2В, НЗ и Н4. Вероятно, активный и неактивный хроматин различаются и по содержанию гистоновых вариантов. Например, в полностью репрессированном хроматине эритроцитов цыпленка гистон Н1 частично заменен близким ему по структуре гистоном Н5. [c.254]

Более поздние электронно-микроскопические исследования интерфазных ядер показали, что в действительности вепрерывность хромосом сохраняется и что ДНК просто расправляется из плотной матафазной упаковки и заполняет весь объем ядра в виде ультратонких нитей диаметром 200—300 А вид этих нитей позволяет предположить, что это отдельные двойные спирали ДНК, покрытые гистоновой оболочкой. В интерфазе ДНК метаболически активна и служит матрицей для своей собственной репликации в ходе подготовки к следующему клеточному делению, а также ДЛЯ синтеза информационных РНК-Таким образом, интерфазная хромосома аналогична вегетативной молекуле ДНК фага, принимающей участие в его внутриклеточном развитии. Молекулярные механизмы, обеспечивающие периодическую конденсацию и расправление хромосомной ДНК, пока что не выяснены, однако представляется вероятным, что в их основе лежат взаимодействия типа ДНК — гистон и гистон — гистон. [c.499]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

В другом эксперименте коацервация происходила в растворе, содержащем гуммиарабик и гистон (или желатину), а также глю-козо-1-фосфат и фосфорилазу картофеля [51, 52]. За накоплением крахмала в каплях следили по результатам реакции с иодом. При замене сахарофосфата и фосфорилазы крахмалом и р-амила-зой крахмал также накапливался в коацерватах (его концентрация в них в 4,5 раза превышала концентрацию в среде). Из-за присутствия фермента крахмал (полимер глюкозы) подвергался гидролизу при этом некоторое количество мальтозы (димер глюкозы) оставалось внутри коацервата, а часть се выходила в равновесную жидкость, как это было показано путем титрования перманганатом. Были поставлены контрольные эксперименты с коацерватами, содержащими инактивированный фермент. С их помощью было показано, что мальтоза, обнаруженная в коацерватах в первом эксперименте, не является продуктом гидролиза, происходящего во внешней равновесной жидкости. Она возникала в результате реакции, происходящей внутри коацервата, как это показано на фиг. 70 (вверху). В условиях, в которых предпочтительно протекает реакция 1, а не реакция 2, размер коацервата возрастает. Этот процесс можно интерпретировать как примитивную форму [c.290]

В хроматине ядра ДНК связана с комплексами основных белков (гистонов) и негистоновыми белками, а также с неболь-щим количеством липидов и РНК. Двойная спираль ДНК и гистоны организованы в правильную периодическую структуру, состоящую из нуклеосом и участков молекулы ДНК между ними. Нуклеосомой называют комплекс, состоящий из восьми молекул гистоновых белков Н2А, Н2В, НЗ и Н4 (по 2 молекулы), на который намотаны петли ДНК из 140 — 200 пар нуклеотидов. Диаметр нуклеосомы около 10 нм. Между нуклео-сомами локализованы участки ДНК из 30 — 50 пар нуклеотидов (длиной 10 — 20 нм), связанные с гистоном Н1. Такая организация ДНК в хроматине позволяет ее молекуле укладываться в петли и в более сложные структуры. В составе нуклеосомы ДНК менее доступна для действия нуклеаз, которые легче расщепляют межнуклеосомные участки молекулы. В развернутом состоянии петли активны (осуществляется синтез ДНК или РНК), в неактивном состоянии петли свернуты в компактные структуры. [c.310]

Кроме взаимодействия с ДНК гистоны также взаимодействуют друг с другом. Экстракцией 2 М Na l (а не кислотой) из хроматина выделен тетрамер, состоящий из двух молекул гистона НЗ и двух молекул гистона Н4. В этих же условиях гистоны Н2А и Н2В могут быть выделены вместе в виде димера. Современная модель структуры хроматина предполагает, что один тетрамер и два днмера взаимодействуют с 200 парами оснований ДНК, что составляет участок длиной - 70 нм. При этом образуется сферическая структура диаметром И нм. Считается, что хроматин представляет собой подвижную цепь, составленную из таких единиц. Эта предположительная модель подтверждается данными электронной микроскопии и методом дифракции рентгеновских лучей, а также расщеплением хроматина дезоксирибонуклеазой как в выделенных ядрах, так и в очищенных нитях хроматина (гл. 25). [c.232]

Изучение влияния концентрации соли на спектр ЯМР гистонов в отсутствие ДНК показывает, что с увеличением концентрации соли линии неполярных аминокислот уширяются. Это было истолковано так, что гистоны самоассоциируют посредством неполярных районов, образуя агрегаты (табл. 17-2, правила 5 и ). Из этого разумно предположить, что в хроматине гистоны также ассоциированы посредством неполярных групп, и в таком виде, но ул<е за счет основных групп связаны с ДНК- [c.509]

ДНК в клетках бактерий также связана с основными белками. Например, в клетках Е. oli это белки HU1 и HU2. Ничего похожего на нуклеосомы они не образуют, и содержание их в расчете на единицу массы ДНК гораздо меньше, чем гистонов. [c.238]

Нуклеосома обладает достаточно высокой стабильностью при различных условиях, однако в ряде случаев были обнаружены сравнительно небольшие конформационные изменения в них. Так, различия в условиях кристаллизации сказываются на взаимодействии одного из гистонов (предположительно Н2А) с концевым участком нуклеосомной ДНК. Карта линейной последовательности гистонов на нуклеосомной ДНК также изменяется в деталях в зависимости от того, проводят ли иришивку в ядрах, хроматине (Ю-нм фибриллах) или выделенных нуклеосомах. [c.242]

Таким образом, благодаря применению описанного в работе подхода для представления знаний, достигнута высокая точность распознавания комплексной детерминанты гистонов Н1, состоящей из Ы-концевого домена и области перехода Ы-концевого домена в центральный гидрофобный домен. Существенно также, что предложенная технология позволяет выявлять белки, принадлежащие к группе ДНК(РНК)-взимодействупцих. [c.259]

Довольно успешно ионообменную хроматографию применяют и для фракционирования белков рибосом. Большинство этих белков также имеет щелочной характер, но они крупнее гистонов, поэтому здесь предпочтение отдается СМ-целлюлозе. Белки рибосом весьма склонны к агрегации, что заставляет вести их хроматографическое фракционирование в присутствии 6 М мочевины. [c.311]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

В бактериальных клетках отрицательно заряженные фосфатные группы ДНК могут быть в значительной степени нейтрализованы положительно заряженными полиаминами. Однако основные белки также стремятся частично одеть ДНК. В зрелых головках сперматозоидов рыб плотно упакованная ДНК нейтрализуется протамииами — специальными низкомолекулярными белками (с мол. весом - 5000), богатыми остатками аргинина. Сходные основные белки обнаружены в сперме млекопитающих [284]. Однако в соматических клетках, отрицательные заряды ДНК компенсируются главным образом положительным зарядом гетерогенных групп основных белков, известных под названием гистоиов. Существует пять классов гистонов, мол. вес которых составляет от 11 ООО до 21 500 [285—287] [c.301]

Какие еще белки кроме гистонов обнаруживаются в клеточных ядрах Методом электрофореза в полиакриламидном геле было установлено, что в ядрах клеток НеЬа содержится около 450 компонентов, большинство из которых присутствует в небольших количествах (<10 000 молекул в расчете на одну клетку) и не обнаруживается в цитоплазме [302]. К наиболее кислым белкам относится большое число ферментов, включая РНК-полимфазу. Кроме того, в ядрах содержатся 1) определенные репрессоры генов, в основном не идентифицированные, 2) бел ки, связывающие гормоны, и 3) многие другие белки [303]. Наряду с ядерными белками, которым уделяется обычно основное внимание, определенную роль в регуляции фенотипического выражения генов играет также мало исследованный класс небольших ядерных РНК. Молекулы этой РНК длиной от 65 до 200 нуклеотидов могут стимулировать транскрипцию специфических генов, связываясь с комплементарными участками ДНК. Таким образом, информация, транскрибированная с одного участка хромосомы, может оказывать влияние на процессы, протекающие на другом участке или на другой хромосоме [303а]. [c.304]

П. являются, напр., комплексы ДНК, белков-гистонов с ДНК, комплексы синтетич. линейных полюлектролитов с белками и с мицеллярными ПАВ. П. используют как структурообразователи дисперсных систем, в т. ч. для грунтов и почв, эффективные ср-ва для борьбы с водной и ветровой эрозией почв, как полимерные биосовместимые материалы в медицине, а также как носители ферментов и при создании диагностич. систем в биологии и биотехнологии. Многие П.-комплексообразующие в-ва, в связи с чем они м.б. использованы для извлечения и концентрирования ионов переходных металлов из разб. водных р-ров. [c.14]

ХРОМАТЙН, нуклеопротевд клеточного ядра, составляющий основу хромосом. В состав X. входят ДНК (30-40% по массе), гистоны (30-50%), негистоновые белки (4-33%) и РНК. Кол-во негистоновых белков, РНК, а также размеры молекул ДНК колеблются в щироких пределах в зависимости от метода вьщеления X. и природы объекта. Взаимод. между ги-стонами и ДНК гл. обр. ионное. [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология