Аспарагиновая кислота амидирование

Две реакции амидирования ведут к образованию глутамина и аспарагина из глутаминовой и аспарагиновой кислот в реакциях следующего типа [c.89]

Амидирование — присоединение аммиака по свободной карбоксильной группе с образованием амидов. Амидирование — один из путей обезвреживания аммиака в животных и растительных организмах. Чаще всего амидируется глутаминовая и аспарагиновая кислоты с образованием глутамина и аспарагина. Глутамин синтезируется. с участием глутаминсинтетазы (Ь-глутамат аммиак—лигаза (АДФ), К-Ф.6.3.1.2), аллостерическим ферментом, мол. масса от 500 ООО до 600 ООО. Суммарное уравнение приведено ниже [c.95]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты, всегда имеющиеся в тканях в свободном состоянии, улавливают образующийся аммиак путем реакции амидирования при этом из глютаминовой кислоты при участии АТФ синтезируется глютамин, а из аспарагиновой кислоты — соответственно аспарагин. [c.356]

Амидирование остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот в составе белков. [c.260]

Растворимость глютенинов в растворах детергентов или в мылах [100, 122, 124, 176] ясно указывает, что гидрофобные взаимодействия играют важную роль в структуре и агрегации глютенинов. Составляющие их субъединицы должны поэтому характеризоваться значительной гидрофобностью поверхности. Действительно, эти субъединицы глютенинов богаты неполярными аминокислотами и бедны заряженными аминокислотами (глутаминовая кислота преимущественно в амидированной форме, как и аспарагиновая кислота), что благоприятствует существованию гидрофобных зон. Показатель средней гидрофобности позволяет различать две группы субъединиц, характеризующихся разной гидрофобностью и относящихся к разным областям молекулярных масс (см. табл. 6Б.13 и 65.14) [c.212]

Карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот обычно защищают этерификацией или амидированием. В качестве эфиров лучше всего использовать бензиловые эфиры которые легко могут быть расщеплены гидрированием. В целом ряде случаев обходятся без защиты карбоксильных групп, используя их разную реакционную способность Однако при этом возможны побочные реакции, например тпракс-пептиди-рование [c.104]

Аспарагиновая кислота в значительных количествах входит в состав белков растительного, а также животного происхождения. В животном организме аспарагиновая кислота является продуктом распада белка, а также синтезируется издруги.х веществ. Продуктом амидирования аспарагиновой кислоты является встречающийся в растениях в значительных количествах в свободном состоянии аспарагин. Он в.ходит также в состав белков, особенно растительных. В тканях животных аспарагин обнаружен в очень малых количествах. [c.23]

Окситоцин синтезирован создано также много его изомеров и аналогов. Это дало возможность детально выяснить значение каждого аминокислотного остатка и их сочетаний для функциональной активности гормона. Оказалось, что размыкание дисульфидного мостика в молекуле окситоцина сопровождается полной его инактивацией. Важнейшее значение для биологического действия окситоцина имеет остаток амидированной аспарагиновой кислоты (положение 5). Ацилирование амидных групп (в 4-м, 5-м и 9-м положениях) ведет к понижению активности окситоцина. Наличие свободной ОН-группы у остатка тирозина способствует проявлению полной физиологической активности. М транение боковой цепи тирозина из состава окситоцина приводит к появлению у него способности ингибировать действие других гипофизарных гормонов. Замена изолейцина (положение 3) на лейцин, норлейцин, валин или аллоизолейцин убеждает в том, что боковая цепь изолейцина служит для специфической связи гормона с рецептором. Присоединение по свободной КНг-группе остатка цистеина (положение 1) других аминокислот или коротких пептидов приводит к удлинению срока действия гормона в организме по сравнению с контролем. [c.449]

Амидирование аспарагиновой и глутаминовой кислот может происходить и в том случае, если они находятся в связанном состояний, например, в составе белковой молекулы. Как известно, радикалы аминокислот, входящих в полипептидную цепь белка, свободны и по ним легко осуществляются те или иные химические реакции. Одной из таких реакций является амидирование белков [c.273]

Следовательно, не только свободные аспарагиновая и глутаминовая кислоты, но и белки организма могут быть акцепторами КНз. Тем самым обеспечивается немедленное связывание аммиака в любой точке, где он возникает в результате обмена веществ. Вместе с тем амидирование белков представляет процесс посттрансляционной (см. с.301) модификации белков, в результате которой полностью завершается их синтез. Различная степень посттрансляцион-ного амидирования является одним из источников микрогетерогенности белка. [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология