Реакция декарбоксилирования аминокислот

Реакции декарбоксилирования, в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат (ПФ), специфичность их действия определяется апобелковым компонентом фермента. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с теорией пиридоксалевого катализа связан с образованием шиффова основания между пиридоксальфос- [c.383]

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот также основан на свойстве пиридоксаль-5а-фосфата, входящего в состав фермента, образовывать с аминогруппой аминокислоты шиффовы основания, способные к обратимым таутомерным превращениям [2891. [c.369]

Пиридоксальфосфат также участвует в реакции декарбоксилирования аминокислот, поэтому протонированный имин IV обладает необходимыми электронными особенностями, способствующими осуществлению декарбоксилирования. [c.315]

Реакции декарбоксилирования аминокислот часто обнаруживаются у микроорганизмов, они наблюдаются также в организмах животных и растений. Первые протеиногенные амины были получены в результате воздействия на белки бактерий гниения. В 1876 г. М. В. Ненцкий выделил из гниющей желатины фенилэтиламин, являющийся продуктом декарбоксилирования фенилаланина [c.356]

Рис. 5-3. Установление стереохимического хода реакции декарбоксилирования аминокислот, катализируемой аминооксидазой.

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101]

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с общей теорией пиридоксалевого катализа (см. рис. 12.3) сводится к образованию ПФ-субстратного комплекса, представленного, как и в реакциях трансаминирования, шиффовым основанием ПФ и аминокислоты [c.442]

Механизм реакции декарбоксилирования кетокислот при участии декарбоксилаз с тиаминпирофосфатом в качестве кофермента будет рассмотрен в гл. IV. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот с помощью карбокси-лиазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента очень близок к тому, который действует при переаминировании аминокислот. Здесь тоже возникает шиффово основание, в котором электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты резко ослаблена. Вследствие этого сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, и последняя легко отщепляется. [c.133]

Доказано участие витамина Ве в форме пиридоксальфосфата в большей части известных реакций декарбоксилирования аминокислот у животных, растений и микроорганизмов (см. табл. 20). Роль пиридоксальфосфата в декарбоксилировании аминокислот обсуждается ниже (стр. 248). [c.210]

Реакцию декарбоксилирования аминокислот удобнее всего проводить, по М. Вада [1372], через гидантоины, образующиеся [c.501]

При изучении зависимости скорости реакции декарбоксилирования аминокислоты от ее концентрации получены следующие данные [c.88]

Декарбоксилирование у животных. Реакции декарбоксилирования аминокислот наблюдаются не только у микробов, но также в животном и растительном мире. В животном организме обнаружены процессы декарбоксилирования гистидина, тирозина, глютаминовой кислоты, 5-окситриптофана, 3,4-диоксифенилаланина ( дофа ) и цистеиновой кислоты. Первые три ами- [c.335]

Простые алкиламины — от метиламина до высших аминов — обычные ингредиенты морских водорослей, простейших и беспозвоночных. Встречаются они также в грибах, лишайниках и цветковых растениях. Их биосинтез осуществляется по двум биохимическим реакциям декарбоксилирование аминокислот (реакция а) и аминирование альдегидов, возникающих в результате процесса в (разд. 6.1). Аминокислоты с дополнительными функциональными группами дают полифункциональные амины. Дальнейшие биохимические превращения приводят к различным производным амидам, третичным основаниям, четвертичным аммониевым солям, N-оксидам и др. [c.428]

Однако следует подчеркнуть, что реакция декарбоксилирования аминокислот, несмотря на несомненное физиологическое значение ее, все же не представляет собой основного пути превращения даже тех аминокислот, декарбоксилирование которых в животных тканях доказано с несомненностью. Скорость реакции декарбоксилирования аминокислот в животном организме или весьма мала, как, например, для тирозина, гистидина и триптофана, или, несмотря на большую скорость декарбоксилирования, реакция все же происходит практически в небольших размерах из-за недостатка субстрата, как, например, для дофа и цистеиновой кислоты, которые образуются в животных тканях в незначительных количествах. [c.337]

Декарбоксилирование у животных. Реакции декарбоксилирования аминокислот наблюдаются не только у микробов, но также в животном и растительном мире. В животном организме обнаружены процессы декарбоксилирования гистидина, тирозина, глютаминовой кислоты, 5-окситриптофана, 3,4-диоксифенилаланина ( дофа ) и цистеиновой кислоты. Первые три аминокислоты входят в состав белковой молекулы, три последние ( дофа , 5-окситриптофан и цистеиновая кислота) представляют собой продукты обмена аминокислот — тирозина, триптофана и цистеина. В результате воздействия животных декарбоксилаз на указанные аминокислоты образуются соответствующие амины или новые аминокислоты. [c.354]

Ранее были сделаны попытки показать обратимость реакций декарбоксилирования аминокислот при этом заметного образования аминокислоты из амина и углекислоты не наблюдалось. Обратимость реакции была доказана позже при помощи изотопного метода [244, 245]. В частности, было показано, что при реакции декарбоксилирования глутаминовой кислоты константа [Y-Аминобутират] [НСОг равновесия -[Глутамат"]-Нравна 70 таким образом, в точке равновесия значительно преобладает декарбоксилирование глутамата. Константы равновесия других реакций [c.209]

Интересное использование асимметрического восстановления под действием изоборпилоксимагнийбромида-[2-В], 25-[2-В] заключалось в оценке стереохимического хода ферментативной реакции декарбоксилирования аминокислот [22] (рис. 5-3]. Восстановление га-метоксифенилацетальдегида 20) под действием хирального [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология