Пиридоксаль, основные свойства

При изучении свойств пиридоксина было установлено, что его биологическая активность значительно возрастает при окислении и аминировании. Позднее были выделены, а затем и синтезированы основные производные пиридоксина— пиридоксаль (И) и пиридоксамин (III) [7]. Вскоре после этого из ряда природных источников (ферментных препаратов) удалось выделить фосфатные производные витамина Вб —Т1иридоксаль-5 -фосФат (IV) [8] и пиоидокса-мин-5 -фосфат (V) [9]. [c.197]

Ферменты, катализирующие расщепление углерод-углеродных связей, часто используют коферменты, такие как тиаминпирофосфат и пиридоксаль, в качестве портативных аккумуляторов электронов. Другие коферменты играют близкие роли в тех реакциях, которые не могут эффективно катализироваться пятью основными функциональными группами. В таблице отсутствует также какая-либо обратимая окислительно-восстановительная система, в частности для одноэлектронных переносов. И здесь коферменты, а во многих случаях и ионы металлов, помогают заполнить этот пробел. Разнообразные функции ионов металлов обсуждаются ниже (см. разд. 24.1.2.5). На химика пять функциональных групп табл. 24.1.1 не производят особого впечатления в качестве списка реагентов. В этом списке отсутствуют сильная кислота или основание (их, конечно, не может быть при pH около 7). Даже нуклеофилы, обладающие, по-видимому, наивысшей четко выраженной внутренней реакционной способностью, присутствуют обычно в виде сопряженных кислот. И все же именно эти группы ответственны за выдающиеся каталитические свойства ферментов. Для того чтобы представить себе, как это может быть, следует рассмотреть их химическое поведение. [c.458]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Промежуточное соединение ЬХГУ, которое играет основную роль в механизме катализа, пока не удалось однозначно идентифицировать. Однако имеются данные, свидетельствующие, что оно образуется и накапливается в модельных системах при реакциях производных пиридоксаля с аминокислотами, содержащими в молекуле заместители, обладающие сильными электронооттягивающими свойствами. Аминомалонат и а-метиламино-малонат претерпевают декарбоксилирование в присутствии производных [c.118]

Теория Браунштейна — Снелла правильно указала роль промежуточного акцептора в пиридоксалевых ферментах и важность альдимин-кетиминной перегруппировки в процессе ферментативного превращения аминокислот. Однако она неточна в том отношении, что активацию аминокислот при образовании промежуточного кета-мина в ней объясняют главным образом свойствами самих шиффовых оснований, а не воздействием каталитических групп активного центра фермента. Иными словами, в теории Браунштейна — Снелла якорной группе пиридоксаля придаются также и функции основной каталитической группы, что уже не совсем правильно. [c.223]

Многочисленные превращения аминокислот, осуществляемые пиридоксалевыми ферментами, весьма важны для биохимии, хотя они изучены значительно менее подробно, чем реакция переаминирования. Все-таки имеющиеся данные энзимологии в сочетании с аппаратом теории органических реакций позволяют сделать более или менее обоснованные предположения о механизмах превращения аминокислот. А это, в свою очередь, позволяет указать на свойства осуществляющих реакции кислотно-основных комплексов в активных центрах ферментов. Правда, конкретная природа отдельных групп в активных центрах обычно остается неизвестной. Электронные аспекты этих реакций, связанные с выявлением реакционноспособных точек объекта превращения шиффовых оснований аминокислот и пиридоксаля, подробно рассмотрены в монографии Б. и А. Пюльман [11], а ниже основное внимание уделено роли кислотно-основных групп как регуляторов направления каталитического превращения аминокислот [2]. [c.231]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология