Переаминирование аминокислот и кетокислот

Аминокислоты, переаминирование — рментативный процесс переноса аминогруппы с а-аминокислот на а-кетокислоты. Процесв переаминирования аминокислот был открыт в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Криц-ман, установившими, что в мышечной ткани из пировиноградной и глутаминовой кислот бет выделения аммиака в ходе обратимой реакции образуется а-кетоглутаровая кислота и аланин [c.9]

Процесс переаминирования удобно наблюдать на мышечной кашице, используя в качестве аминокислоты глутаминовую, а в качестве кетокислоты — пировиноградную кислоту. В этом случае реакция идет по схеме [c.181]

Пиридоксальфосфат является коферментом в реакциях декарбоксилирования ряда аминокислот, а также реакциях переаминирования аминокислот с кетокислотами. Механизм реакции переаминирования и участия в нем пиридоксальфосфата детально рассмотрен в гл. 1П (см. с. 124—127). [c.165]

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101]

Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных [c.254]

Трансаминирование — это реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на а-кетокислоту, протекающая без промежуточного образования свободного аммиака. Реакция трансаминирования (прежнее наименование переаминирования) была открыта в 1937 г отечественными учеными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. [c.374]

Механизм реакции декарбоксилирования кетокислот при участии декарбоксилаз с тиаминпирофосфатом в качестве кофермента будет рассмотрен в гл. IV. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот с помощью карбокси-лиазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента очень близок к тому, который действует при переаминировании аминокислот. Здесь тоже возникает шиффово основание, в котором электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты резко ослаблена. Вследствие этого сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, и последняя легко отщепляется. [c.133]

Реакция переаминирования впервые была открыта советскими исследователями А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1938 г. Они наблюдали перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представление об их центральной роли в процессах обмена веществ. Д. Н. Прянишников писал в 1945 г. благодаря легкости образования ас- [c.244]

Новообразование аминокислот. Выше уже было рассмотрено новообразование аминокислот в природе путем их переаминирования с кетокислотами, т. е. превращение одних аминокислот в другие. Однако в обоих случаях исходным продуктом служат уже готовые аминокислоты, которые лишь тем или иным способом видоизменяются, т. е. получаются путем вторичного синтеза из предсуществующих аминокислот. Значит, оба эти процесса не решают проблему первичного синтеза аминокислот в организме. Он осуществляется восстановительным аминированием кетокислот и прямым аминированием непредельных кислот. [c.275]

Аминотрансферазы. Эти ферменты ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами и очень важны для обеспечения биосинтеза аминокислот. Аминотрансферазы двухкомпонентны простетической группой их во всех случаях является пиридоксальфосфат, ковалентно присоединенный к апоферменту через свою альдегидную группу (см. рис. 55, Б) и ионной связью—через остаток фосфорной кислоты [c.124]

Переаминирование. Реакция переаминирования (трансами-нирования) была открыта А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1937 г. Она заключается в обратимом переносе аминогруппы (между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака). В этой реакции происходит перенос целого радикала с одного соединения на другое. Так, например, аланин и кетоглутаровая кислота легко вступают в реакцию переаминирования. Аминокислота аланина переносится ферментом аминоферазой на кетоглутаровую кислоту, в результате образуются два новых продукта реакции глютаминовая и пировиноградная кислоты [c.254]

Переаминирование представляет собой процесс переноса аминогруппы от аминокислоты к кетокислоте [c.400]

Отсутствие в пище пиридоксина сопровождается резким нарушением обмена белков, так как реакции переаминирования аминокислот с кетокислотами обеспечивают фонд свободных аминокислот, необходимых для биосинтеза белковых тел. Основным симптомом Вб-авитаминоза является нарушение кроветворения и развитие различного рода дерматитов, которые не поддаются лечению никотиновой кислотой. У молодых животных наступает остановка роста. В последнее время обнаружено, что Вб-авитаминоз сопровождается нарушением обмена липидов, что ведет к развитию атеросклероза. [c.165]

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

Для синтеза аминокислот в больших количествах, может быть, следует использовать переаминирование (стр. 33). Следует рассмотреть возможность получения необходимых для этого а-кетокислот из альдегидов реакцией, обратной декарбо-ксилированию (стр. 27), при повышенном давлении двуокиси углерода . Этим способом стало бы возможным легко получать также и а-оксикислоты. [c.151]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Для стереоспецифического синтеза аминокислот с помощью хиральных реагентов имеются многочисленные возможности. Из них следует упомянуть асимметрическое гидрирование ненасыщенных соединений с хиральными катализаторами — фосфинами родия и рутения [71] или фосфиновыми лигандами, фиксированными на полимере [72], асимметрическое декарбокси-лирование спещ1фических комплексов малоната кобальта (III) при малоновом синтезе, переаминирование а-кетокислот с L-пролином в качестве хирального реагента и асимметрическое алкилирование шиффовых оснований [73, 74]. Практическое значение асимметрический синтез имеет в том случае, если он приводит к получению ценных, редких аминокислот, если хи-ральные реагенты не очень дороги или если их можно регенерировать. Проблематичны асимметрические синтезы, протекающие через циангидри-ны или гидантоины, так как при гидролизе приходится считаться с рацемизацией. Об асимметричном синтезе по методу Штрекера сообщается в работе [75]. Ниже приводится пример асимметрического алкилирования шиффова основания /ире/и-бутилового эфира глицина и гидроксипииаиоиа [76]. [c.47]

Подобным путем многие другие аминокислоты, например глицин, цистеин, лейцин, кинуренин, при участии а-кетоглутаровои кислоты и соответствующих пиридоксальфосфатпротеидов обратимо переаминируются в -глутаминовую кислоту. Переаминирование аминокислот происходит также с другими а-кетокислотами. [c.363]

Переамннированием называют также переход аминогруппы из одного соедннення в другое. Примером можег служить реакция ХЕРБСТА—ЭНГЕЛЯ — переаминирование с превращением а-кетокислоты в а-аминокислоту при нагревании с другой а-аминокислотой в водном растворе [c.298]

Трансферазы, которые переносят азотистые группы. Сюда относятся амино-трансс разы — ферменты трансаминирования, ускоряющие реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами амидинотрансферазы транспортируют амидиновые / группы —С С [c.134]

Таким образом, в реакции переаминирования одна коферментная форма — пирндоксаль-5а-фосфат переходит в другую форму — пиридоксамин-5а-фосфат. Эта другая коферментная форма вступает в конденсацию с новой а-кетокислотой, на которую и переносит аминогруппу, проходя последовательно в обратном порядке все фазы реакции (через шиф вы основания II и I). Реакция оканчивается образованием новой а-аминокислоты и пиридо-ксаль-5а-фосфата в первоначальном неизмененном состоянии. [c.364]

Настоящее развитие биохимия получила в нашей стране после Великой Октябрьской социалистической революции. В 1921 г. был организован Институт биохи мин. Первым его руководителем стал А. Н. Бах. В 1925 г при активном участии А. В. Палладина был создан Укра инский биохимический институт. А. Н. Бах и А. В. Пал ладин разработали теорию окисления, в результате ко торой освобождается необходимая организму энергия В нашей стране успешно работают и многие другие био химические институты и лаборатории. Советские ученые сделали многие ценные открытия. А. Е. Браунштейн с М. Г. Крицман открыли реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами. В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова установили ферментативные свойства мышечного белка и впервые сформулировали идею об окислительном фосфорилировании. [c.4]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

B. Н. Орехович впервые открыл проколлаген, что положило начало большой серии работ по предшественникам белков в мировой науке. В 1937 г. здесь же академиком А. Е. Браунштейном впервые была открыта (совместно с М. Г. Крицман) реакция переаминирования аминокислот с кетокислотами, ознаменовавшая новую главу в биохимии обмена белков и изучении пиридок-салевого катализа. [c.11]

Пиридоксальфосфат является коферментом в реакциях декарбоксилирования ряда аминокислот, а также реакциях переаминирования аминокислот с кетокислотами, также тесно связан с процессом синтеза и разрушения катехоламинов, гистамина, допамина, у-аминомасля-ной кислоты, превращением триптофана в никотиновую кислоту и серотонин. [c.103]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

Среди ферментов, переносящих азотистые группы, наибольшее значение имеют а м и н о тр а н с ф е р а з ы, которые катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переами- нирования. Общая схема реакций переаминирования следующая [c.63]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Переаминирование. а. Давно известно, что некоторые а-кето-кислоты превращаются в а-аминокислоты под действием ферментов, содержащихся в тканях. При соприкосновении смеси глутаминовой и пировиноградной кислот с измельченными печенью или мышцами аминогруппа аминокислоты переходит к кетокислоте, причем получается смесь а-кетоглутаровой кислоты и аланина до установления равновесия (Браунштейн и Крицман, 1937 г.) [c.388]

Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами [c.194]

Переаминированием называется процесс ферментативного переноса аминогрупп аминокислот на кето-кислоты, открытый и подробно исследованный А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Обязательным компонентом системы переаминирования является дикарбоновая амино- или кетокислота. [c.181]

Валин, лейцин и изолейцин — три незаменимых для животных аминокислоты, имеющих разветвленную цепь углеродных атомов. Они синтезируются из соответствующих кетокислот в результате реакции переаминирования (чаще всего с глутаминовой кислотой). [c.254]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология