Фермент удельная и суммарная

Удельная активность. Выражается а) в единицах фермента иа 1 мг белка или б) числом молей продукта, образовавшихся за 1 мин на 1 мг белка. Суммарная активность определяется как произведение удельной активности на обш ее количество фермента. [c.169]

Типичная процедура очистки одного из ферментов печени с хорошим выходом и 490-кратной степенью очистки препарата описана в табл. 7.2. Обратите внимание на изменение при очистке удельной активности и выхода фермента. Процедура направлена на то, чтобы достичь максимальной удельной активности (число единиц активности фермента на 1 мг белка) при возможно большем выходе исходной суммарной активности. [c.69]

Строят график роста каждой культуры (на полулогарифмической бумаге), по оси ординат откладывая количество клеток (сухой вес) в мкг/мл, а по оси абсцисс— время. Еще один график строят на миллиметровой бумаге, откладывая по оси ординат суммарное количество фермента в 1 мл культуры, а по оси абсцисс— количество клеток, сухой вес в микрограммах на 1 мл культуры. Наклон этого графика Р соответствует скорости синтеза фермента. После расчета удельной активности при каждом определении [в единицах активности на 1 мкг клеток (сухой вес)] строят график зависимости этой величины от времени. [c.420]

Молекулярная масса фермента составляет 109 000. Он активируется Mg + с оптимумом концентрации около 7 мМ. Активность зависит и от концентрации одновалентных катионов. Ингибиторами фермента служат антибиотики, блокирующие матричный синтез ДНК. Удельная ферментативная активность продажных препаратов составляет 3000—5000 ед./мг-1 ед. фермента, включает 10 нмоль нуклеотидов (суммарно) за 30 мин при 37° в находящуюся в избытке активированную ДНК или поли (АТ). Хранить фермент рекомендуется растворенным в 0,05 М [c.259]

При 50°С и постоянной концентрации уреазы в воде (35 нМ) изучено влияние исходной мощности УЗ (/) на скорость инактивации фермента в диапазоне от 10 до 60 Вт/см скорость инактивации фермента увеличивается и при всех значениях / подчиняется кинетическому уравнению первого порядка. На рис. 3 показаны зависимости эффективных констант скорости инактивации уреазы от исходной мощности ультразвука константы скорости суммарной инактивации (7) всегда выше, чем к (2). Зависимости носят пороговый характер, что отражает явление кавитации в УЗ-поле выше определенного значения I. На рис. 3 видно, что в диапазоне от 20 до 60 Вт/см-величина ку прямопропорциональна удельной мощности УЗ такая зависимость несколько неожиданна, так как амплитуда смещения, колебательная скорость, ускорение и звуковое давление прямопропорциональны [2, 3], а по нашим данным связь к с I описывается простым уравнением [c.125]

Число примеров, которые можно использовать для иллюстрации отмеченных особенностей ферментов, равно общему числу изученных ферментов, поскольку для каждого из них свойства каталитически активных групп в той или иной мере отличаются от свойств гомогенных растворов аминокислот или соответствующих молекул—простетических групп ферментов. При этом речь идет о трех основных свойствах — уровне удельной (молекулярной) каталитической активности, способности избирательно участвовать в тех или иных химических реакциях и способности координационно связывать те или иные лиганды. Каталитические свойства ферментов являются суммарным результатом действия по крайней мере трех факторов — изменения химических свойств отдельных групп, способа взаимодействия этих групп в активном центре и изменения механизма каталитической реакции. По этой причине простое сопоставление активностей фермента и его изолированных составных частей или сравнение активностей ферментов и остг льных катализаторов мало что дает для понимания природы ферментативного катализа. [c.261]

Удельное вращение сахарозы, равное -Н 66,6°, при нагревании сахарозы с водными растворами кислот или с водой в присутствии фермента инвертазы меняет свой знак на противоположный. Эта инверсия вращения связана с тем, что в описанных условиях сахароза гидролизуется с образованием смеси равных количеств О-глюкозы с [а]о — + 52,5" и О-фруктозы с [а о20 = 92° суммарное вращение, являющееся среднеариф- [c.95]

Сахарозу получают в виде белых кристаллов многоклинной формы, сладких на вкус и хорошо растворимых в воде и незначительно в спирте. Температура плавления около 184° С. Поддается гидролизу на глюкозу и фруктозу при действии кислот или фермента сахаразы. Растворы сахарозы не мутаротируют, но вращают плоскость поляризации света вправо на 66,5°. Поскольку получающиеся при гидролизе сахарозы гексозы имеют противоположные углы удельного вращения (глюкоза-1-52,5, фруктоза — 92°), суммарный угол вращения после гидролиза становится отрицательным. Поэтому сам процесс расщепления сахарозы на глюкозу к фруктозу назван инверсией сахара, а гидролизованная сахароза — инвертным сахаром. [c.202]

При выделении карбоангидразы из эритроцитов млекопитающих стало очевидным, что у каждого биологического вида можно обнаружить несколько электрофоретически различных белков с карбоангидразной активностью [34—40, 46]. У быка это ферменты А и В [34], у человека — карбоангидразы В и С [35—38]. Наиболее существенные отличия физико-химических свойств таких изоферментов определяются различием их аминокислотного состава (табл. 16.2) и последовательности аминокислот. А это в свою очередь проявляется в функциональных и структурных особенностях (см. ниже). Например, для изоферментов человека наблюдается значительная разница в уровне активности. При гидратации СОг карбоангидраза В проявляет удельную активность около 40 000 ед./мг белка, а тип С — примерно 1200000 ед./мг белка [47] (подробнее см. разд. 7). С физиологической точки зрения интересно, что содержание этих изоферментов в организме неодинаково — количество высокоактивной карбоангидразы С в 5—10 раз меньше, чем фермента типа В. Результатом этого является примерно равное распределение суммарной карбоангидразной активности между двумя изоферментами. [c.565]

Определение суммарной активности амилаз включает выделение амилаз раствором Na l, инкубацию их со стандартным раствором крахмала в течение заданного промежутка времени и, наконец, колориметрическое определение н гидролизованного амилазами остаточного крахмала. Активность амилаз выражается в миллиграммах гидролизованного крахмала за 1 ч на 1 мл раствора ферментов или в миллиграммах гидролизованного крахмала на 1 мг белка за 1 ч (удельная ак тивность). [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология