Аминокислоты пептидах

Для определения М-концов пептидной цепи получают М-производ- ное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза белка. [c.376]

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ и БЕЛКИ [c.349]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

Японский химик Акабори (1952) предложил способ определения С-концевого (карбоксильного) остатка аминокислоты. Пептид или бе-ЛО К нагревают 10 ч с безводным гидразином при 105 °С. При этом все аминокислоты, кроме С-концевой, превращаются в соответствующие гидразиды, которые отделяют от С-концевой аминокислоты в виде бензилиденовых производных. Применение метода иллюстрируется на примере анализа трипептида [c.691]

Чтобы ответить на этот вопрос, адепты биохимических теорий биогенеза обычно принимают за наиболее высокоорганизованные соединения те, которые входят а состав живых организмов сахара и другие углеводы, жиры, аминокислоты, пептиды, полинуклеотиды, ферменты и т. д. На основании выделения таких соединений в качестве высокоорганизованных они строят варианты химической эволюции , представляя ее как последовательность возможных реакций синтеза. Сахара образуются из простейших соединений [c.188]

Другие природные продукты, содержащие азот, — аминокислоты, пептиды, белки, нуклеиновые кислоты и алкалоиды — будут рассмотрены по отдельности в этой главе. [c.186]

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ [c.186]

Аминокислоты. Пептиды. Белки [c.213]

Водородная связь является важным факторо м, определяющим кон-формационную устойчивость. Данные рентгеноструктурного анализа говорят о том, что в кристаллах аминокислот, пептидов и белков атом водо рода, связанный 1С азотом, во всех без исключения случаях вовлечен в образование N—Н---0 = С водородной связи (диаграмма б). Почти во всех случаях расстояние между атомами азота и кислорода равно 2,79+0,12 А. Образование водородной связи приводит к почти линейному расположению связанных систем. [c.709]

Проявление флуорескамином. Помимо нингидрина для проявления аминокислот в настоящее время используют реагенты, дающие с аминокислотами пептидами и белками флуоресцирующие [c.129]

Аминокислоты, пептиды и протеины, или белки образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит очень важная роль в жизненных процессах. Это в особенности относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами (стр. 1044) в каждой живой клетке, что отражено уже в их названии протеины (то TTfxo ov, то протон — первый, основной). [c.349]

Синтетические структуры на основе порфиринов, содержащие донорно-акцешорные заместители (аминокислоты, пептиды, хиноны), являются удобными моделями для изучения направленного переноса энергии и электронов в природных фотосинтетических процессах. Они могут быть использованы как катализаторы окисления органических субстратов и могут служить объектами исследования механизмов каталитических актов ферментных систем. [c.154]

Аминокислоты, пептиды, протеины образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важная роль в жизненных процессах, протекающих в растительном и животном мире. Это особенно относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами в каждой живой клетке. При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-аминокарбоновые кислоты H2N H(R) 00H. Из гидролизатов белков выделено более 20 так называемых природных аминокислот, которые по конфигурации асимметричного атома углерода принадлежат к одному и тому же стерическому ряду (Ь) аминокислот, отличаясь лишь величиной К. [c.61]

Силилирование используется для превращения окси- и аминосоеди-нений (сахаров, стероидов, фенолов, аминокислот, пептидов) в летучие производные силана (например, в тримстилсилильные производные), [c.405]

Из-за относительно малого размера пор болынинстиа продажных модифицированных силикагелей традиционной областью приложения обратнофазовой гидрофобной ЖХВД для интересующих нас объектов было фракционирование и очистка сравнительно низкомолекулярных компонентов белков и НК аминокислот, пептидов, нуклеозидов и коротких олигонуклеотидов. Мы начнем с анализа опыта, накопленного в этой области, чтобы далее обратиться к рассмотрению возможности использования такого типа ЖХВД для исследования самих белков и нуклеиновых кислот. Но сначала сделаем несколько практических замечаний общего характера, относящихся к планированию и подготовке хроматографического эксперимента. [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология