Кристаллы, структура аминокислоты

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Распространенные а-аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллы, не имеющие четких температур плавления и разлагающиеся при температуре около 200°С. Они растворимы в воде, слегка растворимы в этаноле и нерастворимы в большинстве других растворителей. Эти свойства, типичные для сильнополярных соединений, являются следствием того, что в кристаллах а-аминокислоты находятся в виде диполей цвиттерионной структуры (2) цвиттерионы присутствуют также в водных растворах [19, 20]. При титровании раствора нейтральной аминокислоты (т. е., например, с недиссоциирующей боковой цепью) в кислой и щелочной области обнаруживаются два типа диссоциации, соответствующие равновесию, указанному на схеме 1. Например, глицин (1, Р = Н) имеет рК 2,35 и 9,78. [c.234]

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

В пользу того, что аминокислоты имеют биполярную структуру, говорит и ряд других данных. Так, например, как уже было указано в разд. 2 гл. П1, нейтральные растворы аминокислот имеют высокий положительный инкремент диэлектрической проницаемости, что и должно наблюдаться для биполярных ионов. Растворение аминокислот в воде сопровождается значительным уменьшением объема, что объясняется уплотнением воды при взаимодействии с заряженными группами биполярного иона кислоты. Как и большинство ионных кристаллов, аминокислоты лучше растворяются в воде, нежели в неполярных растворителях. В спектрах комбинационного рассеяния твердых или растворенных аминокислот, находящихся в катионной форме <и только в этом случае), наблюдается сильная линия при 1740 см соответствующая частоте характеристических валентных колебаний неионизированной карбоксильной группы. Вместе с тем две линии в области около 3350 см характерные для незаряженной аминогруппы, наблюдаются только для анионной формы аминокислот. В пользу биполярной структуры аминокислот свидетельствуют также и другие спектральные данные. Наконец, аминокислоты в твердом состоянии имеют высокую температуру плавления, что характерно для структур, стабилизируемых сложной сеткой водородных связей, причем [c.89]

Изучение структуры аминокислот началось в 1931 г., после того, как Д. Берналом были проведены предварительные опыты [87, 88]. Эти исследования в основном касались свойств кристаллов некоторых аминокислот и, поскольку они касались опреде- [c.140]

Анализ межмолекулярных расстояний приводит к выводу, что в противоположность структурам аминокислот конфигурация карбоксильной группы не зависит от окружения ее в кристалле (это относится к структурам и других алифатических карбоновых кислот). [c.279]

Определение кристаллической структуры аминокислот и аналогичных веществ дает данные об атомных расстояниях и валентных углах в молекулах этих веществ, а также о межмолекулярных силах, которые определяют характерное расположение молекул внутри данного кристалла. Эти результаты составляют экспериментальную базу расчетов, определяющих расположение углерода, азота и кислорода вдоль полипептидной цепи белков они же являются экспериментальной основой при рассмотрении межмолекулярных взаимодействий между соседними молекулами белка и возможности той пространственной конфигурации, которую можно предполагать в твердом белке. [c.302]

Было высказано предположение, что аномальная длина связи С—N характеризует влияние среды, окружающей молекулу в кристаллическом состоянии, и что эта величина не обязательно должна быть в изолированных молекулах, находящихся в газообразном состоянии или в растворе. Таким образом, аномально короткое расстояние С—N зависит от наличия сильных электрических полей, связанных с молекулярными диполями и являющихся причиной сильных межмолекулярных взаимодействий между данной молекулой и ее непосредственными соседями в кристалле. Это предположение может быть проверено экспериментально при наличии достаточно точных данных о межатомных расстояниях и расположении молекул в кристаллах других аминокислот и простых пептидов. До тех пор, пока эти данный не получены, или до тех пор, пока это сокращенное расстояние С—N не будет объяснено другим путем, результаты исследований кристаллической структуры аминокислот приводят к выводу о существовании такого же расстояния С—N около 1,40 А в полипептидной цепи. [c.315]

Хотя имеется много оснований считать, что межатомные расстояния и валентные углы в полипептидных цепях белков не намного отличаются от данных, приведенных выше, тем не менее чрезвычайно желательно накопление результатов определений структуры кристаллов других аминокислот и пептидов. По мере накопления дополнительных точных сведений о положении атомов в этих веществах можно ожидать постепенного уточнения наших сведений о структуре белков, прочно обоснованных физическими фактами. [c.318]

Следовательно, наличие в белковой глобуле согласованности всех видов невалентных взаимодействий в условиях компактной, плотной упакованной структуры, т.е. при максимальной насыщенности стабилизирующих внутримолекулярных взаимодействий, является исключительным свойством белков как гетерогенных полимерных макромолекул обычно этим свойством наделены кристаллы только низкомолекулярных соединений. У белков оно было выработано в процессе эволюции путем вариации состава и порядка аминокислот. Дошедшие до нас последовательности белков свертываются в физиологических условиях таким образом, что в конечном счете все остатки приобретают те конформации из присущих им наборов низкоэнергетических форм, которые в глобуле оказываются наиболее комплементарными друг другу. Благодаря этому происходит резкая энергетическая дифференциация конформационных состояний, практически равноценных для свободных монопептидов, и выделение из огромного количества структурных вариантов уникальной нативной конформации белковой молекулы. [c.192]

К настоящему моменту (середина 1977 г.) определены структуры более 100 белков, больщинство которых являются ферментами. Точность этих измерений не настолько велика, как в случае малых органических молекул, так как все кристаллы белков обладают определенной долей неупорядоченности, вследствие чего раз-рещение ограничивается 0,2 нм. Это означает, что боковые радикалы с одинаковой геометрией различить не удается (например, валин от треонина или амидную группу от карбоксильной в остатках глутамата и аспартата). По этим данным, таким образом, нельзя определять полные аминокислотные последовательности. Идентификация таких спорных аминокислот должна быть поэтому основана на обычных методах определения последовательности (см. часть 23). Эти ограничения, однако, являются второстепенными для метода, дающего информацию о структуре и не имеющего себе равных по степени точности и объему [47]. [c.485]

Так, например, алифатические кислоты как жирные, так и аминокислоты, спирты, кетоны и другие вещества, имеющие длинные цени, построены из молекул зигзагообразной формы. Эти молекулы упаковываются в кристаллах так, что их длинные оси располагаются параллельно друг другу. В этом отношении их структуры будут похожи на структуры парафинов, рассмотренных в предыдущем параграфе. Размер атомов, замещающих водород в углеводородах, играет существенную роль при упаковке молекул более сложных по составу веществ. [c.362]

Многие белки могут существовать в виде хорошо образованных кристаллов, что в принципе делает возможным установление их строения методом рентгеноструктурного анализа. Возникающие при этом проблемы весьма нелегки, поскольку даже в маленькой молекуле белка, например инсулина, надо установить положение 700 атомов (не считая атомов водорода). Рентгеноструктурное исследование, оказавшееся чрезвычайно ценным источником сведений о структуре белков, приводит ко все большим успехам в установлении деталей их структуры, Например, на ранних стадиях исследования структуры железосодержащего белка миоглобина достигнутое разрешение составляло 6 А, что не позволяло увидеть индивидуальные атомы, но указывало на скрученную форму пептидных цепей, обвивающих матрицу, состоящую из молекул воды (т. е, давало возможность установить третичную структуру). Увеличение разрешения до 2 А позволило установить положение большинства индивидуальных аминокислот, основываясь на форме содержащихся в них заместителей (первичная и вторичная структура). [c.389]

Таким образом, спектральные свойства Со(П)-замещенного фермента в видимой области указывают на то, что молекулы упорядоченной структуры растворителя в области активного центра находятся в зависящем от pH равновесии с неупорядоченными молекулами растворителя на поверхности белка. С точки зрения структуры природа изменений боковых цепей аминокислот в области активного центра при изменении pH, ответственных за образование упорядоченной структуры растворителя, не ясна. Действительно, трудно выяснить природу структурных изменений, происходящих при изменении pH, поскольку кристаллы КАС при pH ниже 7,2 неустойчивы [69]. Однако это не означает, что при низких значениях pH молекулы растворителя не координированы с ионом металла. В самом деле, спектр Со(И)КАС при низких pH соответствует тетраэдрической координации Со(П). [c.111]

Авторов поразил тот факт, что из 10 отдельных энергетических минимумов ниже —20 ккал/моль только 4 ассоциируются с молекулами воды, положение которых установлено кристаллографически. Аналогичным образом многие минимумы с энергией от —15 до —20 ккал/моль не имеют поблизости от себя молекул воды, входящих в кристалл. Большинство этих минимумов находится вблизи концов боковых цепей, состоящих из заряженных и других гидрофильных аминокислот, которые, как можно ожидать, специфически гидратированы. Из результатов уточнения кристаллографической структуры [5] с очевидностью следует вывод об интенсивном тепловом движении и/или разупорядочении длинных гидрофильных боковых цепей. Концевые атомы длинных боковых цепей характеризуются высоким значением температурного фактора, я если даже их положение еще не установлено кристаллографическими методами, то им приписывают положения, согласующиеся с положениями других атомов и с классической стереохимией. В общем молекулы воды, связанные с этими боковыми цепями, подвержены еще более интенсивному тепловому движению и поэтому не могут давать легко идентифицируемых максимумов электронной плотности. [c.207]

В структурах аминокислот, молекулы которых имеют дополнительные, кроме амнно- и Зчарбокспльных групп, группировки,, склонные к образованию водородных связей, независимо от размеров молекул, действуют трехмерные, пронизывающие весь кристалл сетки водородных связей (см. табл. 56). [c.149]

Типы водородных связей , встречающиеся в структурах аминокислот и их производных, определяются наличием в них групп СОО , СООН, ]ЧНз+, СО, КНг+, ОН, ионов С1 , Вг , молекул воды НгО и т. д., активных в смысле образования этих связей. Их длины и соответствующие им углы X — У. .. (У-донор, -акцептор, Х-атом, с которым атом У связан ковалентно) приведены в табл. 57. На рис. 81, а, б, приводятся диаграммы распределения длин водородных связей и размеров углов для наиболее распространенных типов связей [124]. Они построены на основании данных, полученных ронтгеноструктурным, электронографическим и нейтронографическим методами для разных классов соединений. На вертикальных осях диаграмм отложено количество связей, наблюдаемых в определенном интервале длин (А = 0,05 А) и углов (А = 5°), а иа горпзонта.льных — сами интервалы, с указанием их средних значений. Черные прямоугольники соответствуют связям, определенным с точностью 0,05 А и выше, заштрихованные — с точностью ниже 0,05 А. Кроме того, на диаграммах приводятся средние значения длин, углов и стандартные отклонения для различных типов связей. Из сравнения табл. 57 и диаграмм видно, что длины водородных связей и размеры углов, встречающиеся в кристаллах амршокислот, варьируют в пределах, обычно наблюдаемых для других соединений. [c.151]

Асимметрическое исполнение таких реакций, возможно, обязано специфике структуры кристаллов, их катализирующих. Например, диоксид кремния, 3102, виде кварца является самым распространенным минералом земной коры. Он существует в нескольких полиморфных модификациях, одна из которых, а-кварц, обладает хиральной структурой. А учитывая то, что диоксид кварца образует огромное количество других минералов и проявляет разнообразные каталитические способности, образование предпочтительно одной энантиомерной формы аминокислоты могло быть реальностью. То, что [c.16]

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Наряду с обычными ван-дер-ваальсовыми взанмод. в М. к. наблюдаются направленные межмолекулярные взаимод., к-рые могут значительно повышать абс. величину энергии кристаллич. структуры. Наиб, распространенными из таких взаимод. является водородная связь (кристаллы льда, спиртов, карбоновых к-т, аминокислот и др.). Кроме того, извест- [c.117]

Координаты атомов простых кристаллических соединений, таких, как аминокислоты и низшие пептиды, удается обычно определить с точностью до сотых, а иногда и тысячных долей ангстрема. Эта степень точности, во всяком случае, дает возможность проанализировать особенности пространственной конфигурации молекул и их частей и изучить особенности упаковки молекул в кристаллах. Исследования кристаллической структуры ь-аминокислот, ди- и три-пептидов, а также простых соединений, содержащих пептидные группы, таких, например, как Ы-ацетил-глищин, привели к следующим результатам. [c.536]

Хотя методами рентгеноструктурного анализа е удается непосредственно определить положение атомов водорода, так как они очень слабо рассеивают рентгеновские лучи, тем не менее расположение атомов соседних молекул близи азота концевой аминогруппы свидетельствует о наличии цвиттерионной структуры у аминокислот и пептидов в кристаллах, т. е. о наличии концевой заряженной грулпы ЫНз+ и соответственно СОО . Как было показано, азот концевой аминогруппы имеет тетраэдрическую конфигурацию. [c.538]

Прогресс, достигнутый в ходе решения столь сложный проблемы, был, естественно, результатом усилий многих исследователей. Среди них — Лайнус Полинг (Калифорнийский технологический институт), получивший в 1954 г. Нобелевскую премию. В 1951 г. Полинг писал Четырнадцать лет назад профессор Р. Кори в я, предприняв очень энергичные, но безуспешные попытки решить задачу построения удовлетворительной модели конфигурации полипептидных цепей в белках, решили попытаться справиться с этой задачей косвенным методом, тщательно изучив кристаллы аминокислот, простых пептидов и родственных соединений для того, чтобы получить абсолютно надежные и подробные сведения о структурных характеристиках веществ подобного рода и в конце концов получить возможность уверенного предсказания точных конфигураций полипептидных цепей в белках [Re ord. hem. Prog., 12, 156—157 (1951)]. Эта работа на простых веществах, проводившаяся в течение более 14 лет, позволила в конце концов Полингу с сотрудниками предложить структуру, которая, вероятно, является важнейшей вторичной структурой в химии белков — а-спираль. [c.1057]

Вопросы эпитаксии также имеют непосредственное отношение к затронутой проблеме. Эпитаксия — ориентированное нарастание слоев — известна давно. В частности, этим вопросом еще в XIX веке занимался Франкенгейм. Обширная библиография по эпитаксии приведена в работах [40, 346—348]. Свойства эпитаксиальных слоев различных материалов, главным образом полупроводников, интенсивно исследуются. Обнаружена зависимость от типа подложки не только структуры, но и прочностных, электрических и магнитных характеристик вакуумных конденсатов различных полупроводниковых материалов [346—348]. Впервые эпитаксиальный рост полимерных кристаллов на поверхности твердого тела описан в работах [349, 350], затем этот эффект был подробно изучен [245—249, 340, 351—359]. В частности, было обнаружено, что аминокислоты и олигопептиды образуют ориентированные наросты на минералах [345]. Свежеобразованные сколы галогенидов металлов (Na l, K I, KI, LiF), а также кварц оказывают ориентирующее влияние на расположение кристаллов полиметиленоксида, полипропиленоксида, полиэтилена, полиэти-лентерефталата, полиакрилонитрила, полиуретана, полиамидов. Эпитаксиальные явления в подобных системах могут быть следствием [354] ориентирующего влияния ионов подложки, расположенных в определенной последовательности. Кроме того, дислокации, образующиеся при расщеплении галогенидов металлов, также могут оказывать влияние на зародышеобразование, так как они имеют определенную ориентацию и сообщают поверхности повышенную энергию. В работе [359] указывается на эффект своеобразного фракционирования полимеров, заключающийся в том, что при определенных условиях склонность к эпитаксиальной кристаллизации обнаруживают самые большие макромолекулы [359]. [c.140]

Результаты рентгеноструктурного анализа кристаллов с антигенной детерминантой (гаптеном), присоединенной к антиген-связывающим участкам, позволили установить, как именно (в ряде конкретных случаев) гипервариабельные петли Ь- и Н-вариабельных доменов кооперируются и образуют одну обширную антиген-связывающую поверхность. Размеры и форма каждого отдельного участка варьируют в зависимости от конформации полипептидной цепи в гипервариабельных петлях, которая в свою очередь зависит от последовательности боковых цепей аминокислот, содержащихся в этих петлях. Таким образом, хотя общие принципы структуры антител сейчас уже понятны и даже определена детальная структура нескольких антиген-связывающих участков, мы, вероятно, никогда не будем зиать конкретных деталей в миллионах других случаев. [c.36]

Метод проб и ошибок состоит в следующем из тех илй иных данных делается предположение о положении атомов.- Затем рассчитывают значения Р(к,к,1)- Наблюдаемые щтенсивности сравнивают с расчетными. Если они согласуются достаточно хорошо, их можно использовать для расчета электронной плотности. Составленная карта элeкfpoннoй плотности будет иметь максимумы, положения которых немного отличаются от первоначально предполагаемых. Затем положение атомов несколько меняют и рассчитывают другой набор Р(,к,к,1), который берут для расчета новых значений электронной плотности по новому синтезу Фурье. Фурье-представление прекрасно изображало бы структуру кристалла в тйм случае, если бы можно было с большой точностью определить все коэффициенты и фазовые константы и если бы моЖно было использовать бесконечно большой набор рефлексов. На практике это не так и используется лишь конечное число членов ряда, что задается экспериментальными условиями и используемой длиной волны. Успех oпpeдeляet я тем, близки ли предполагаемые положения атомов в каких-то точках к истинным положениям, что определяется мерой согласованности расчетных и наблюдаемых интенсивностей. Если они близки, правильные положения могут быть найдены путем небольших разумных смещений некоторых или всех атомов из Первоначальных положений. Применимость такого прямого приближения резко уменьшается при увеличении размеров и сложности молекулы органического соединения. Рассматриваемый подход оказался очень ценным для кристаллических соединений низкого молекулярного веса. Структуры, полученные таким прямым методом для производных аминокислот й ди-пептидов, были использованы Полингом для установления структуры фибриллярных белков. [c.231]

Так, например, алифатические кислоты как жирные, так и аминокислоты, спирты, кетоны и другие вещества, имеющие длинные цепи, построены из молекул зигзагообразной формы. Эти молекулы упаковываются в кристаллах так, что их длинные оси располагаются параллельно друг другу. В этом отноще-нии их структуры будут похожи на структуры парафинов, рассмотренных в предыдущем параграфе. Размер атомов, за мещающих водород в углеводородах, играет существенную роль при упаковке молекул более сложных по составу веществ. Это особенно существенно для С1-, Вг-, Л-Произ водных, так как размеры атомов этих элементов значительно больше, чем у других элементов-органогенов. См., например, формы молекул нафталина и 1,5-дихлорна фталина, структура которого была определена А. И. Китайгородским и С. С. Кабалкиной. Если по- [c.333]

Имеются и разные другие свойства аминокислот, согласующиеся с амфионным типом структуры высокая точка плавления, малая растворимость в спирте и ацетоне, повышенная растворимость в присутствии нейтральных солей,—все свойства, встречающиеся у ионизированных веществ. Изучение кристаллов глицина методом диффракции рентгеновских лучей показывает, что вещество это в твердом состоянии имеет структуру +КНзСНаС02. Большие величины диэлектрических постоянных водных растворов алифатических кислот приводят к выводу, что Молекулы их имеют очень большие дипольные моменты, что может быть объяснено только наличием внутри молекулы единичных зарядов противоположного знака, отстоящих друг от друга на несколько атомных диаметров, как это и должно быть в случае амфионов [4]. [c.556]

В молекуле лизоцима 129 аминокислот, расположенных отчасти по типу а-спирали, а главным образом так, что получается вытянутая и сложенная в петлю нить, форма которой поддерживается дисульфидными и водородными связями. Лизоцим расщепляет полисахарид, входящий в состав клеточной стенки бактерии, вызывая его гидролиз и последующее разрушение стенки. Норт, Филиппе и Блэйк, применив рентгеноструктурный анализ кристаллов лизоцима и затратив много усилий на расшифровку сложных рентгенограмм, пришли к выводу, что в процессе катализа молекула полисахарида попадает в своеобразную щель в молекуле белка-фермента и внутри щели, подвергаясь действию специфически расположенных участков молекулы фермента, распадается. В этом случае точная геометрическая настройка фермента на субстрат играет решающую роль. Исследование структуры было проведено с кристаллами лизоцима, но его каталитические свойства не испытывают при кристаллизации существенных изменений. [c.164]

Построена монография следующим образом. Во введении кратко рассмотрены основные физико-химические свойства и классификация аминокислот. Первая и вторая главы посшящены описанию кристаллических структур главных и некоторых других аминокислот. В третьей главе дается анализ общих закооюмерностей строения молекул аминокислот и их упаковки в кристаллах. [c.8]

В биологически активных веществах (например — паптотеновой кислоте, карнозине) кроме а-аланина иногда встречается р-аланин. Строение молекулы Р-аланина изучено в структуре самой аминокислоты [55] и в структурах гексагидрата медной [53] и дигидрата никелевой [54] ее солей. Кристаллы гексагидрата медной соли р-аланина имели пространственную группу Р2 1с и размеры элементарной ячейки а = 5,46 А Ь = = 7,71 А с = 18,11 А (5 = 92° 2 = 2 (Си 2р-ала бНгО). [c.42]

Его кристаллическая структура изучена в 1953 г. Мачисоном [64]. Использованные для рентгеновской съемки образцы были получены из насьщенного водносниртового раствора рацемата аминокислоты медленным испарением растворптеля. Среди них встречались кристаллы двух видов. Кристаллы одного из них, названные а-формой, относились к иространственной группе Р2 1а с размерами элементарной ячейки а = 9,84 А Ъ = 4,74 А е = = 16,56 А р = 104,5° р зм = 1,16 г см - 2 = 4. [c.57]

Изучение его кристаллической структуры было начато в 1956 г. [88, 89] и окончательно завершено в 1959 г. [90]. Необходимые для рентгеновской съемки кристаллы были получены из теплого раствора Ь-формы аминокислоты в 10%-ном аммиаке при добавлении в него теплой разбавленной уксусной кислоты до появления осадка с последующим охлаждением раствора. Кристаллы име- лп пространственную группу Р 22 и следующие размеры элементарной ячейки а = 5,422 к с = 56,275 А 5 ризм — 1,677 г см [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология