Сывороточный альбумин характеристическая вязкость

Рис. 153. Характеристическая вязкость сывороточного альбумина в кислом растворе при 25 °С.

В противоположность рибонуклеазе, макромолекулы такого белка, как сывороточный альбумин, разворачиваются очень легко. На рис. 153 приведены данные измерений характеристических вязкостей для этого белка в кислом растворе при температуре 25° С. В области, слегка смещенной в кислую сторону от изоэлектрической точки, макромолекула претерпевает предварительное [c.585]

Уравнение Хаггинса применимо для растворов биологических полимеров нуклеиновых кислот, амилозы, крахмала и др. Характеристическая вязкость некоторых природных высокомолекулярных соединений (см /г) 3,7 — сывороточный альбумин, 3,6 — гемоглобин, 27,0 — фибриноген, 36,7 — вирус табачной мозаики. [c.198]

Следует снова отметить, что глобулярные белки сохраняют относительно компактную и симметричную конфигурацию, которая характеризуется данными табл. 22, только при ряде ограничивающих условий. Например, белок рибонуклеазы остается компактным в водном растворе при кислых pH (в противоположность сывороточному альбумину см. рис. ПО), как это видно из значений характеристической вязкости, равных 3,4 и 3,5 при pH, составляющих соответственно 4 и 3. Тот же самый белок, однако, имеет характеристическую вязкость, равную 8,9 см 1г в 8 М растворе мочевины в водеЧ , и характеристическую вязкость, равную 6,0 см г в случае растворения в 2-хлорэтанолеИ , [c.453]

Мы видели (стр. 213—219), что асимметрия рассеяния света разбавленными растворами полимеров возникает в результате интерференции пучков света, рассеянных различными частями молекулы. Поэтому она становится незначительной, если размеры молекулы малы по сравнению с длиной волны падающего света. Однако при исследовании растворов нолиэлектролитов, не содержащих обычных солей, очень большое взаимное отталкивание полиионов приводит к упорядоченному распределению этих сильно заряженных молекул даже при сравнительно сильном разведении. Этот эффект наблюдался Доти и Штейнером [778] для растворов гидрохлорида сывороточного альбумина, которые проявляют сильную асимметрию светорассеяния, несмотря на то что размеры молекул этого глобулярного белка составляют лишь около 40 А. В этом случае явление отражает интерференцию света, рассеянного различными макромолекулами, и точные данные о растяжении отдельной макромолекулы могут быть получены лишь нри разбавлениях, которые слишком велики для того, чтобы получить имеющие какой-либо физический смысл результаты. Положение становится гораздо более благоприятным, если раствор ноли-электролита содержит обычные соли. Орофино и Флори [779] показали, что в таком случае для оценки радиуса инерции полииоиа может быть использована предложенная Зиммом двойная экстраполяция (стр. 215). Данные Орофино и Флори, изображенные графически на рис. 103, ясно показывают, каким образом набухает цепь полиакриловой кислоты с увеличением заряда полииона и уменьшением концентрации добавленной соли. Однако следует подчеркнуть, что для больших значений отношения mfl/ms отклонения от поведения идеального раствора становятся значительными и экстраполяция данных но светорассеянию до нулевой концентрации раствора может стать весьма затруднительной и неопределенной. В гл. VI было показано, что определение характеристической вязкости — наиболее удобный экспериментальный метод характеристики [c.279]

По тем же причинам при постоянной не слишком высокой ионной силе степень растяжения гибких полиэлектролитов является функцией pH. Этот факт был наглядно продемонстрирован на примере вискозиметрического исследования гликонротеина подчелюстных желез овцы [181]. Напротив, жесткие молекульЕ гликонротеинов, например овальбумина, не изменяются при измепехши концентрации водородных ионов вплоть до достижения критических значений, при которых происходит необратимое развертывание молекул. Однако для некоторых белков наблюдаются малопонятные обратимые изменения формы с изменением pH, хотя гидродинамически эти белки являются относительно жесткими (например, сывороточный альбумин [2361). Поведение таких белков при величине pH ниже критической очень приблизительно согласуется с представлением о гибких молекулах, а выше этой величины — с представлением о жестких компактных частицах. Таким образом, накоплен достаточный опыт исследований зависимости характеристической вязкости от ионной силы при нескольких, суш ественно различающихся значениях pH. [c.83]

Важно отметить, что при измерениях параметров белковой молекулы различными способами, основанными на измерениях поступательной диффузии, характеристической вязкости, двойного лучепреломления в потоке и электрическом поле, электрофоретической подвижности, светорассеяния, осмотического давления, рентгеноструктурного анализа влажных и сухих кристаллов и др., значения молекулярных масс не дают такого существенного расхождения (для бычьего сывороточного альбумина 66000 -i- 83000), как получа Рис. 9.11. Влияние pH па разме- емые значения для отношения осей (а/Ь =1- 4 ры конфигурации молекул бы- в нейтральных растворах и в кристаллах). Столь чьего сывороточного альбумина большие расхождения неудивительны, поскольку в 0,15 М Na l. а и Ь — оси экви- вычисления основаны на предположении, что мо-валентного эллипсоида вращения лекулы белка ЯВЛЯЮТСЯ эллипсоидами вращения. [52]. Данные получены методом из- Наиболее надежно соотношения осей характери- [c.550]