Коллаген Колл

Коллаген представляет собой структурный белок соединительной ткани. Он образует основную часть сухожилий, связок, фасций и некоторых других сходных тканей и входит в состав костей, хряща и кожи . Нативный коллаген лишь в слабой степени способен подвергаться воздействию разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Поэтому при обработке соответствующих тканей этими гидролизующими агентами можно удалить из тканей все белки кроме коллагена и таким образом выделить коллаген. Продолжительное действие кислот, щелочей и ферментов вызывает, однако, необратимое изменение коллагена. Процесс изготовления кожи и состоит в очистке и дублении содержащегося в шкуре животного коллагена. Дубление колла- [c.210]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще — это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура — понятие условное, это особый колла-геновый тип гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между НН-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена.. [c.463]

Катаболизм коллагена. Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами, основной фермент катаболизма коллагена — колла-геназа. Коллаген — медленно обменивающийся белок, о скорости его обмена судят по содержанию оксипролина в крови и моче. Катаболизм коллагена более активен в молодом возрасте (до 20 лет) и при некоторых заболеваниях (коллагенозы, ги-перпаратиреоидизм, некоторые инфекционные заболевания). [c.166]

В области заживления ран усиливается синтез коллагеновых волокон, они разрастаются, но их структура лишена регулярности, свойственной нормальным колла-геновым волокнам. Коллаген вызывает адгезию и агрегацию тромбоцитов, что способствует образованию защитной пленки на поверхности раны и заживлению [c.389]

Типы растворимого коллагена можно разделить на две основные категории. К первой категории (нативные растворы) относятся растворимые фракции, получаемые прямой экстракцией из соединительной ткани молодых животных, у которых коллаген еще недостаточно скреплен межмолекулярными связями. Различаются кислоторастворимый и нейтрально-солерас-творимый коллаген, экстрагируемые соответственно кислыми буферайи и нейтральными солевыми растворами. Ко второй категории относятся растворы зрелого, нерастворимого колла- [c.98]

В наших исследованиях ирипципиальной возможности конформационных изменений нативных белков при их. реакциях с солями и трансмиттерами был использован хорошо изученный белрк соединительной ткани коллаген, описанный в гл. I. Его достоинства известны высокая степень кристалличности, высокая концентрация белка в нативном состоянии (в сухожилиях), клатратоподобное состояние связанной в колла-геле воды. Но есть ли основания предполагать наличие у коллагена различных конформационных состояний, зависящих от взаимодействия. с солью и трансмиттерами [c.77]

В пасюящсе время охарактеризовано пять типов коллагена, и. учтывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа I имес1 состав [а1(1)]2я2 либо [а1 1)] 0-считают, что существует не менее 10 молекулярных форм колла ена. Прим. nepi в. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология