Коллаген типа III

Устойчивые к протеазе структуры N Коллаген типа III С [c.269]

В настоящее время исследуется вопрос о влиянии аномалий в структуре коллагена на состояние суставов у человека. Было, например, показано, что при широко распространенном заболевании, остеоартрите, в хрящах вместо коллагена обычного типа [с11(П)]з содержится коллаген, имеющий в своем составе а2-цепи, характеризующиеся пониженной степенью гликозилирования . С другой стороны, в хрупких костях людей, страдающих одним из видов наследственного заболевания, проявляемого в нарушениях процесса остеогенеза, наряду с содержащимся обычно в костях коллагеном типа I содержится также коллаген типа ПР. [c.501]

Согласно имеющимся данным", содержание коллагена I в фиброзных атеросклеротических бляшках артерий человека повышено по сравнению с его содержанием в стенках нормальных артерий (содержащих в основном коллаген типа П1). [c.501]

Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [а1 (I)], а2 либо [а1 (1)]з, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин). [c.663]

Многие белки с повторяющимися последовательностями аминокислот возникли в результате дупликаций участков ДНК (разд. 10.5.4). Именно так. видимо, появились и фибриллярные коллагены. Действительно, гены, кодирующие а-цепи таких коллагенов, очень велики (30-40 тысяч п. н.) и содержат около 50 экзонов. Большинство экзонов состоит из 54 или кратного 54 числа нуклеотидов, поэтому можно предположить, что эти коллагены возникли в результате множественных дупликаций первоначального гена, содержавшего 54 нуклеотида сказанное не относится к коллагену типа IV, который, очевидно, возник другим путем. [c.496]

Б. Какие дисульфидные связи в pN-коллагене типа III (N-концевые или С-концевые) ответственны за увеличение мол. массы этих устойчивых пептидов [c.270]

Б. Гетерозиготный индивид с одной делецией гена а1(П1)-цепи будет иметь абсолютно нормальный коллаген типа III, но в половинном от обычного количестве. [c.493]

Б. Поскольку pN-коллаген типа III и коллаген типа III дают одинаковые наборы фрагментов после обработки трипсином, их устойчивые пептиды почти наверняка идентичны. Следовательно, если все устойчивые к трипсину пептиды связаны дисульфидными мостиками, то искомые связи-это те, что находятся на С-конце, т.е. характерные для коллагена типа III. [c.494]

Результат идентификации поврежденного гена несколько удивителен, поскольку коллаген типа I, компонентом которого является продукт данного гена, обнаруживается главным образом в коже, сухожилиях, костях, связках и внутренних органах. Основным коллагеном в кровеносных сосудах является коллаген типа III (см. МБК, табл. 14-3). По-видимому, коллаген типа [c.496]

Хондроитинсульфат коллаген типа II [c.6]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Однако если культура ведется при низкой плотности клеток в другой, ие совсем стандартной среде на протяжении нескольких недель, в ней неуклонно возрастает доля клеток, подвергающихся фундаментальному изменению вместо коллагена типа II, характерного для хряща, они начинают синтезировать коллаген типа I, характерный для фибробластов. Эти два типа коллагена (их можно различить с помощью флуоресцентных антител) являются продуктами разных генов. По-видимому, в таком опыте часть хондроцитов преЩ)а-щается в фибробласты. За один месяц почти все клетки, растущие в культуре с низкой плотностью, переключаются на синтез коллагена I. Это переключение, видимо, происходит внезапно, так как лишь в очень немногих клетках можно наблюдать одновременный синтез обоих коллагенов. [c.133]

Отдельные полипептидные цепи коллагена синтезируются на рибосомах, связанных с мембраной, и переходят в просвет эндоплазматического ретикулума в виде более длинных предшественников, называемых про-а-цепями. У этих предшественников имеется не только короткий сигнальный пептид на аминном конце, необходимый для того, чтобы протащить секретируемый белок через мембрану ретикулума (разд. 8.6.5), но и группы других дополнительных аминокислот, называемые пропептидами, на аминном и карбоксильном концах. В просвете эндоплазматического ретикулума остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксипролина и гидрокеилизина соответственно Затем каждая про-а-цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в трехцепочечную спиральную молекулу, известную как проколлаген (рис. 14-34). Секретируемые формы фибриллярных коллагенов (но не коллаген типа IV) во внеклеточном пространстве преобразуются в молекулы коллагена путем отщепления пропептидов (см. ниже). [c.496]

Некоторые клетки, особенно эпителиальные, секретируют внеклеточный адгезионный гликопротеин иного типа, называемый ламинином, который является одним из основных белков всех базальних мембран. Он связывается как с эпителиальными клетками (а также с клетками некоторых других типов), так и с коллагеном типа 1У-главным типом коллагена в базальной мембране. [c.506]

Базальная мембрана-это специализированная форма внеклеточного матрикса, содержащая в основном коллаген типа ГУ, протеогликаны и ламинин [23] [c.506]

Базальная мембрана в основном синтезируется лежащими на ней клетками (рис. 14-48). Это, по существу, плотная прослойка из коллагена типа IV (см. рис. 14-42) с дополнительными специфическими молекулами по обе ее стороны, которые способствуют прикреплению ее к соседпим клеткам или матриксу Хотя состав базальных мембран несколько меняется от ткани к ткани и даже от участка к участку (разд. 14.2.17), все эти мембраны содержат коллаген типа IV вместе с протеогликанами (в [c.507]

Базальную мембрану синтезируют сами лежащие на ней клетки (рис. 12-67 и 12-68). Хотя состав ее в деталях варьирует от ткани к ткани и даже от участка к участку в пределах одной мембраны, одним из главных компонентов всегда бывает коллаген типа IV. Про-а-цепи этого типа необычны в том отношении, что у них очень длинные концевые пептиды, которые, вероятно, не отщепляются и после выхода молекул из клетки. Поэтому такие молекулы проколлагена не образуют типичных коллагеновых фибрилл, хотя и соединяются ковалентными сшивками. Наряду с протеогликанами и фибронектином важным компонентом всех до сих пор изученных базальных мембран оказался гликопротеин ламинин, состоящий по меньшей мере из двух субъединиц (мол. масса 220 000 и 440 000 дальтон), соединенных дисульфидными связями (рис. 12-69). Несомненно, базальные мембраны содержат и много других, еще не идентифицированных, белков. Молекулярная организация базальных мембран детально не изучена, но некоторые данные указывают на то, что ламинин и протеогликаны сосредоточены у внутренней и наружной поверхностей мембраны, а молекулы коллагена находятся в ее феднем слое. [c.239]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Коллаген типа I может быть получен с помощью метода Строма и Микалопулоса [19] из сухожилий, связанных с позвонками хвоста крыс. [c.53]

Инертный носитель может быть полиуретаном или полимером другого типа либо природным полимером (например, коллаген, легко выделяемый из шкур животных). Подвижный мостик присоединен к функциональной группе на полимерном геле. Длина мостика — важный параметр, так как свободный конец должен быть способен образовать ковалентную связь с функциональной группой фермента, не влияя на ферментативную активность. Такой фермент, пришитый к матрице, обычно называют иммобилизованным, ферментом [122—125]. В отличие от широко распространенного метода аффинной хроматографии в данном случае фермент, а не субстрат ковалентно сшпт с твердым носителем. Однако принцип биоспецифического узнавания тот же. [c.257]

Культуры кардиомиоцитов поддерживают в обычных для культивирования клеток средах Игла, часто в модификации Дульбекко (DMEM) или Игла (ЕМЕМ), а также в более богатых средах F-10 и F-12 с добавлением 10 % эмбриональной сыворотки коров. Вместо эмбриональной можно использовать отдельные партии сыворотки крови лошади [5] и, по нашим наблюдениям, предварительно отсе-лектированные серии сыворотки крупного рогатого скота. Выживание клеток и эффективность посева значительно увеличиваются в минимальной среде Игла, кондиционированной клетками роговицы кролика и содержащей наряду с сывороткой дополнительные аминокислоты, витамины и следовые количества неорганических микроэлементов [14]. Показана возможность культивирования клеток миокарда в бессывороточных средах фиксированного химического состава [40, 41]. Прикрепление миоцитов к стеклу ускоряется на поверхностях, покрытых коллагеном, причем наиболее предпочтителен коллаген типа IV, а также другие белки, улучшающие распластывание,— ламинин и в меньшей степени фибронектин [14, 15]. [c.296]

Как видно из данных табл. 6, наиболее распространенной изоформой является коллаген I типа, состоящий из двуха1(1) цепей и одной а2 цепи. Коллаген II типа [три al (II) цепи] выделен первоначально из хрящевой ткани, но затем обнаружен в стекловидном теле и других тканях глаза. Р. Smith и соавт. (1976) показали, что он синтезируется эпителием сетчатки. Тип III [три 1(111) цепи] первоначально был обнаружен в коже эмбрионов и аорте, но затем выяснилось, что он содержится в тех же тканях, что и тип I в различных пропорциях с последним. Больше всего его в аорте и кишечнике, по-видимому, в связи с наличием там гладких мышц, которыми он синтезируется наряду с коллагеном типа I [Layman D. L. et al., 1977], [c.87]

Однако позже он был обнаружен в коже взрослого человека [Uitto J., 1979]. На клеточной поверхнсстп культивируемых фибробластов обнаружен коллаген типа М (мембранный), отличающийся по иммунной характеристике от коллагена [c.88]

Химотрипсин, трипсин, панкреатическая амилаза одновременный синтез а-Фетопротеии и сывороточный альбумин синтезируются в желточном мешке и клетках печени зародыша. После рождения сывороточный альбумин синтезируется в печени а-Актин скелетных мышц, а-ак-тин сердечной мышцы, а-актин гладкомышечной ткани сосудов, а-актин гладкомышечной ткани кишечника Коллаген типов 1 и II [c.355]

Фибробласты - по-видимому, наименее специализированные клетки в семействе соединительнотканных клеток В составе соединительной ткани они разбросаны по всему организму и секретируют мягкий внеклеточный матрикс, богатый коллагеном типа I и/или типа Ш, как это описано в гл 14 фазд, 14,6,2), В случае повреждения жани ближние фибробласты мигрируют в рану, размнсекаются там и образуют большие количества коллагенового матрикса, который помогает изолировать и восстановить поврежденную ткань Способность этих клеток существовать и действовать в необычных условиях раны наряду с их одиночным образом жизни позволяет очень легко выращивать их в культуре, что делает их излюбленным обьектом исследований клеточных биологов (рис 17-41), [c.194]

Внеклеточный матрикс может влиять на дифференцированное состояние соединительнотканных клеток как физическим, так и химическим путем. Это было показано в исследованиях на хрящевых клетках (хондроцитах), растущих в культуре. При надлежащих условиях эти клетки размножаются и поддерживают свой дифффенцированный статус, синтезируя на протяжении многих клеточных поколений большие количества весьма характерного хрящевого матрикса, которым они сами себя окружают. Однако если культуру вести при относительно низкой плотности клеток в виде монослоя на культуральной чашке, то происходит трансформация клетки теряют округлую форму, типичную для хондроцитов, распластываются на субстрате и перестают вырабатывать хрящевой матрикс. В частности, они прекращают синтез коллагена типа II, характерного для хряща, а вместо этого начинают производить коллаген типа I, характерный для фибробластов. За месяц существования такой культуры почти все хрящевые клетки переключают экспрессию генов коллагена и приобретают вид фибробластов. Биохимические изменения в клетке должны происходить внезапно, так как лишь в очень немногих клетках отмечается одновременный синтез коллагена обоих типов. [c.195]

Разного рода экспериментальные данные говорят о том, что биохимические изменения по крайней мере частично индуцируются изменением формы клеток и их прикрепления. Например, хондроциты, претерпевшие трансформацию в фибробластоподобные клетки, можно осторожно отделить от поверхности культуральной чашки и перенести на чашку с агарозой. Образуя гель, агароза удерживает клетки в состоянии суспензии, без прикрепления к субстрату, и это заставляет их принимать округлую форму. В таких условиях клетки вскоре вновь приобретают свойства хондроцитов и начинают синтезировать коллаген типа П. Вопрос о том, каким образом форма клеток и их прикрепление могли бы влиять на экспрессию генов, обсуждается в разд. 13.3.6. [c.195]

В пасюящсе время охарактеризовано пять типов коллагена, и. учтывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа I имес1 состав [а1(1)]2я2 либо [а1 1)] 0-считают, что существует не менее 10 молекулярных форм колла ена. Прим. nepi в. [c.179]

Упомянем кратко дисперсные системы, в которых газовые, жидкостные или твердые включения распределены в объеме твердой фазы, либо образуют непрерывную систему взаимосвязанных прослоек или каналов в непрерывной твердой фазе в этом последнем случае деление на дисперсионную среду и дисперсную фазу может быть проведено только условно. Такие системы чрезвычайно широко распространены в природе и имеют важнейшее значение в технике. К ним относятся грунты (сухие и оводненные), пемзы, туфы и все полиминеральные горные породы, содержащие, как правило, несколько твердых фаз (часто весьма высокодисперсных и даже аморфных), а также газовые и жидкостные включения. К этому же классу дисперсных систем относятся многочисленные материалы современной техники сплавы, строительные материалы, керамика, сорбенты, катализаторы, пенопласты и другие пеноматерналы (см. 2 данной главы), раскристаллизованные стекла (ситаллы) и т, д. К этому же типу систем, в известной мере, можно отнести ткани растений и животных и особенно кости. — сложную систему, в которой сверхтонкие, обладающие прочностью, близкой к теоретической, кристаллы гидрофосфа-та кальция (апатита) армируют своеобразные структуры фибрилл коллагенов — спирали, навитые с разным шагом и в различных направлениях. [c.305]

Таннины типа сложных эфиров. — Чернильные орешки представляют собой наросты на тканях растений, образующиеся в результате заболевания, вызванного насекомыми паразитами. Насекомые прокалывают кору и листья и откладывают там яйца личинки живут в них и питаются образующимися наростами. Наросты на дубовых листьях напоминают орехи и называются дубильными или чернильными орешками. Из них водой и 5влекают около 50% аморфного, сильно вяжущего вещества, названного таннином или танниновой кислотой благодаря специфическому свойству — способности дубить кожу (англ. tan —дубить). В шкурах содержится нерастворимый в воде коллаген, из которого получается клей. Многофункциональные таннины образуют поперечные связи между соседними цепями белка, в результате чего из шкуры получается кожа. Таннины выделяют также из сухих растертых в порошок листьев кустарника сумаха, листьев чая, дубовой коры, конского каштана и т. д. [c.353]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология