Суперспираль

Структура коллагена представляет собой суперспираль, образованную тремя параллельными, вытянутыми левыми спиралями. [c.88]

Рис. 145. Расположение суперспиралей на центральном стержне. Поперечник этой структуры может соответствовать диаметру отдельной хромосомы.

Приведенные экспериментальные данные относятся к обычно исследуемой в растворе линейной, незамкнутой ДНК. У вирусов, а также в клетках бактерий на некоторых стадиях их развития обнаруживается кольцевая замкнутая форма ДНК. В такой ДНК, представляющей собой обычную двойную спираль, каждая из комплементарных нитей является непрерывной замкнутой на себя. Поэтому полное число оборотов одной нити относительно другой не может меняться ни при каких изменениях условий, сохраняющих целостность сахаро-фосфатного остова обеих нитей. Проведенные исследования показали, что при комнатной температуре двойная спираль кольцевой ДНК закручена как целое в суперспираль (с плотностью один виток суперспирали на 120—300 пар оснований) противоположного знака, т.е. в левую. При нагревании происходит тепловое расширение кристалла ДНК и уменьшение степени закрученности двойной спирали. Это приводит к уменьшению суперспирализации. При дальнейшем нагревании происходит раскручивание двойной спирали и образование суперспирали того же знака (правой). Иными являются и характеристики плавления кольцевой замкнутой ДНК. Температура плавления такой ДНК приблизительно на 20° выше, чем для линейной молекулы (см. рис. 4.6). Это происходит потому, что расплавленные нити в кольцевой молекуле остаются закрученными относительно друг друга и энтропия расплавленного состояния меньше, чем для линейной молекулы. Кроме того, ширина интервала плавления замкнутой кольцевой ДНК в 2—3 раза больше, чем ширина интервала плавления линейной молекулы. [c.75]

ПЛАЗМИДА, внехромосомный самовоспроизводящийся генетич. элемент (фактор наследственности) бактерий и нек-рых др. организмов. Представляет собой кольцевую двухцепочечную молекулу ДНК, закрученную в суперспираль (см. Нуклеиновые кислоты). Размеры П. необычайно широко варьируют-от 2 тыс. до неск. сотен тысяч пар оснований нек-рые из них содержат 1-3 гена, другие достигают 10-20% размера бактериальной хромосомы. [c.552]

Третичная структура белка для глобулярных белков представлена сложной структурой, сходной с клубком или глобулой. Структура в этой глобуле поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями. Иногда одна часть структуры представлена спиралью, другая -складчатым листом, чередующимся с линейной последовательностью АК. Фрагменты такой структуры, имеющие определенное строение, называют доменами (например, спиральный домен). Третичная структура фибриллярных белков - более сложная спираль (двойная или тройная), иногда ее, например в молекуле коллагена, называют суперспиралью. [c.25]

Суперспираль лучше всего описывается с помощью цилиндрической развертки, показанной на рис. 5.6, б. Это линейная группа с триплетом (Gly -X-Y) в качестве элемента группы. В одном витке суперспирали на каждую полипептидную цепь приходится 10 трип- [c.90]

В организмах н<ивотных в очень большом количестве присутствует коллаген — главный белковый компонент соединительной ткани, базальных мембран и других структур. Структурной единицей коллагена слу-н<ит тропоколлаген, который, как считают, представляет собой отрезок тройной спирали размером 1,5x280 нм. Он напоминает полиглицин II (рис. 2-7,Л), но содерн<ит только три цепи. При этом индивидуальные левоспиральные цепочки оказываются далее скрученными в правую суперспираль. [c.92]

Существует ряд моделей структуры 30-нм фибриллы хроматина. Согласно наиболее обоснованной модели, межнуклеосомная ДНК вместе с нуклеосомной ДНК образуют непрерывную левую суперспираль, в которой соседние нуклеосомы располагаются одна за другой (рис. 128). Согласно другой, зигзагообразной , модели, межнуклеосомная ДНК образует распрямленные участки, которые связывают соседние нуклеосомы. располагающиеся иным образом, чем в первой модели. В обеих моделях соленоидной структуры на 1ДИН виток соленоида приходится 6—7 нуклеосом. [c.245]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

Как и подобает матрице, с которой снимаются копии, двойная спираль ДНК исключительно стабильна. Несмотря на большую длину, в природных условиях она расщепляется крайне редко. Такая стабильность структуры обусловлена несколькими факторами 1) наличием водородных связей между основаниями 2) вандерваальсовым притяжением плоских оснований, уложенных параллельно одно над другим 3) присутствием на поверхности молекулы многих атомов кислорода, отрицательно заряженных и нейтральных, способных к образованию водородных связей с водой или со специфическими белками, окружающими молекулу 4) способностью к образованию различного рода суперспиралей (см. ниже). [c.134]

Как и у белков, структуру ДНК можно значительно исказить путем внесения дополнительных супервитков (суперспиралей). Чтобы получить такой эффект, к одному нз концов цепи необходимо приложить крутящий момент. Так, если взять слегка скрученное свободно провисающее резиновое кольцо и закрутить его сильнее (как это делают при подготовке к полету аэромоделей), произойдет положительная суперспирализация. Аналогичная ситуация — образование положительных (или отрицательных) суперспиралей (третичная спирализация) — может иметь место и в ДНК. Суперспирали часто встречаются в кольцевых молекулах ДНК. При закручивании нормального двуспирального комплекса (дуплекса) общее число оборотов а (the winding number) одной нити относительно другой равно числу витков во вторичной структуре р, которое соответствует ненапряженному спиральному дуплексу (т. е. структуре Уотсона — Крика), плюс число супервитков t [c.139]

Плотность супервитков (степень суперспиральности) молекулы ДНК обычно выражают величиной а, равной числу супервитков на 10 пар оснований [80, 82]. Для встречающихся в природе кольцевых молекул ДНК а чаще всего отрицательна наиболее типичное ее значение —0,05 ( 5 супервитков на 1000 пар оснований). Присутствие супервитков в кольцевых молекулах ДНК можно легко установить, поскольку при этом меняется константа седиментации ДНК [81]. Так, суперспираль-ная природная ДНК вируса полиомы седиментирует довольно быстро. После внесения разрыва в одну из цепей двойной спирали посредством кратковременной обработки ее ферментом образуется релаксирован- [c.139]

Для того чтобы объяснить период идентичности, равный 5,1 А (0,51 нм) в а-кератине, необходимо рассмотреть то, что является собственно третичной структурой. Полинг предположил, что каждая спираль сама может быть закручена в сверхспираль, имеющую один виток на 35 витков а-спирали. Шесть подобных суперспиралей могут быть заплетены вокруг седь-а-спирапь вытянутой спирали подобно семижильному кабелю.] [c.1060]

Остаток Gly в каждом третьем положении необходим для ста" бильности. Поскольку параметр п = —3,3 для левой спирали от" дельной цепи нецелочислен и правая суперспираль содержит 10 триплетов на виток, то каждый третий С -атом оказывается вблизи оси большой спирали. Этим объясняется необходимость именнО последовательности (Gly-X-K)m, т. к. компактную, образованнук> за счет водородных связей структуру можно получить только при отсутствии боковых цепей у остатков вблизи оси единственным таким остатком является Gly. [c.90]

В своей наиболее упорядоченной форме суперспирализованная а-спираль встречается в фибриллярных белках. Хорошим примером сверхвторичной структуры является суперспирализованная а-спираль, постулированная Криком [210]. В этой структуре две а-спирали скручены друг относительно друга, образуя левую суперспираль с периодом идентичности около 140 А (рис. 5.11, а). Суперспирализованные а-спирали обнаружены в фибриллярных белках а-кератине [211, 212], тропомиозине [213], парамиозине [214] и легкой цепи меромиозина [215]. Короткие участки такой сверхвторичной структуры наблюдались в глобулярных белках, содержащих а-спирали, упакованные приблизительно параллельно или антипараллельно. Наиболее известными примерами упаковки спиралей, приближающейся к линейной, являются гемеритрин [216, [c.97]

В суперспирали возможна плотная упаковка боковых цепей без существенных искажений а-спиралей. Структуру суперспиралн можно представить путем наложения цилиндрических разверток двух соседних а-спиралей. Это может быть сделано таким образом (рис, 5,11, б), что образуется контактная линия, по которой осуществляются взаимодействия боковых цепей чередующихся остатков обеих спиралей. Такое взаимодействие может продолжаться беспрепятственно, если обе спирали образуют левую суперспираль с контактной линией в виде прямой оси. Шаг суперспирали можно определить с помощью контактной линии на одной из цилиндрических разверток, а именно по участку развертки, который отсекается двой- [c.98]

С помощью химических данных, а также результатов рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии было показано, что в тропомиозине [213, 223, 224) и в легком меромиозине [2151 а-спирали параллельны. По-видимому, это относится и к а-кера-тину, поскольку длинная цепь а-кератина может быть полностью синтезирована и стабилизирована, прежде чем сможет образоваться суперспираль из антипараллельных а-спиралей. Напротив, в глобулярных белках гемеритрине [216, 217] и оболочке вируса табачной мозаики [180, 218] упаковка спиралей антипараллельна. [c.100]

Полученные результаты интересны суперпозицией двух процессов, из которых один носит явно фазовый, а другой — релаксационный характер. Сначала в направлении поля происходит разворот холестерических суперспиралей как целого. Потом, значительно медлеиее, происходит разборка этих [c.356]

Число таких сверхспиралей (суперспиралей) характеризуют числом сверхспиральных витков т, и оно связано с количеством топологических витков простым соотношением т = а — р. Характер этого соотношения иллюстрируется следующим примером. В замкнутом цикле (32) величины а, р и т все равны нулю [39]. При закручивании на 3 оборота вправо и на 3 оборота влево в дуплекс (33) не происходит суммарного изменения величины р (+3 — 3 = 0). Когда три левосторонние оборота превращаются в три сверхспиральных левосторонних оборота (34), образуется ненапряженный цикл, в котором теперь р = -[-3 и т = —3. Альтернативная трансформация молекулы заключается в том, что три левосторонние оборота в (33) могут измениться на три правосторонние внутризакрученные сверхспиральные витка, которые не вращаются друг вокруг друга (35). При этом а опять остается равным нулю. Если теперь одна цепь в структуре (35) имеет возможность совершить три оборота дуплекса не закручиваясь, а затем перекрутиться, то р изменяется от +3 до О, при этом а изменяется от О до —3. Когда эту новую топологическую конформацию вынуждают расположиться в плоскости, происходит топологическая трансформация ее трех внутривитковых сверхспиральных оборотов в три леросторонних дуплексных оборота. [c.49]

ДНК в нуклеосоме завита в левую суперспираль на один виток суперспирали приходится около 80 пар оснований, так что пуклеосома содержит 17 супервитков ДНК. Линейное расположение гистонов вдоль ДНК удалось установить методом химических сшивок (Мирзабеков). Укладка ДНК в нуклеосоме выяснена методом рентгеноструктурного анализа (Клуг). Соответствующая схема показана на рис. 8.19. Конформация ДНК остается близкой к стандартной 5-форме. ДНК изгибается анизотропно — наибольшие изгибы происходят в направлении широкой бороздки двойной спирали. Эта анизотропия гибкости ДНК зависит от [c.295]

Три параллельно вытянутые единичные спирали скручивают- я в суперспираль, стабилизированную водородными связями ежду NH-группами глициновых остатков и карбонильными группами пролиновых и гидроксипролнновых остатков (рис. 11. 0). Внутрь спирали погружены только атомы водорода глици-ровых остатков и туда не может поместиться никакой другой ра- икал. Радикалы других а-аминокислот расположены на внешней ртороне суперспирали. [c.367]

Супервторичные структуры. Впервые супервторичные структуры белков бьши постулированы и затем обнаружены Л. Полингом и Р. Кори. В качестве примера можно привести суперспирализованную а-спираль, в которой две а-спирали скручены в левую суперспираль (рис. 3.6). Однако чаще суперспи-ральные структуры включают в себя как а-спирали, так и р-складчатые листы. Их состав может быть представлен следующим образом (аа), (аР), (Ра) и (РХР). Последний вариант представляет собой два параллельных складчатых листа, между которыми находится статистический клубок (рСр), а-спираль (РаР) или р-структура (РРР). [c.33]

Суперспиральная ДНК при центрифугировании осаждается быстрее, чем релаксированная форма, т. е. лишенная суперспираль-иых витков. Если проводить центрифугирование а присутствии этидийбромида и определять зависимость скорости седиментации циклической ковалентно замкнутой ДНК от ее коицентрации, то можно определить знак суперспирали. [c.342]

ДНК эукариотических хромосом находится в комплексе с равным по весу количеством гистонов. Как уже было отмечено, примерно каждые 200 п. о. ДНК образуют суперспираль, накрученную на октамер гистонов Н2А, Н2В, НЗ и Н4. Такая структурная единица [c.410]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.92 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.424 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.89 , c.97 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.111 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.89 , c.97 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.108 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология