Глютин

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. деленной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соединительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения за исключением яиц и икры является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем, меньше всего их в рыбе ( —4 %), затем в молодых птицах и свинине (до 8 %), больше всего (8— 5 %) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60 °, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75—95 С. [c.184]

В различных коллоидных системах и растворах полимеров минимальная концентрация геле- и студнеобразования зависит от природы дисперсной фазы. Так, глютин застудневает при 5 /о-ной концентрации, золь кремневой кислоты — при 3—6%-ном содержании 5102, агар принимает студнеобразное строение при 0,1—0,2%-ной концентрации, а германиевокислый кальций дает гель при содержании воды 99,935%. Понятно, что эти концентрации для различных систем могут меняться в зависимости от способа приготовления золя или раствора полимера, его чистоты и ряда других условий, но основной принцип зависимости желатинирования и гелеобразования от концентрации остается неизменным. [c.228]

Температура также сильно влияет на процесс студне- и геле-образовапия. С повышением температуры застудневание растворов полимеров обычно затрудняется. Растворы, не застудневающие при комнатной температуре, при понижении температуры могут превратиться в твердые студни. Например, глютин при комнатной температуре застудневает в 57о-ном растворе, а при 0°С застудневает с уменьшением концентрации в двадцать раз. С другой стороны, нагревание весьма твердых студней, например, студня 10%-ного желатина, переводит из в легкотекучую жидкость. [c.228]

Сравнивая действие хлористых солей аммония, натрия, калия и магния, мы видим, что катионы мало влияют на застудневание. Если же сравнивать соли с одинаковым катионом и различными анионами, то картина выглядит иначе наиболее эффективно действуют сернокислые и уксуснокислые соли, ускоряющие застудневание. Хлористые и иодистые соли задерживают, а роданистые совершенно устраняют возможность перехода раствора глютин а в студень. [c.229]

Глютин Коссель- Не опубли- 1 i 1 1 [c.99]

Глютин белой 1 Миллон, Фолин, 1 Не опубли- 10,9 5,9 i 0,5 6,8 [c.173]

Глютин желтой Миллон. Фолин, Не опубли- 1 12.7 6,7 0,7 6,4 [c.173]

Мука твердой пшеницы Мука твердой пшеницы Глютин Глютелин Глютенин Глютенин Зародыш [c.255]

Белки кукурузы. Высокий процент метионина в глютине кукурузы не является общепризнанным фактом. Между тем это может иметь существенное значение при оценке кукурузы как пищевого продукта. [c.257]

Белки пшеницы. Повидимому, глютин пшеницы не содержит такого количества метионина, как глютин кукурузы, но необходимы еще дальнейшие исследования. Относительно высокое содержание цистина в альбумине отрубей, установленное Джонсом, интересно в связи с работами Болла, который выделил недавно из отрубей пшеницы полипептид, содержащий 15% цистина. [c.257]

Цельное зерно (желтая) Глютин (белая) [c.273]

Глютин 1 Циммерман i Не опубли- ковано 13,5 7,2 i 1 [c.337]

К. Пааль.и А. Скита [21], независимо друг от друга, применили для гидрирования коллоидную платину или палладий в присутствии защитных коллоидов. В качестве последних К. Пааль использовал смесь растворимых в воде высокомолекулярных лизальбиновой и протальбиновой кислот, получаемых из куриного белка. А. Скита для этой же цели применил растворы природного гуммиарабика (аравийской камеди). Защитные коллоиды препятствуют коагуляции коллоидных катализаторов даже при нагревании или кипячении с ледяной уксусной кислотой. Так как большинство органических соединений в воде не растворимо, разработаны способы приготовления органозолей платины или палладия в холестерине, ланолине. Защитными коллоидами могут также служить глютин, желатин или декстрин. [c.346]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

У растворов высокомолекулярных веществ количество и качество гидратированных и негидратированных групп в цепочках молекул влияет на их способность к объединению в ячеистую структуру. По-видимому, это объясняется тем, что менее концентрированные растворы хуже желатинируются. Так, например, минимальная концентрация застудневания для желатина равна 0,5%, для агар-агара — 0,2%, а для глютина — 3—5%. [c.201]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

По данным Рестани и др. [92], а-кон-глютины состоят из трех или четырех типов субъединиц с молекулярными массами между 55 ООО и 80 ООО Да. 5 [c.161]

Желатин. Представляет собой высшие сорта животного клея, состоящие главным образом из глютина и хондрина и имеющие вид бесцветных твердых прозрачных листочков без запаха и вкуса нейтральной реакции. Технические сорта желатина окрашены в цвета от желтоватого до темно-коричневого. Желатин в воде разбухает и при нагревании дает коллоидные растворы, по охлаждении застывающие в студень. Крепость, студня зависит от концентрации растворов и температуры. В спирте, эфире и жирах желатин нерастворим. [c.102]

Адгезивами для древесины издавна служили высокомолекулярные органические соединения животного и растительного происхождения с активными полярными функциональными группами. В последнее время с этими адгезивами успешно конкурируют синтетические высокомолекулярные соединения. Однако клеи растительного и животного происхождения все еще находят широкое применение. Из этой группы адгезивов следует упомянуть прежде всего белковые клеи [62—74]. В группу белковых клеев животного происхождения входят костный, мездровый, рыбный, казеиновый, альбуминовый клеи. Костный и мездровый клеи называют также глютиновыми. Основой этих клеев является коллаген — белковое вещество группы склеропроТеинов ]61]. Коллаген состоит из проколлагена, колластромина, мукополи-сахаридов и некоторых сопутствующих белков — кератина, эластина и других [67]. Набухая в воде, коллаген гидролизуется, превращаясь в глютин [c.255]

На процесс геле- и студнеобразования влияют электролиты. Одни ионы ускоряют процесс геле- и студнеобразования, другие замедляют или устраняют его. Например, при стандартных условиях 5%-ный водный раствор глютина в отсутствии электролитов застудневает за 50 мин., в присутствии сернокислого аммония — за 25 мин, а в присутствии роданистого аммония вообще не застудневает. Анион SOJ ускоряет процесс коагуляционного структурообразования, а анион родана NS вообще исключает такой процесс. Объясняется это тем, что анионы SOJ энергично десольвати-руют макромолекулы глютина, что благоприятствует их взаимодействию и образованию студня, а анион NS", напротив, усили- [c.366]

Глютин куку-i рузы, мука I Льняная мука I (высуш.льня- НОС семя) i. Мука люцер- [c.80]

Глютин Коссе.пь- Анри Падоа —508 1,9 1.0 1.2 [c.99]

Глиадин Глиадин Г лютин Глютин Глютенин [c.349]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология