Тропоколлаген

К., или тропоколлаген,-наиб. распространенный белок животного мира у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула К. (мол. м. ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина [c.432]

Тропоколлаген укладывается в фибриллы диаметром до 500 нм. В каждой фибрилле отдельные молекулы уложены параллельно и смещены одна относительно другой на 1/4 длины, при этом на поверхности фибриллы образуется типичный поперечнополосатый рисунок. В зависимости от типа коллагена расстояние между полосками равно от 60 до 70 нм. [c.424]

Рис. 12-40. Схема строения молекулы коллагена. Три отдельные спиральные а-цепи скручены в жесткую трехцепочечную спиральную структуру. Каждый третий остаток в каждой а-цепи-глицин (выделен темным цветом) это единственная аминокислота, которая может уместиться в тесной внутренней части тройной спирали. Такую молекулу величиной 300 X 1,5 нм принято называть тропоколлагеном.

Актуальным является изучение механизма оссификации. Процесс минерализации возможен лишь при наличии строго ориентированных коллагеновых волокон. Как было отмечено, непосредственное образование кол-лагенового волокна происходит во внеклеточном пространстве в результате специфического соединения между собой тропоколлагеновых молекул. С помощью рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии показано, что коллагеновое волокно имеет поперечную исчерченность с интервалом 68 нм. Следовательно, период повторяемости структуры (исчерченности) коллагенового волокна в несколько раз меньше, чем длина составляющих волокно молекул тропоколлагена. Это доказывает, что ряды молекул тропоколлагена располжены не точно друг над другом. Иными словами, один ряд тропоколлагенов смещен по отношению к соседнему ряду примерно на /4 длины молекулы. В результате основу структурной организации коллагенового волокна составляют сдвинутые на четверть ступенчато расположенные параллельные ряды тропоколлагеновых молекул. Структурная особенность коллагенового волокна состоит также и в том, что расположенные в ряду молекулы тропоколлагена не связаны по типу конец в конец. Между концом одной молекулы и началом следующей имеется промежуток. Этот промежуток играет особую роль при формировании кости. Вполне вероятно, что промежутки вдоль ряда молекул тропоколлагена являются первоначальными центрами отложения минеральных составных частей костной ткани. [c.675]

Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых тропоколлагеном. Эти субъединицы уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу [c.178]

В организмах н<ивотных в очень большом количестве присутствует коллаген — главный белковый компонент соединительной ткани, базальных мембран и других структур. Структурной единицей коллагена слу-н<ит тропоколлаген, который, как считают, представляет собой отрезок тройной спирали размером 1,5x280 нм. Он напоминает полиглицин II (рис. 2-7,Л), но содерн<ит только три цепи. При этом индивидуальные левоспиральные цепочки оказываются далее скрученными в правую суперспираль. [c.92]

Тропоколлаген представляет собой палочкообразную молекулу длиной 300 нм и толщиной всего лишь 1,5 нм. Его молекулярная масса составляет приблизительно 300000. Три спирально навитые друг на друга полипептидные цепи имеют равную длину, и в каждой из них [c.178]

Большая прочность и другие свойства коллагенов связаны с особенностями строения его молекул — тропоколлагенов. Каждая молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, скрученных в виде трехжильного каната (рис. 91, а). Множество молекул коллагена объединяются в виде параллельных повторяющихся пучков, смещенных друг относительно друга, образуя коллагеновые фибриллы (рис. 91, б). Между отдельными фибриллами имеются поперечные водородные связи, благодаря чему образуются практически не растяжимые волокна (рис. 91, в). С возрастом у человека образуется все больше поперечных связей в коллагеновых во- [c.241]

Длина цепи коллагена 290 нм. Три таких цепи образуют тройной спиральный элемент, называемый тропоколлагеном (рис. 2.63). [c.94]

Строение коллагена установлено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана, Рича и Крика. Молекула коллагена в растворе, именуемая тропоколлагеном, построена в виде тройной спирали с м. м. около 360 ООО, каждая из трех цепей содержит около 1000 аминокислотных остатков. Длина молекулы 290 нм, диаметр 1,5 нм. [c.127]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. [c.663]

Остеобласт—клетка костной ткани, участвующая в образовании межклеточного вещества. Отличительной чертой остеобластов является наличие сильно развитого эндоплазматического ретикулума и мощного аппарата белкового синтеза. В остеобластах синтезируется проколлаген, который затем перемещается из эндоплазматического ретикулума в комплекс Гольджи, включается в секретируемые гранулы (везикулы). В результате действия группы специальных пептвдаз от проколлагена отщепляются сначала N-концевой, а затем С-концевой домены и формируется тропоколлаген. Последний в межклеточном пространстве образует фибриллы. В дальнейшем после образования поперечных сшивок формируется зрелый коллаген (см. гл. 21). [c.672]

Теоретический расчет структуры тропоколлагена исходит из минимизации конформационной энергии и учитывает стабилизующую роль молекул воды (Туманян). Этот расчет дает результаты, согласующиеся с опытом. Тропоколлаген испытывает тепловой переход — денатурацию — в растворе. В зависимости от вида позвоночного температура денатурации Т меняется от 20 до 40°С, энтальпия денатурации — от 3150 до 6300 Дж/моль, энтропия — от 10,9 до 21 Дж/(моль К) (калориметрические данные). Температура Гд, Н и Л5 возоастают.с увеличением содержания иминокислотных остатков Про, Опро, которые не образуют внутримолекулярных водородных связей С = 0 — —Н—N. По-видимому, тропоколлаген действительно стабилизуется соседними молекулами воды, образующими водородные связи с иминными атомами азота N — Н—О. Удаление воды при- [c.127]

Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4>йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257]

Полипептид, лежащий в основе коллагена, называется т р о-поколлагеном. Тропоколлаген имеет необычную первичную [c.366]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Тропоколлаген Уотсона рыхлый клубок Тройная сгираль типа 35 12 150(1500) [c.56]

Коллагеновые волокна содержат главным образом белок коллаген и мукополисахариды. Коллаген образуется следующим образом клетки фибробласта обра-зуют тропоколлаген, молекулярная масса которого М ОО и даий 1 300 мм. Из посдеднего путем,, [c.187]

Тропоколлаген Тройная спираль типа полипролин II упругая струна Червеобразная цепь с большим эффективным поперечником 35 12 - 150(1500) — [c.54]

Рентгеноструктурные исследования показали, что каждая полипептидная цепь тропоколлагена тоже представляет собой спираль, хотя ее периодичность и размеры весьма отличаются от соответствующих параметров а-спирали. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Кроме того, в коллагене обнаружены ковалентные связи необьиного типа, образующиеся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. 7-15). Расположенные рядом друг с другом троноколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечньгх связей. Тропоколлаген содержит боковые угле- [c.179]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще — это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура — понятие условное, это особый колла-геновый тип гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между НН-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена.. [c.463]

Образование тропоколлагена. В процессе секреции в аппарате Гольджи проколлагенпептидазы отщепляют амино- и карбокси-концевые участки проколлагеновых цепей (экстензивные пептиды с ММ 20 000-35 ООО Да), образуя тропоколлаген. [c.464]

Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около 1000 аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль (но не а-спираль рис. 3.32). Три цепи удерживаются вместе водородными связями. Из многих тройньгх спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. Они в свою очередь [c.135]

Коллаген является самым распространенным животным белком. Так, в организме человека на его долю приходится примерно 7з общего количества белков. В составе соединительных тканей животных и человека коллаген образует нити или коллагено-вые волокна, построенные из фибрилл, структурной единицей которых является тропоколлаген. Молекула тропоколлагена (молекулярная масса 300 ООО) состоит из трех полипептидных цепей, каждая имеет вторичную структуру в виде левозакрученной спирали, содержащей три аминокислотных остатка в витке. Третичная структура тропоколлагена образуется путем объединения трех спиралей в правозакрученную спираль в результате формируется структурная единица белка, представляющая собой агрегат диаметром 1,5 нмидлинойЗОО нм (рис. 1.21). Коллаген — единственный белок, в составе которого содержится 4-гидроксипролин. В кипящей воде коллаген частично растворяется (набухает), образуя раствор желатина, который при охлаждении переходит в гель. [c.88]

После секреции пропептиды молекул нроколлагена типов 1. 11 и 111 разрушаются специфическими ферментами уже вне клетки, и проколлаген превращается в коллаген (называемый также тропоколлагеном . Образовавшиеся молекулы коллагена толщиной 1,5 нм объединяются во внеклеточном пространстве в значительно более крупные коллагеновые фибриллы (толщиной 10-300 нм). Фибриллы образуются частично за [c.497]

Статистический подход позволяет рассчитать относительную частоту появления каждого аминокислотного остатка в цепи и повторных появлений одних и тех же сочетаний аминокислотных остатков. Таким методом в некоторых белках выявляются многократно повторяющиеся регулярные последовательности. Так, например, в тропоколлагене каждый третий остаток — глицил, после которого следуют пролил или оксипролил. В а-цепи фибриногена 31% всех аминокислот — это серин, глицин и пролин в составе одних и тех же повторяющихся сочетаний. Регулярные последовательности, включающие глицин и пролин, характерны и для других белков, таких как склеропротеины, кератины, двухцепочечный фиброин шелка. С одной стороны, эти последовательности оптимальны для образования правой а-спиральной конформации цепи и упорядоченного расположения гидрофильных и гидрофобных участков на гранях этой спирали (см. рис. 4, раздел 1.2.3). С другой стороны, [c.76]

В ходе секреции концевые пептиды проколлагенов типа I, II и III удаляются специфическими ферментами-проколлагенпептидазами. Они превращают молекулы проколлагена в молекулы коллагена (называемого также тропоколлагеном), которые затем объединяются во внеклеточном пространстве в значительно более крупные коллагеновые фибриллы. Фибриллы образуются отчасти за счет тенденции молекул коллагена к самосборке. Однако образование фибрилл происходит вблизи клеточной поверхности, и кажется вероятным, что клетка, подобно пауку, плетущему паутину, может влиять на место и скорость их сборки. [c.225]

Поли-Ь-пролин — синтетическая структура. Цепь из одних пролинов или даже участки с большим количеством пролинов в большинстве белков встречаются крайне редко, и поэтому очень трудно найти вторичную структуру, похожую на спираль поли-Ь-пролина II. Удивительное исключение составляют, однако, белки семейства коллагена. Они имеют в высшей степени необычный состав, в котором преобладают пролин, гидро-ксипролин и глицин. Тропоколлаген содержит три полипептидные цепи две тождественные, называемые а -цепями, и еще одну, также близкую к ним, — а2-цепь. Мол. масса каждой около 95 (ХЮ. Последовательности всех цепей имеют в каждом третьем положении глицин, тогда как одно (или оба) из промежуточных положений занимает пролин или гидроксипролин (см. рис. 2.15). Высокое содержание пролина в коллагеновых цепях ограничивает возможные структуры полипролиновыми спиралями. Изолированный тропоколлаген имеет мол. массу 285 ООО и представляет собой палочкообразную молекулу дли- [c.92]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.266 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.92 , c.93 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.423 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.257 , c.258 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.266 ]

Энциклопедия полимеров Том 2 (1974) -- [ c.111 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.2 , c.111 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.178 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.497 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.60 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.497 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.47 , c.436 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.179 , c.182 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология