Конформер белка

Очень интересная идея, возникающая из определенной группы экспериментальных данных [93], заключается в том, что ADP и Р, связываются на соседних участках и в гидрофобном окружении активного центра Fi происходит самопроизвольное элиминирование молекулы воды и образование прочно связанного с белком АТР. Движущей силой процесса может быть очень прочное связывание АТР с одним иа конформеров белка. Перенос электронов может индуцировать конформационные изменения, вызывающие освобождение молекулой Fi синтезированного АТР. [c.414]

Ранее уже отмечались различия в фоточувствительности ферментов и комплексов фермент — субстрат, фермент — гормон, а также температурных А и В конформеров белков. При конформационных перестройках в белках, индуцированных ионами и малополярными растворителями, также изменяются квантовые выходы их фотоинактивации. [c.267]

НИЯ отдельных участков в глобальной структуре отвечают низкоэнергетическим конформациям свободных фрагментов. Максимальный разброс составляет 0-3,8 ккал/моль, причем большие величины / вщ имеют короткие фрагменты, включающие Arg , в пределах которых не может быть в полной мере реализована потенция этого остатка к взаимодействиям, Однако среди конформаций, имеющих ту же форму основной цепи, они наиболее предпочтительны. Таким образом, величина С/ б,ц какой-либо конформации короткого участка белковой цепи не является удовлетворительным критерием для оценки вероятности реализации конформации в белке. Более показательным представляется отношение энергии данной конформации к энергии других вариантов, имеющих сходную форл у основной цепи или шейпа. Поэтому при фрагментарном конформационном анализе белка на более поздних стадиях расчета из-за неполной реализации средних взаимодействий на коротких участках следует учитывать возможно большее число различных конформеров, отвечающих коротким участкам основной цепи. В данном случае величины / бщ конформационных состояний фрагментов, составивших глобальную структуру, попадают в начало или в середину энергетических интервалов, которые были приняты для отбора перспективных вариантов. [c.432]

Высокий уровень структурной и функциональной организации живой материи в первую очередь обеспечивается участием особых биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Для каждого индивидуального биополимера характерен определенный порядок чередования разнотипных мономерных звеньев, образованных в случае белков двадцатью различными аминокислотами, а в случае нуклеиновых кислот — четырьмя различными нуклеотидами. Это создает основу неисчерпаемого многообразия таких биополимеров. Кроме того, полимерные цепи обеих групп биополимеров содержат большое число простых связей, и поэтому каждый индивидуальный биополимер может существовать в виде неисчислимого множества конформеров. Однако в результате многочисленных нековалентных взаимодействий, в которых участвуют как фрагменты остова полимера, так и различные боковые радикалы, в условиях существования живых организмов предпочтительным оказывается ограниченное число конформаций. Поэтому каждый биополимер обладает не только уникальной последовательностью чередования мономерных звеньев, но и уникальной пространственной структурой или небольшим набором таких структур. [c.9]

Термодинамически невыгодная быстрая равновесная стадия существенно уменьшает скорость денатурации белка. В случае, если инактивации подвержены оба конформера [c.96]

Состояние молекул белка в растворе характеризуется набором конформеров, обратимо переходящих друг в друга. Конформационные переходы молекулы определяются в значительной степени двумя параметрами — pH и температурой. При повыщении температуры происходит плавление некоторых участков белковой молекулы. Если такого рода процессы достигают значительной глубины, могут происходить необратимые изменения структуры, в большинстве случаев приводящие к потере функциональной активности. Этот процесс обычно называют тепловой денатурацией. При каждом значении pH белок характеризуется соответствующим распределением зарядов, создаваемым ионогенными группами. При очень низ- [c.231]

Кинетика затухания флуоресценции триптофана в различных белках оказалась многоэкспонентной. Отсюда следует, что суш ествует набор разных по своим флуоресцентным свойствам конформеров белка и что время установления равновесия между ними больше времени жизни флуоресценции. Тушение флуоресценции за счет столкновений возбужденного хромофора с соседними группами происходит [c.269]

Напишите кинетические схемы и уравнения мономолекулярной инактивации ферментов, инактивации с учетом равновесия конформеров белка. 2. Напишите кинетическую схему и уравнения для рН-зависимостей инактивации. Как будет выглядеть зависимость наблюдаемой константы скорости инактивации, если наиболее стабильна нейтральная форма фермента 3. Опишите диссоциативный механизм инактивации олигомерных ферментов. 4. Какие механизмы инактивации ферментов в процессе реакции вы знаете Как можно дискриминировать эти механизмы 5. Каков механизм сусбтрат-индуцированной инактивации фермента Какова его регуляторная роль [c.280]

Метод М. м. позволяет получать информацию для полного описания геометрии разл. конформеров в осн. состоянии и в седловых точках на пов-сти потенц. энергии (ППЭ), а также геом. строения в кристалле. Определяют также теплоты образования, энергии напряжения, энергии отдельных конформеров и высоты барьеров для конформац. превращений, частоты колебаний, распределения электрич. заряда, дипольные моменты, хим. сдвиги в спектрах ЯМР, скорости хнм. р-ций и др. Диапазон применения М.м. велик от простых молекул до полисахаридов и белков. В сочетании с др. методами, в частности газовой электронографией и рентгеновским структурным анализом, надежность и точность определения геом. характеристик повышается. [c.114]

Посмотрите еще раз на выражение для константы Ь, определяющей отношение между количествами белка, находящегося в конформациях А и В в отсутствие лиганда. Из уравнения (4-50) следует, что Ь может достигать больших значений (преимущественно присутствует конформер А) либо при очень малой Кь либо при /Свв<С/Саа-Так, если t—1 и Ь велико, это означает, что связь между субъединицами в Вг значительно слабее, чем в Аг, и вполне возможно, что при-гоединение X приведет к диссоциации молекулы, как это имеет место в случае гемоглобина миноговых. Если же Kt мала (это означает, что молекулы белка находятся преимущественно в конформации А за счет большей стабильности этой формы), Къв может быть значительно больше, чем Каа, если Каа при этом достаточно мала, димер Аг пол- [c.302]

В настоящее время около половины идентифицированных ферментов находятся в клетках и тканях в виде множественньгх молекулярньгх форм, имеющих единую субстратную специфичность, но отличающихся по физико-хими-ческим или иммунологическим свойствам. Генетическая основа молекулярной гетерогенности обусловлена наличием нескольких генов, каждый из которых кодирует одну субъединицу фермента или одну его молекулярную форму. Кроме того, различные молекулярные формы одного и того же фермента могут кодироваться в одном генном локусе, имеющем множественные аллели. Генетически детерминированные молекулярные формы называются изоэнзимами. Посттрансляционные модификации ферментов, обусловленные локальным протеолизом, ковалентными модификациями, белок-белковыми взаимодействиями и т. д., являются причиной образования множественных молекулярных форм, не являющихся истинными изоэнзимами, но играющими существенную роль в метаболических процессах. Наиболее часто встречаются так называемые конформеры — молекулярные формы, имеющие одинаковую первичную структуру, но отличающиеся по своей конформации. Это возможно в том случае, если эти конформации достаточно устойчивы, т. е. соответствуют уровню свободной энергии, близкой к минимальной. Только такие конформационные варианты белков, которые воспроизводимо фиксируются посредством электрофоретических, хроматографических или иных методов, могут рассматриваться как конформеры. [c.83]

Конформационные состояния пептидов определяются теми же силами и взаимодействиями, что и пространственная структура белков. Однако меньшие размеры молекул снижают число анутри-молекулярных контактов в пептиде, что приводит к увеличению роли среды в стабилизации конформации пептида, уменьшению энергетической дифференциации форм и в целом к увеличению конфор-мационной подвижности пептидов по сравнению с белками, фрагментами которых в ряде случаев они и являются. Этим обстоятельством можно объяснить тот факт, что для большинства природных и синтетических линейных пептидов исследования в растворах не обнаружили четко фиксированных структур. Как экспериментальные, так и расчетные данные свидетельствуют об участии в равновесии сложного ансамбля конформеров, из которых с большей или меньшей степенью надежности выявлялись характеристики отдельных форм. При этом оставался открытым вопрос о том, какая из выявленных форм отвечает биологически активной [c.106]

Состояние молекул белка в растворе характеризуется набором конформеров, обратимо переходящих друг в друга. Конформационные переходы молекулы определяются в значительной степени двумя параметрами — pH и температурой. При повышении температуры происходит плавление некоторых участкоз белковой молекулы. Если такого рода процессы достигают значительной глубины, могут происходить необратимые изменения структуры, в большинстве случаев приводящие к потере функциональной активности. Этот процесс обычно называют тепловой денатурацией. [c.95]

Один известный механизм быстрого, почти мгновенного образования новых функциональных вариантов фермента, по-ви-димому, связан с прямым влиянием температуры на конформацию белка — таким, что один и тот же (в смысле первичной структуры) белок выше и ниже определенной температуры действует аналогично тепловому и холодовому изоферментам форели. Мы будем называть эти функционально различные конформационные изомеры (конформеры) одного и того же белка мгновенными изоферментами , имея в виду то, что их образование происходит практически так же быстро, как и изменение температуры внешней среды (и тела). Примером может служить пируваткиназная система камчатского краба [РагаШко(1ез сат(5скаИса). [c.285]

По-видимому, фотоденатурация (локальная или генерализованная) белков может осуществляться и нефотохимическим путем, минуя стадии лабильных и стабильных фотопродуктов при тепловой диссипации энергии электронно-возбужденных состояний триптофанилов (около 100 ккал/моль), ведущей к множественным разрывам водородных и иных связей. Так, было обнаружено, что аргиназа и уреаза, обладающие, как и другие белки, способностью к существованию в двух дискретных функционально активных конформациях в области физиологически умеренных температур (кооперативный переход Ач В), разяйчаются по квантовым выходам фотоинактивации температурных конформеров А и В. Однако скорости фотолиза триптофанилов и цистина, а также природа конечных стабильных фотопродуктов (данные люминесценции) у температурных конформеров оказались одинаковыми. Отсюда следует, что различия в фоточувствительности конформеров могут быть связаны с дополнительной нефотохимической инактивацией макромолекулы. [c.263]

Причинами невыполнения этого общего правила могут быть следующие 1) зависимость вероятностей тепловой дезактивации, 5—>-7 -интерконверсии и люминесценции от температуры. Поскольку указанные процессы обычно идут с преодолением неодинаковых по величине энергетических барьеров, квантовый выход фотохимической реакции, складывающийся из соотношения вероятностей конкурирующих между собой различных путей дезактивации одной и той же возбужденной молекулы, может зависеть от температуры 2) стерический, ориентационный фактор, существенный для биомолекулярных реакций. Для того чтобы реакция произошла, возбужденная и невозбужденная молекулы должны быть в момент столкновения ориентированы соответствующим образом. Поэтому при температурах замерзания образцов, где трансляционное и релаксационное движение молекул ограничено, правильно ориентированные молекулы быстро расходуются и при дальнейшем облучении реакция практически не идет (фяаО), как это имеет место при димеризации оснований в замороженных образцах 3) температурно-зависимые, кооперативные конформационные переходы биополимеров (денатурационные и функциональные), в ходе которых меняются ориентация центров, микроокружение фотохимически активных хромофоров и устойчивость макромолекулы к фотопродуктам. Например, конформеры одних и тех же белков могут различаться по квантовым выходам фотоинактивации почти в 2 раза. [c.370]

Представления о возможности существования белков в виде нескольких дискретных конформационных форм — конформе-ров — уже давно обсуждаются в литературе. Мне зти представления стали казаться правдоподобными после опытов сраствора-ми актомиозина [341]. Весьма интересные сведения о температурных переходах конформеров были получены С. В. Коневым и его сотрудниками [148]. Из, их данных следует, что большинство белков резко кооперативно переходит из одного состояния в другое в узком интервале относительно невысоких, заведомо неденатурациояных температур (12—13°, 23—25°). Эти состояния различаются, в частности, ферментативной активностью и характером упаковки полипептидных цепей в макромолекуле. [c.218]

Rm медленно движущейся I зоны белка не изменялась в гелях разной концентрации, что говорит об очень низкой молекулярной массе. II и III зоны белков имеют молекулярную массу 49 и 58 кДа соответственно. Линии регрессий IV, V, VI изоэнзимов параллельны, что свидетельствует о близкой или одинаковой молекулярной массе этих белков, но о разной величине зарядов. Тангенс угла наклона линий регрессии небольшой, значит, масса этих белков очень низкая (рис. 11). Предположительно она лежит в пределах 10—14 кДа. Из шести изопероксидаз, определяемых электрофоретически, три быстродвижущиеся имеют одинаковую молекулярную массу, но различаются по заряду и, видимо, являются белками-конформерами. [c.70]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология