Аспартаза

Рис. 9-8. Реакция, катализируемая аспартазой, и субстратная специфичность фермента.

Аспартаза не действует на следующие изомеры [c.242]

Реакция (а) катализируется содержащимся в бактериях ферментом аспартазой. Однако присутствие аспартазы у высших растений сомнительно. [c.399]

Эта реакция, катализируемая аспартазой, тоже обратима. [c.431]

В результате ферментативного синтеза образуются в основном ь-амино-кислоты. Примером может служить широко распространенный в промышленности синтез ь-аспарагиновой кислоты из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспартазы [c.23]

Эти реакции обсуждаются также и в других разделах [стр. 312 (аспартаза) и стр. 390 (гистидаза)]. [c.196]

Эта реакция катализируется аспартазой — одним из первых исследованных бактериальных ферментов. [c.435]

В пром-сти И. 3. служит гл. обр. для получения глюкозо-фруктозных сиропов (фермент глюкозоизомераза), разделения рацемич. смесей аминокислот (фермент амииоацилаза), синтеза L-аспарагиновой и L-яблочнвй к-т (ферменты соотв. аспартаза и фумараза в иммобилизов. клетках), получения [c.236]

L-Глутаминовая кислота, являющаяся исходным веществом в этих синтезах, синтезируется, вероятно, из а-кетоглутаровой кислоты под действием L-глутамино-дегидразы в результате обращения приведенной выше реакции дезаминирования. В некоторых растениях эту роль L-глутаминовой кислоты выполняет аспарагиновая кислота, которая синтезируется из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспарагиназы, (или аспартазы). [c.390]

Кроме гидроксильных групп в р-положении к карбоксильной группе могут присоединяться (или отщепляться от нее) и другие группы. Так, бактериальный фермент аспартаза катализирует присоединение аммиака к фумарату с образованием Ь-аспартата — реакцию, аналогичную реакции, катализируемой фумаразой. При этом наблюдается гранс-присо-единение, а изотопные эффекты при измерении скорости реакции указывают на механизм с участием карбоний-иона [121]. В то же время Р-метиласпартаза, катализирующая аналогичное присоединение, вызывает быстрый обмен дейтерия из воды с протонами субстрата [122]. [c.150]

Аспартаза катализирует реакцию присоединения аммиака к фумаровой кислоте. Фермент в иммобилизованном состоянии сохраняет активность на исходном уровне до 2—2,5 недель и более. [c.448]

СН3СОСООН -V СОз + СНзСНО, аспартаза, превращающая аспарагиновую кислоту в фумаровую, [c.251]

Аффинная хроматография применялась также для выделения ферментов, участвующих в некоторых метаболических путях. Например, используя N-(со-аминогексил)-L-аспартат—сефарозу 6В, To a и др. [1183] выделили ферменты, участвующие в метаболизме L-аспарагиновой кислоты (аспарагиназу, аспартазу и аспартат-р-декарбоксилазу). [c.377]

Некоторые ферменты обладают почти абсолютной специфичностью по отношению к определенным субстратам и не взаимодействуют даже с очень близкими по строению молекулами. Хорошим примером этого может служить фермент ас-партаза, обнаруживаемый во многих растениях и бактериях. Он катализирует обратимое присоединение аммиака по двойной связи фумаровой кислоты с образованием Ь-аспартата (рис. 9-8). Однако под действием аспартазы аммиак не присоединяется ни к какой другой ненасыщенной кислоте. Аспартаза обладает также строгой специфичностью по отношению к оптическим и геометрическим изомерам она не действует на В-аспартат и не присоединяет аммиак к малеату-геометрическому цис-язоме-ру фумарата. [c.241]

Аспартаза абсолютно специфична по отношению к фумарату в прямой реакции и к Ь-аспартату-в обратной. Она не атакует ни малеат (щс-томер фумарата), ни О-аспартат. [c.242]

У некоторых микроорганизмов и высщих растений [34—40] аспарагиновая кислота обратимо дезаминируется ферментом аспартазой с образованием фумаровой кислоты [c.312]

Аспартаза бактерий была очищена и обстоятельно изучена [39, 40]. Фермент содержит магний и одну тиоловую группу [40]. Любопытно, что в ранних исследованиях, посвященных аспар-тазе, Гейл [38] нашел, что она нуждается в адениловой кислоте в качестве кофермента. Недавно Картер и Коэн [41, 1075] выделили из дрожжей аденилоянтарную кислоту препараты дрожжей катализируют обратимое образование этого соединения из фумаровой и адениловой кислот [c.312]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.88 , c.95 , c.98 , c.150 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.299 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.431 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.196 , c.312 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.435 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.210 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.90 , c.91 , c.92 ]

Микробиология (2006) -- [ c.221 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.348 , c.349 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.437 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология