Ферменты выделение

Процессами биотрансформации называют реакции преврашения исходных органических соединений (предшественников) в целевой продукт с помошью клеток живых организмов или ферментов, выделенных из них. В последние годы высокая специфичность процессов биотрансформации и эффективность иммобилизованных ферментов нашли широкое применение для крупномасштабного производства амтюкислот, антибиотиков, стероидов и других промышленно важных продуктов. [c.32]

Рибонуклеаза — фермент, выделенный из поджелудочной железы, печени, селезенки и т. д. Вызывает деполимеризацию рибонуклеиновой кислоты. Молекулярный вес 13 500. Содержит 124 аминокислотных остатка. Строение изучалось в основном двумя группами исследователей — Муром с сотрудниками и Аффинсеном с сотрудниками. Представляет одну полипептидную цепь. Восемь цистеиновых остатков образуют [c.528]

Учитывая важное практическое значение иммобилизации ферментов, а также возможность использования иммобилизованных препаратов ферментов в фундаментальных исследованиях, в раздел включен ряд задач по иммобилизации препаратов ферментов, выделенных студентами самостоятельно. [c.196]

Группой. Кроме того, место атаки у того или иного основания меняется для ферментов, выделенных из различных источников. Например, бычья панкреатическая РНаза атакует фосфоэфирные связи пиримидинового нуклеозида, присоединенного к остатку фосфорной кислоты З -связью. В то же время РНаза из бактерии В. 8иЫШ8 атакует фосфоэфирную связь пуринового нуклеозида, присоединенного З -связью. [c.127]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Характерным представителем этой группы ферментов является растворимая сАМР-зависимая протеинкиназа, обладающая широкой субстратной специфичностью. Фермент, выделенный из мышц, представляет собой димер as a. Две его каталитические субъединицы остаются неактивными до тех пор, пока не произойдет присоединения сАМР к регуляторным субъединицам. Связывание сАМР приводит к диссоциации комплекса на активные каталитические мономеры и содержащую сАМР регуляторную субъединицу, состоящую из двух мономеров [73а, 73Ь]. [c.71]

Для уточнения всегда следует указывать организм, из которого выделен фермент, и, если это возможно, линию (штамм). Необходимо также отдавать себе отчет в том, что любая генетическая вариация влечет за собой изменение какого-либо белка. Поэтому. фермент, с которым вы работаете, может слегка отличаться от того же самого фермента, выделенного в другой лаборатории. [c.75]

Эти величины являются сложными, включающими Км, кз и ряд других констант уравнения Михаэлиса, и не могут быть использованы для получения индивидуальных констант. В тех случаях, в которых были получены индивидуальные константы [109], величины Ез оказались низкими и по порядку величины равными 5 —15 ккал/молъ. Интересно отметить, что хотя ферменты, выделенные из разных биологических объектов, могут отличаться по своей активности, однако температурная зависимость констант скоростей дает одинаковую для всех случаев энергию активации [110]. [c.564]

ИНЖЕНЕРНАЯ ЭНЗИМОЛбГИЯ, разрабатывает и осуществляет пром. методы получения хим. в-в и продуктов (напр., пищевых), основанные на использовании в качестве катализаторов хим. р-ций ферментов, выделенных обычно из биол. объектов или находящихся внутри клеток, к-рые искусственно лшцены способности роста. [c.236]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса П, свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии) молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты, образующего фосфоJфиpнyю связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы ие сказывается на ферментативных св-вах пепсина). Размеры молекулы 5,5-4,5-3,2 нм она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215). [c.465]

Для вьщеления Ц. из митохондрий или субмитоховдриаль-ных частиц используют ПАВ, чаще всего холат или дезокси-холат натрия. Обычно чистоту Ц. выражают через отношение содержания гема а к кол-w белка. Для препаратов фермента, выделенных разл. способ1ами, этот показатель составляет 8-14 нмоль/мг. Определить точное значение этой величины пока невозможно из-за отсутствия надежных данных о числе субъединиц, действительно необходимых для функционирования фермента. [c.390]

Брожение — процесс разложения органических веществ, главным орбазом углеводов, под влиянием микроорганизмов (бактерий, дрожжей) или ферментов, выделенных из них, сопровождается выделением энергии, которая необходима для жизнедеятельности микроорганизмов. Спиртовое Б. лежит в основе ряда пищевых производств (виноделие, пивоварение) молочнокислое Б.— в производстве молочных продуктов (получение кефира, простокваши, сыра). [c.27]

Установление строения рибонуклеазы позволило показать, что ее активность сосредоточена вблизи карбоксильного конца цепи. Пользуясь субтилизином и аминопептидазой, можно отщепить до 20 аминокислотных остатков со стороны аминной группы, и при этом активность фермента не изменится. Еще ярче это выражено у фермента, выделенного из дынного дерева —папаина. В нем можно удалить до 120 остатков из 180, не нарушая его действия. [c.528]

Аспартаткарбамоилтрансфераза (мол. вес=310000)—фермент, выделенный из Е. oli, — может диссоциировать на два тримера, называемых обычно каталитическими субъединицами (мол. вес тримера 100 000), и три димера, называемых регуляторными субъединицами (мол. вес димера 34 000). Молекула этого фермента напоминает по форме треугольную пластинку [58, 59], толщина которой равна 9,2 dzl,0 нм, а длина стороны — 10,5 1,0 нм. Она имеет симметрию 3 2, т. е. это диэдрическая структура с одной осью симметрии 3-го порядка и тремя осями 2-го порядка. Два тримера и находящиеся между ними димерные субъединицы расположены, по-видимому, спиной к спине последние плотно уложены в бороздках, идущих по краям тримеров. Димеры уложены не строго параллельно оси симметрии 3-го порядка чтобы не наталкиваться друг на друга, верхняя и нижняя половины поворачиваются друг относительно друга вокруг оси симметрии 3-го порядка. В центре имеется заполненная водой полость размером - 2,5х5,0Х5,0 нм. Активные центры фермента расположены, по-видимому, внутри этой полости, в которую можно попасть через шесть расположенных по бокам структуры отверстий диаметром 1,5 нм. [c.296]

Фермент выделен Дюбо. В 1940 г. Кунитц смог получить его в кристаллической форме, а в 1963 г. Смит, Щтейн и Мур опубликовали полную первичную структуру. Третичная структура была установлена Карлисле с сотр. (рентгеиоструктурный анализ с разрешением 0,55 нм), а также в лаборатории Карты [218]. [c.402]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Другой подход заключается в использовании специфических ингибиторов ферментов, структурно родственных коферменту. Так, метотрексат (58) является мощным ингибитором дигидрофолатредуктазы, причем это его свойство мало меняется в случае ферментов, выделенных из различных источников. Это соединение было ковалентно присоединено к 6-аминоэтилСефарозе путем конденсации с карбодиимидом, затрагивающей карбоксильную группу метотрексата. Полученный сорбент был использован для крупномасштабного выделения дигидрофолатредуктазы из Е. соИ. Промывка колонки 1 мольным раствором хлорида натрия вызвала удаление менее чем 1 % связанного фермента, а последующая элюция тем же раствором, содержавшим дигидрофолиевую кислоту, позволила достичь количественного выхода фермента [131]. [c.644]

Насколько можно судить по имеющимся к настоящему времени данным, катализ рацемазой миндальной кислоты осуществляется по простейшему ферментативному механизму перени-са протона. Этот фермент, выделенный нз Рзеийотопаз риНйа, катализирует реакцию эпимеризации [14], для осуществления которой не требуется присутствие кофактора. [c.151]

Расщепление линейного глюкана с а-1,4-связями под действием фосфорной кислоты, катализируемое фосфорилазой (у животных) или Р-ферментом (выделенным из растений и дрожжей), приводит к а-О-глю-козо-1-фосфату , который может включаться далее в процессы энергетического обмена (см. гл. 13) [c.617]

Недавно получен (1321 аналогичный продукт присоединения глюкозы при дегидрировании кониферилового спирта под действием пероксидазы хрена или сырого фермента, выделенного из плодового тела гриба Agari us bisporus в насыщенных водных растворах глюкозы. Доказано, что D-глюкуроновая кислота образует с хинонметидом связь типа бензилового сложного эфира, в которой карбоксильная группа уроновой кислоты присоединяется к углероду дилигнола в -положении (260, 261 (. [c.136]

Из морских организмов выделены два основных типа галопероксидаз ферменты, содержащие ванадий в качестве координационного центра, и Fe-гем-БПО [5]. Однако в некоторых случаях выделенные ферменты не относятся ни к первому, ни ко второму типу, как, например, фермент, выделенный из моллюска Мугех trun ulus [26]. [c.360]

ЛУК иолучен также с использованием кониферилового спирта, арабинозы и глюкозы (1 1) в присутствии Н2О2 и раствора ферментов, выделенных нз клеток камбия осины, содержащих перок-сидазы, при выдерживании реакционной смеси в течение 5 сут прн комнатной температуре [47]. Преимущественно в ЛУК включается арабинофураноза. Выделены и исследованы как низкомолекулярные, так и высокомолекулярные продукты реакции, что позволило судить о гликозидной связи между лигнином и углеводами. Об активном участии пероксизады в образовании ЛУ-связей в каллусовой ткани сообщает Уитмор [65]. [c.183]

Наибольшее число работ по ФГ гемицеллюлоз проведено с использованием выделенного ксилана, являющегося после целлюлозы наиболее распространенным полисахаридом. Первое исследование проведено в 1926 г. Эрстейном (цит. по [74]), который использовал ксилан соломы и фермент, выделенный из пищеварительного тракта змеи. Микробиологическое разложение выделенного ксилана, где также имеет место ФГ, но важное место занимает взаимодействие микроорганизма — продуцента ферментов — с субстратом, наблюдалось еще раньше, в 1889 г. Гонпе-Сейлером [цит. ио 74]. [c.226]

Исследований продуктов гидролиза ксиланов различного происхождения ферментами, выделенными из ряда организмов, весьма много. В частности, широко известны работы Соренсена [c.226]

Переваримость полисахаридов ГМЦ в пищеварительном тракте человека различна и составляет в тонких и толстых кишках от 65 до 957о [6, 22]. Колебания связаны с различным строением их макромолекул, составом сопутствующего рациона, состоянием организма, плотностью упаковки компонентов в клеточных стенках. Так, например, арабиноксилан эндосперма пшеницы переваривается преимущественно в тонких кишках человека [6, 25]. В то же время гемицеллюлозы ПВ пшеничных отрубей, содержащие значительное количество арабиноглюкуроноксилана, по данным Сандберга [86], перевариваются не в желудке и тонких кишках, а в толстой кишке под воздействием ферментов бактерий. Например, скорость гидролиза ксиланов древесины лиственницы возрастает по мере увеличения их растворимости. Показано, что ферменты, выделенные из клеток бактерий рода Вас1его1с1е5, содержащихся в прямой кишке человека, способны гидролизовать ксилан древесины лиственницы до 60% [87]. [c.255]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Другим примером реакции N-дезалкилирования является превращение а-амино-р-пиразолилпропионовой кислоты в пиразол, катализируемое ферментом, выделенным из Pseudomonas sp. 19]. [c.208]

Были осуществлены многочисленные асимметрические синтезы с ферментами, выделенными (в более или менее чистом виде) из веществ растительного и животного происхождения. Так, эмульсии (смесь ферментов, полученная из косточек горького миндаля, действующая в данном случае при помощи одного из своих компонентов — оксинитри-лазы) катализируют синтез (4-)-миндального эфира (Л. Розенталер, [c.138]

Синтез дезоксирибонуклеиновой кислоты был осуществлен при помощи фермента, выделенного из Es heri hia oli (А. Корнберг, 1957 г.) В этих синтезах в качестве исходных веществ применялись нуклеозид-5 -трифосфорные кислоты. Последние реагируют под действием фермента с нуклеозидмонофосфорной кислотой, отщепляя пирофосфат, например [c.779]

Оказалось возможным выяснить механизм синтеза флавиинуклеотидов в живых организмах. Флавинмононуклеотид образуется из рибофлавина и аденозинтрифосфорной кислоты под влиянием фермента, выделенного из пекарных дрожжей и называемого флавокиназой [c.790]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты выделение: [c.146] [c.339] [c.286] [c.210] [c.346] [c.75] [c.608] [c.614] [c.142] [c.249] [c.537] [c.141] [c.158] [c.326] [c.185] [c.186] [c.129] [c.500] [c.144] [c.194] [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология