Фумарат

Примером конкурентного ингибирования может служить ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонат-ионом. В этом случае катализируемая реакция — окисление сукцинат-иона до фумарат-иона [c.399]

В настоящее время промышленное значение приобрели следующие эфиры ненасыщенных кислот нефтяного происхождения акрилаты, метакрилаты, малеаты и фумараты. [c.350]

Образующиеся алифатические моно- и дпкарбоновые кислоты в дальнейшем превращаются в 3-оксогександикарбоновую кислоту, которая принимает участие в цикле Кребса, или в фумарат, пиру-ват, уксусный альдегид и ацетоацетат. Далее этн вещества расщепляются на СО2 и Н2О. [c.86]

Как правило, цис- и т/)анс-1,2-дизамещенные мономеры имеют разные реакционные способности. Во многих случаях (например, малеаты и фумараты) ныс-соединение менее реакционноспособно. Правдоподобным представляется объяснение, согласно которому в г нс-соединениях [c.150]

Малеаты и фумараты получают из малеинового ангидрида или фумаро-вой кислоты обычным методом этерификации. [c.350]

Фумарат в отсутствие соли Цитохром С Цитохром С Перекись водорода [c.269]

Образование глута(мата в результате восстановительного аминиро-вания представляет собой основной путь включения азота в состав аминогрупп, однако вполне возможно, что существуют другие пути. Так, например, высказывалось предположение, чТо у растений происходит прямое аминирование пирувата и других а-оксокислот в ходе реакций, аналогичных реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой [17а]. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата (гл. 7, разд. 3,6, г). [c.89]

Типичными лигандами с жесткой клешней являются цис-за-мещенные этилена. Так, малеинат-ион бидентатен в отличие от фумарата [c.120]

Кислый фумарат 1-изопропиламино-3-[пара-(2 -изопроп- [c.215]

Кроме кислотно-основных равновесий мы применили описанный метод к исследованию равновесий комплексообразования. Исследование системы фумаровая кислота—кадмий—едкий натр на фоне перхлората натрия в области, в которой осадок фумарата натрия еще не образуется, показало, что все кажущиеся нарушения материального баланса по ионам водорода можно скомпенсировать подбором его эффективного коэффициента активности , причем комплексообразования не обнаружено. Для системы, в которой вместо фумаровой использована ма-леиновая кислота, обнаружен комплекс состава 1 1, причем без варьирования коэффициента активности иона водорода интерпретация данных была затруднительной. В этих расчетах использованы концентрационные константы кислот, вычисленные по тому же методу для систем без кадмия. [c.129]

Рассмотрим в качестве примера реакцию фумарата на активном центре фумарат-гидратазы [1]. Коэффициент ди(Й>узии фермента и субстрата, соответственно, равен 4,5-10 см -с и 9,3-10" см -с . Принимая Ri + / г) равным примерно 5A и полагая, что фумарат-ион взаимодействует с 2—3 положительными зарядами на активном центре фермента, можно вычислить предельную константу скорости (0,8—1,5)-10 С учетом того, что в одной молекуле фумаратгидратазы имеется, по крайней мере, шесть активных центров, теория диффузионноконтролируемых реакций удовлетворительно описывает экспериментальное значение константы скорости (см. табл. 33). [c.270]

Магний фумарат см. Магний фумаровокислый [c.290]

Натрий фумарат см. Натрий фумаровокислый [c.354]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Продолжая далее обсуждение цикла мочевины, следует отметить, что константа равновесия реакции, катализируемой орнитинтраискар-бамоилазой (реакция г, рис. 14-4), настолько высока, что орнитин полностью превращается в цитруллин. Превращение цитруллина в арги-ниносукцннат и последующий распад на фумарат и аргинин — процессы исключительно сложные. [c.97]

Кетокислота м-оксифенилпируват декарбоксилируется под действием диоксигеназы, которая рассматривалась в гл. 10 [уравнение (10-55)]. Продукт реакции гомогентизиновая кислота подвергается действию второй диоксигеназы (рис. 14-20), превращаясь в конечном итоге в фумарат и ацетоацетат. [c.145]

На стадии г (рис. 14-31) осуществляется второе аминирование за счет глутамина — возможно, путем аминолиза промежуточного енолфоО фата. Циклизация прн участии АТР и таутомеризация (стадия д) заверь шают образование имидазольного кольца. Затем происходит включение СОг (стадия е), которое осуществляется в результате несколько необычной реакции карбоксилирования. Далее следует двукратное аминирова ние (стадии ж к э), в ходе которого происходит перенос азота из аспартата процесс строго соответствует тому, что наблюдается при синтезе мочевины, сопровождающемся образованием аргининянтарнОй кислотЫ в качестве промежуточного продукта (рис. 14-4). Как и при образовании мочевины, углеродный остов молекулы аспартата элиминируется в виде фумарата (стадия з), оставляя азбт в составе предшественника [c.168]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.44 , c.74 , c.98 , c.147 , c.319 , c.320 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.149 , c.348 , c.449 , c.450 , c.456 , c.457 , c.460 ]

Биохимия (2004) -- [ c.268 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.119 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.204 , c.206 , c.233 , c.254 , c.282 , c.299 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.302 , c.348 , c.349 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.136 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.19 , c.88 , c.175 , c.197 , c.296 , c.314 , c.318 , c.328 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.19 , c.88 , c.175 , c.197 , c.296 , c.314 , c.318 , c.328 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.97 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.73 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология