Фумараза

Фульвокислоты 1/1212 Фульминаты 2/466 Фумараза 2/464 5/415 Фумарат, метаболизм 3/613, 617-620 [c.741]

Вероятно, основная группа В в молекуле фермента отрывает протон, что приводит к образованию планарного енолят-аниона. Второй субстрат, глиоксилат, приближается с другой стороны молекулы и конденсируется, как показано в уравнении (7-69). Благодаря этому уравнению читатель получает возможность понять, каким образом была доказана инверсия. Поскольку основание В может отщеплять любой из трех протонов, принадлежащих либо R-, либо 5-хиральному ацетил-СоА, возможно несколько вариантов расположения изотопов в образующемся L-ма-лате. Однако задача была успешно решена, после того как было установлено, что /гро- -водород у атома С-3 малата избирательно обменивается с водой при действии фумаразы. [c.169]

Для реакции, протекающей под действием фумаразы [c.333]

При 25° С и pH 7,8 были получены следующие значения для константы Михаэлиса и максимальной начальной скорости прямой реакции, катализируемой фумаразой [c.333]

Кинетика реакции с участием фумаразы [c.337]

При той же концентрации фумаразы были получены следующие значения скорости обратной реакции [c.337]

Рис. 20.8. Теневые фотографии для опыта с фумаразой, проводимого в ультрацентрифуге при 50 400 об/мин.

На рис. 20.8 приведены теневые фотографии для опыта с ферментом фумаразой в ультрацентрифуге, имеющей скорость 50400 об/мин. Обе нижние фотографии сделаны через 35 и 70 мин после верхней. При наличии дополнительных компонентов с различными скоростями седиментации на фотографии появятся дополнительные пики. Поэтому ультрацентрифуга используется в анализе сложных смесей, например плазмы крови. [c.614]

Удивительно, что когда яблочная кислота де1 идратируется под деи ствием фумаразы (гл 7, разд 3,6), отщепляется только атом водорода находившийся в про / -положении, а атом в про 5-1П0Л0Жении ие затрагивается Это можно доказать с помощью изящных опытов, проведя ги,т ратацию продукта реакции дегидратации, фумарата, с образованием малата в присутствии [c.44]

Кажущиеся значения pKz для фумаразы и ее комплексов с фумаратом и малатом [58] [c.61]

Недавно выяснилось, что протоны, способные переходить от субстрата к основным группам белка, не обязательно должны быстро обмениваться с растворителем (см. разд. И,2). Действительно, было показано, что протон, отщепляемый фумаразой от малата, удерживается ферментом на протяжении относительно длительного промежутка времени. Скорость обмена протона между малатом и растворителем ниже скорости обмена между связанным фумарат-ионом на поверхности фермента и другой молекулой субстрата, находящейся в среде [115]. Так, оказалось, что суммарная скорость обмена определяется скоростью отщепления продуктов от молекулы фермента и что мы до сих пор не знаем, предшествует ли удаление протона отщеплению ОН или следует за ним. Однако имеется и третья возможность — протон и гидроксильная группа могут присоединяться одновременно по согласованному механизму [115]. [c.148]

Остается > 70% Н — фумараза — Теряется [c.30]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

В работе [16] приведены данные по взаимодействию фермента фумаразы (мол. вес 204000), имеющего в своем составе шесть активных центров, с анионом фумаровой кислоты (мол. вес [c.274]

В пром-сти И. 3. служит гл. обр. для получения глюкозо-фруктозных сиропов (фермент глюкозоизомераза), разделения рацемич. смесей аминокислот (фермент амииоацилаза), синтеза L-аспарагиновой и L-яблочнвй к-т (ферменты соотв. аспартаза и фумараза в иммобилизов. клетках), получения [c.236]

ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА (фумараза, L-малат-пщро-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое присоединение воды к дианиону фумаровой к-ты с образованием мала-та - диаииона яблочной к-ты [c.212]

При 25° С и pH 8 максимальные начальные скорости V и константы Михаэлиса К для реакции с участием фумаразы Р-ЬН20=М равны [c.328]

Примером фермента, детально изученного с точки зрения влияния-pH на кинетические параметры, может служить фумараза — фермент, катализирующий обратимую гидратацию фумаровой кислоты до яблочной [схема (6-64)]. В своей ранней очень интересной работе Алберт и др. [58] показали, что колоколообразная рН-зависимость имеет место как для прямой, так и для обратной реакции. Используя уравнения (6-88) и (6-89), эти исследователи рассчитали кажущиеся значения р/Са для групп а и Ь фермента в буферных растворах с ионной силой 0,01 (табл. 6-1). Важно отдавать себе отчет в том, что кинетика этой обратимой реакции описывается более сложными уравнениями, чем уравнения (6-87)—(6-89), и поэтому кажущиеся значения р/Са могут не совпадать с истинными. Однако очень заманчиво было бы допустить, что два значения р/Са для свободного фермента, равные 6,2 и 6,8, соответствуют идентичным группам, по-видимому, имидазольным, со значениями микроскопических р/Са. составляющими 6,5. Свойства фумаразы будут обсуждаться далее в гл. 7, разд. 3,6. [c.60]

Реакции, катализируемые ацил-СоА — гидратазами, фумаразами, ас-партазами [c.88]

Среди ферментов этой группы лучше всего изучена, пожалуй, фумараза (фумарат-гидратаза, гл. 6, разд. Г,2 и Д,5), представляющая собой тетрамер с мол. весом 200 ООО и характеризующаяся числом оборотов около 2-10 с . Продуктом реакции, катализируемой фумаразой, является Ь-малат ( -малат). Если реакция проводится в НгО, то атом присоединяется в про-/ -положение, т. е. протон присоединяется с Ае-стороны тригонального атома углерода [c.147]

Характер рН-зависимости реакций, катализируемых фумаразой, свидетельствует об участии в активном центре как кислотной, так и основной групп (гл. 6, разд. Д,5). Однако эти данные еще не дают основания для выбора между анионным механизмом и механизмом, включающим образование карбоний-иона. Предположение о том, что расщепление связи С—Н не является лимитирующей стадией, сделано на основании следующего наблюдения малат, содержащий Н в npo-R-пoлo-жении, дегидратируется с такой же скоростью, как и обычный малат. Если действует анионный механизм [уравнение (7-41)], то это может [c.147]

Так же, как и в случае фумаразы, фермент удерживает отщепившийся протон в течение достаточно длительного промежутка времени (до 7-10 с), что позволяет молекуле цис-аконитата иногда диффундировать от поверхности фермента и (если имеется избыток цис-ако-нитата) замещаться другой. В результате новая молекула цис-акояупа-та иногда приобретает протон (межмолекулярный перенос протона). Протон, отщепляемый от цитрата, часто возвращается к молекуле [стадия б в уравнении (7-47)], но, как показано штриховой стрелкой, ведущей к соединению, изображенному в уравнении (7-47) в центре, положениб, в котором присоединяется возвращающийся протон, отлично от положения его отщепления. По-видимому, после того, как произошло первоначальное отщепление протона, образующийся цис-акони-тат перескакивает в такое положение, когда возможна регидратация с участием тех же самых групп, которые принимали участие в дегидратации, нос образованием нового продукта [119]. Не исключено, что именно этот сложный механизм и обусловливает низкое число оборотов (15 с- ). [c.150]

Кроме гидроксильных групп в р-положении к карбоксильной группе могут присоединяться (или отщепляться от нее) и другие группы. Так, бактериальный фермент аспартаза катализирует присоединение аммиака к фумарату с образованием Ь-аспартата — реакцию, аналогичную реакции, катализируемой фумаразой. При этом наблюдается гранс-присо-единение, а изотопные эффекты при измерении скорости реакции указывают на механизм с участием карбоний-иона [121]. В то же время Р-метиласпартаза, катализирующая аналогичное присоединение, вызывает быстрый обмен дейтерия из воды с протонами субстрата [122]. [c.150]

Многие реакции присоединения и элиминирования строго обратимы. Это обычно наблюдается для реакции присоединения воды к двойной связи независимо от того, осуществляется ли она в присутствии фермента (фумаразы) или путем неферментативной гидратации альдегидов и кетонов. Однако в биосинтетических последовательностях реакции часто оказываются практически необратимыми в связи с тем, что в результате реакции происходит отщепление фосфата или пирофосфата, а в клетке концентрация обоих этих ионов мала, и, следовательно, обратная реакция обычно не идет. При элиминировании с декарбоксилиро- [c.153]

Гидратация фумарата проведена в тритированной воде, и образовавшийся малат окислен в оксалоацетат. Гидролиз последнего в присутствии оксалоацетат—ацетилгидролазы [уравнение (7-61)] в НгО приводит к образо вадию. оксалоацетата и хирального (В) ацетата. Тот же самый продукт может быть получен путем конденсации оксалоацетата с ацетил-СоА при использовании цитрат ( ге)-синтетазы. Образующийся цитрат расщепляется в НгО в присутствии цитрат-лиазы, имеющей з1-спёцифичность [154, 155]. Ацетат противоположной хиральности может быть получен ферментативным путем исходя из 2,3- Н-фумарата, гидратированного обычной водой в присутствии фумаразы. Хиральные ацетаты получены также неферментативным путем [154], и их конфигурация надежно установлена. [c.168]

Лиазы Разрыв связей С-С, С-0, С-К, С-8 путем элиминирования молекулы с образованием двойных связей. В обратной реакции ускоряют присоединение воды, аммиака и т.д. по двойной связи А(ХН)-В А-Х + В-Н Альдегидлиазы (альдолаза), углерод-кислородлиазы (фумараза), дегидратазы (енолаза), декарбоксилазы [c.28]

Реакцию гидратации фумарата до малата катализирует фумараза, а последняя реакция (малатдегидрогеназная) приводит к превращению малата в ЩУК, и таким образом цикл замыкается этой последней НАД -за-висимой реакцией (см. рис. 35). [c.84]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.143 , c.348 , c.450 ]

Биохимия (2004) -- [ c.268 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.27 , c.135 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.115 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.238 , c.437 , c.487 , c.489 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.394 , c.419 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.648 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.357 , c.360 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.302 , c.351 , c.356 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.720 , c.727 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.356 , c.383 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.194 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.266 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.194 , c.257 , c.259 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.175 , c.176 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.175 , c.176 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.290 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.52 , c.133 , c.208 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.245 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.355 , c.356 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.105 , c.114 , c.162 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.65 , c.80 , c.84 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.53 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология