Аспарагиназа

Годовой объем производства цеха биосинтеза фермента составляет 22 000 млн уел. ед., калькуляционная единица — 1 млн уел. ед. Расход на 1 млн уел. ед. а-аспарагиназы приведен в табл. 20.1. [c.285]

В настоящее время методами межфазной полимеризации, поликонденсации и двойного эмульгирования в микрокапсулированном виде получен ряд ферментов (уреаза, аспарагиназа, липаза, трипсин, некоторые ферментные элементы крови и др.), вакцин и т.д. [c.404]

АСПАРАГИНАЗА (L-аспарагин—амидогидролаэа), фермент класса гидролаз. Содержится в дрожжах, бактериях, плесенях, солоде, а также в тканях л нвотных. Катализи- рует гидролиз аспарагина с образованием аспарагиновой к-ты и К Нз. Использ. для лечения лейкозов. [c.57]

Рис. 107 Схема процесса выделения Ь-аспарагиназы 1 5 17 — промежуточные емкости 2 6 15 18 26 — насосы 3 — теплообменник 4 — дисковая центрифуга 7 — аппарат для получения суспензии микробных клеток 8 — гомогенизатор 9 — аппарат для спиртового осаждения остатков клеток и белка 10— ротационный фильтр 11 — аппарат для осаждения фермента метанолом 12 — центрифуга 13 — аппарат для переосаждения фермента 14 — аппарат для растворения фермента 16 — аппарат для ультрафильтрации 19 — колонка с сефадексом 20 21 — емкости для буферных растворов 22 23 — насосы для подачи буферных растворов 24 25 — емкости для сбора фракций 31 — аппарат для осаждения фермента 28 — центрифуга 29 — аппарат для переосаждения 30 — стерилизующая мембрана 31 — осадитель 32 - кювета 33 - фасовочное устройство 34 — сублимационная сушилка

Трипсин, химотрипсин Аспарагиназа, глута-миназа, уреаза, аргиназа АТРазы, пирофосфа-таза [c.400]

L-аспарагиназа, бактериальный гидролизующий фермент, оказалась эффективным лекарственным препаратом при лейкемии при инъици-ровании в кровь она снижает поступление в опухолевые клетки экзогенного аспарагина, необходимого для их быстрого роста [47]. Однако под действием этого фермента поражаются также ткани с низкой активностью аспарагинсинтетазы, что ограничивает клиническое использование аспарагиназы. [c.106]

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

Аспарагиназа Орнитиновый цикл [c.460]

Из первичных метаболитов можно назвать производство ферментов амилаз для хлебопекарной и текстильной промышленности, Ь-аспарагиназы — для здравоохранения и др Из вторичных метаболитов хорошо известны поликетидные антибиотики — тетрацик-лины, продуцируемые некоторыми стрептомицетами Они образуются путем конденсации молекул малонилКоА. Донором метильной группы для некоторых [c.244]

Задача 20.1. Годовой объем и роизвочства цеха биосинтеза фермента составляет 11 ООО мли уел. сд. Расход 1а 1 млн уел. ед. а-аспарагиназы следующий сульфата аммония 2,2 кг, ортофосфорнон кислоты— 0,035, 100%-юго гидроксида иатрия — 3,7, ацетата натрия—12,1 и экстракта кукурузы — 53,4 кг. Определить массу каждого вида сь рья (в килограммах), расходуемого ц xovI тля биосинтеза за год. [c.283]

Амидазы катализируют гидролиз амидов уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды аспарагиназа и глютаминаза — аспарагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [c.120]

В первую очередь, мы должны, конечно же, отметить, что антибиотики этого типа обязательно содержат аминокислоты количество аминокислотных остатков может варьироваться от нескольких единиц (антибиотик цикло-серин образован только одной аминокислотой) до нескольких сотен (неокар-циностатин содержит 109 аминокислот, аспарагиназы и того более их молекулярная масса колеблется от 30 до 130 тысяч Дальтон). [c.310]

Гидроксоцинкаты 5/752 Гидрол Михлера 3/181 5/648, 649 Гидролазы 1/1097, 417, 1098, 1100 3/287 5/16 17, 83,84, 158,159,242, 270, 272,517,518,661,952 адеиозиитрифосфатазы 1/41, 1098 амилазы 1/232, 1097 аминопептидазы 1/260, 1097 арилсульфатазы 1/368, 1098 аспарагиназы 1/394, 1097 [c.582]

В качестве лекарственных средств применяют гидролазы гиа-луронидазу (она может быть микробного и животного происхождения, например, лидаза), протеазы, липазы, амилазу, из других классов — Ь-аспарагиназу, стрептазу в составе препарата стрепто-деказы, стрептокиназу и др. [c.459]

Исключительно важны с практической точки зрения работы, посвященные направленному транспорту лекарственных веществ. В этом отношении особенно выгодны инкапсулированные ферменты типа искусственной клетки. Так, микрокапсулы, стенки которых представлены оболочкой эритроцита ( тень эритроцита ), а их содержимое заполнено ферментом аспарагиназой, переносятся кровотоком к зонам скопления аспарагина и поэтому применяются для лечения аспарагинзависимых опухолей, в частности саркомы. Колонки, заполненные микрокапсулами с ферментом, используют для диализа в аппарате искусственная почка , которая работает в 100 раз эффективнее обычного аппарата. [c.103]

В последнее время получило признание применение в онкологической клинике ферментов бактериальной природы в качестве лекарственных средств. Широко используется Ь-аспарагиназа (выпускается в промышленных количествах и Ь-глутамин(аспарагин)аза для лечения острых и хронических форм лейкозов и лимфогранулематозов. Более десятка описанных в литературе бактериальных ферментов испытаны в основном на животных с перевивными опухолями или на раковых клетках опухолей человека и животных, выращенных в культуре ткани. Основными постулатами применения ферментов в онкологии являются различия в метаболизме клеток опухолей по сравнению с обменом в нормальной, здоровой, клетке. В частности, современные стратегия и тактика энзимотерапии опухолевых поражений учитывают разную чувствительность нормальных и опухолевых клеток к недостатку (дефициту) незаменимых (так называемых эссенциаль-ных) факторов роста. К таким ростстимулирующим факторам относятся не только пищевые факторы (витамины, незаменимые аминокислоты, макро-и микроэлементы), но и ряд так называемых заменимых веществ, включая заменимые аминокислоты, к недостатку которых опухолевая клетка ока- [c.167]

В ферментотерапии злокачественных новообразований кроме про-теаз и нуклеаз, обеспечиваюших определенный спектр противовоспалительного и канцеростатического действия [72], используют фермент Ь-аспарагиназу, которая катализирует гидролиз незаменимой для роста раковых клеток аминокислоты аспарагина до аспарагиновой кислотьт и аммиака [57]. С дефицитом аспарагина тормозится рост опухолевых клеток и образование метастазов. Ь-Аспарагиназа используется для лечения острого лимфобластного лейкоза. [c.183]

Наиболее перспективными и наиболее широко распространенными ферментами медицинского назначения на мировом фармацевтическом рынке в настоящее время являются протеолитические ферменты. Помимо протеаз, основную массу выпускаемых за рубежом ферментных препаратов составляют амилазы, липазы, целлюлазы и лекарственные формы на их основе, главным образом используемые для противовоспалительной и заместительной терапии. В меньших объемах выпускаются нуклеазы, Е - аспарагиназа, коллагеназа, эластаза, бета-галактозидаза. Широко практикуется выпуск комплексных препаратов, включающих несколько ферментов с другими лекарственными средствами. [c.219]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

При терапии злокачественных новообразований используют бактериальную L-аспарагиназу, превращающую L-аспарагин, необходимый лейкозным клеткам, в L-аспарагиновую кислоту, в результате чего рост опухоли значительно замедляется. Тромболитическими свойствами обладают протеиназы террилитин и стрепто-киназа, имеющие микробное происхождение. [c.63]

Все большее внимание привлекают к себе микробные ферменты, которые применяются в медицине (гиалуронидаза, /-аспарагиназа, фиб-ринолизин и т. д.), в косметике (протеазы), в пищевой промышленности (карбогидразы) и в других отраслях народного хозяйства. Особенно велика роль ферментов при создании моющих средств. Всего в мире вырабатывается для продажи свыше 120 наименований ферментов. [c.5]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.57 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.392 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.57 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.370 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.298 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.584 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.137 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.166 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.312 ]

Лабораторное руководство по хроматографическим и смежным методам Часть 2 (1982) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.94 , c.97 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.343 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.5 , c.90 , c.142 , c.332 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.310 , c.319 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.310 , c.319 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.122 , c.437 , c.438 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.131 , c.132 , c.140 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.100 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология