Изолейцин, биосинтез П III схема

Наиболее часто биосинтез аминокислот регулируется по типу аллостерического ингибирования конечным продуктом. Рассмотрим еще один пример - биосинтез изолейцина (см. схема 2). [c.122]

Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот - валина, лейцина, изолейцина - представлена ниже. [c.127]

Расскажите о путях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина, какова суммарная схема биосинтеза этих аминокислот. [c.138]

Как же в клетке регулируется активность ферментов Мы уже видели, как избыток продукта реакции (L-изолейцина) подавляет активность фермента, катализирующего первую реакцию в цепи биосинтеза этого вполне достаточно для полной остановки всего процесса. Такая система регуляции в высшей степени экономична и эффективна, она не требует практически никакой затраты энергии ибо, коль скоро первый фермент уже имеется (синтезирован), то подавление его действия аминокислотой не требует усилий, оно и вне клетки протекает легко, без подвода энергии. Если провести аналогию с техникой, то ясно, что, например, завод, в котором процессы управления осуществлялись бы при помощи реле, не требующих для своего действия затраты энергии, превосходил бы по эффективности любое из известных промышленных предприятий. Схема регуляции биосинтеза L-изо-лейцина — это лишь один из примеров подобного рода аналогичные системы обратной связи направляют в клетке образование и других аминокислот, витаминов и иных важных соединений, в том числе пуриновых и пиримидиновых оснований. [c.90]

L-треонин синтезируется по той же схеме, что и лизин. Селекционная работа по выделению продуцентов треонина проводится со штаммами, относимыми к двум семействам — коринебактерий и энтеробактерий. Системы контроля биосинтеза аминокислот у этих микроорганизмов принципиально различны. У коринебактерий, как это показано на схеме 2, регуляция осуществляется по принципу согласованного ингибирования, а это значит, что недостаточность по изолейцину, метионину или лизину не может вызвать сверхсинтеза треонина, так как он ингибирует ГД, предотвращая этим свой сверхсинтез. [c.26]

Риа 3.2. Схема биосинтеза лейцина, изолейцина, [c.34]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

Интересное природное соединение люциферин 6.398 представляет собой продукт конденсации трех компонентов индолил-3-глиоксаля 6.399 (возникшего путем деградации боковой цепи триптофана) и аминокислот аргинина 6.400 и изолейцина 6.401. Принцип биосинтеза молекулы 6.398 показан на схеме 142. [c.521]

Имеются данные, которые свидетельствуют о том, что синтез изолейцина происходит аналогичным путем. Предполагают, что ацетальдегид, образующийся из пировиноградной кислоты, конденсируется с а-кетомасляной кислотой. Последующие превращения аналогичны реакциям, приведенным выше для валина [398, 403, 405, 406]. Возможно также, что первоначально конденсируются пировиноградная и а-кетомасляная кислоты с образованием семичленного промежуточного продукта, подвергающегося декарбоксилированию после перемещения боковой цепи. При биосинтезе валина также возможна аналогичная конденсация двух молекул пировиноградной кислоты. Данные опытов с мечеными предшественниками согласуются с изложенными выше предположениями, однако выяснение истинной природы промежуточных продуктов и их превращений остается задачей будущих исследований. Страссмен и Вайнхауз [407] рассчитали теоретическое распределение углеродных атомов метильной и карбоксильной групп уксусной кислоты в молекуле синтезируемого изолейцина, исходя из допущения, что источником а-кето-масляной кислоты является аспарагиновая кислота, которая в свою очередь образуется из щавелевоуксусной кислоты через цикл лимонной кислоты. Наблюдаемое распределение метки в выделенном изолейцине хорошо согласуется с рассчитанными величинами. Предусматриваемые приведенными выше схемами перемещения метильной и этильной групп представляют собой [c.356]

Пути синтеза валина, лейцина и изолейцина, как и следовало 01кидать, очень сходны. В ходе биосинтеза валина ж лейцина образуется общий для обоих процессов промежуточный продукт — а-кетоизовалерьяиовая кислота. На фиг. 133 представлена схема этого биосинтеза. Зависимая от тиаминпирофосфата конденсация пирувата с двууглеродным фрагментом приводит к образованию ацетомолочной кислоты (см. гл. XI), которая в резуль- [c.441]

Клетка, влияя на свой основной рабочий аппарат — ферментные системы, может регулировать образование любого вещества. Для такого регулирования она использует два пути либо изменяет число действующих молекул фермента, либо изменяет их активность, либо выполняет то и другое одновременно. Если, например, клеткам кишечной палочки, синтезирующим L-изолейцин, давали (в среду) избыток его, то бактерии прекращали синтез этой аминокислоты концентрация ее служила сигналом к ослаблению или прекращению процесса. Этот процесс регулировался двояким действием на клетку. Во-первых, подавлялась активность L-треониндезаминазы — фермента, катализирующего первую стадию биосинтеза L-изолейцина (влияние на первое пусковое звено ферментной системы). Во-вторых, при избытке L-изолейцина прекращалось образование всех ферментов биосинтеза этой аминокислоты, в том числе и L-треониндезаминазы. Оба эти регулярных механизма, как оказалось, существуют независимо друг от друга. Схема, показывающая действие обоих, представлена на рис. 15. [c.88]

Путь биосинтеза Ь-изолейцина показан на рис. 2.1 на этом же рисунке приведена схема пути синтеза структурно сходной аминокислоты — Ь-валина. Описанный выше эксперимент показал, что присутствие Ь-изолейцина в ростовой среде тормозит внутриклеточный синтез этой аминокислоты. В дальнейшем было установлено, что количество Ь-треонина, обеспечивающее оптимальную скорость роста бактериального мутанта, не способного синтезировать данную аминокислоту, уменьшается при добавлении к среде изолейцина [3]. Этот факт свидетельствует не только о том, что Ь-треонин необходим для биосинтеза Ь-изолейцина, но также и о том, что Ь-изолейцин каким-то образом снижает активность одного или нескольких ферментов, которые катализируют превращение Ь-треонина в Ь-изолейцин. Поскольку в приведенной последовательности (рис. 2.1) первая стадия, катализируемая треоницдезаминазой, является необратимой, действие Ь-изолейцина нельзя объяснить просто обращением [c.10]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология