Аминокислоты аргинин

Все три основные аминокислоты — аргинин, гистидин, и лизин содержатся в значительных количествах в особой группе белков — протаминах, отличающихся от других белков тем, что они являются сильными основаниями. [c.475]

Потребность в НАК, определяемая по методу азотного баланса, различна для разных видов животных н в большой степени зависит от физиологического состояния организма. Так, например, необходимые молодым млекопитающим во время роста незаменимые аминокислоты аргинин н гистидин для поддержания обмена веществ взрослой особи не нужны. Обе эти аминокислоты наряду с другими входят в состав активных центров многих ферментов. Они служат для узнавания н связывания отрицательно заряженных субстратов и кофакторов [19]. Недостаток аргинина может быть причиной импотенции мужской особи. [c.18]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Оксид азота образуется из аминокислоты аргинина при участии сложной Са -зависимой ферментной системы со смешанной функцией, названной КО-синтазой [c.295]

Остаток гуанидина входит в состав а-аминокислоты — аргинина (см. П.1.1), а также нуклеинового основания — гуанина (см. 13.1) и молекулы креатина. [c.212]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20—30% аминокислотного состава белков [c.531]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина, имеющей гуанидиновую группу ННа—С —N11—. В щелочном растворе в присутствии гипо- [c.14]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Незаменимой аминокислотой аргинин является только для молодых, растущих животных. [c.654]

Методика получения пептидных карт или отпечатков пальцев очень полезна при определении идентичности полипептидных цепей. Согласно этой методике, белок обрабатывают трипсином, который избирательно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот, аргинина и лизина. Образующаяся смесь пептидов разделяется с помощью хроматографии и электрофореза. Эквивалентный вес полипептидной цепи рассчитывают по количеству аргинина и лизина в белке и числу разных пептидов, получаемых при триптическом гидролизе. Теоретически общее число пептидов должно равняться сумме числа остатков аргинина и лизина плюс один, [c.401]

Влияние кислотности среды. Второй важнейший фактор, от которого зависит активность ферментов, — реакция среды. Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале pH, известном под названием оптимума pH. Оптимумы pH отдельных ферментов резко различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5—2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, — при pH 9,5—9,9. С удалением от оптимального значения pH в кислую или щелочную сторону активность фермента ослабляется вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер. На рисунке И схематически показано влияние pH среды на активность фермента амилазы, которая катализирует расщепление крахмала. [c.46]

Фермент аргиназа, расщепляющий аминокислоту аргинин на орнитин и мочевину, действует лишь на Ь-аргинин, а Ь-аргинин превращению не подвергается. [c.50]

В зависимости от числа карбоксильных и аминных групп в. молекулах аминокислот, а также от констант диссоциации этих групп изоэлектрические точки отдельных аминокислот различны. Дикарбоновые аминокислоты имеют изоэлектрические точки в очень кислой среде, а основные аминокислоты (аргинин, лизин, гистидин) — в щелочной. Ниже приводятся значения [c.187]

ДОВ. При расщеплении белковой части хлоропластов ими были обнаружены следующие аминокислоты аргинин, лизин, тирозин, фенилаланин и глютаминовая кислота, т. е. почти все основные аминокислоты, имеющиеся и в глобине, за исключением гистидина, чем, по их мнению, белок хлорофилла и отличается от белка гемоглобина. Однако через восемь лет советские физиологи Осипова и Тимофеева показали наличие гистидина и в хлоро-филл-белковом комплексе. [c.187]

Что касается механизма образования креатина, то, как выяснилось в опытах с изотопами, синтез креатина в животном организме интимно связан с превращениями трех аминокислот аргинина, гликокола и метионина. [c.421]

Подлежащий исследованию гидролизат обрабатывается фосфорновольфрамовой кислотой, которая осаждает количественно аминокислоты аргинин, гистидин, лизин и небольшое количество цистина. Все остальные аминокислоты, в том числе и те, которые могут служить помехой при количественном определении гистидина с помощью реакции диазотирования, остаются в растворе. Осадок тщательно промывается, гистидин и сопровождающие его аминокислоты переводятся в раствор, в котором гистидин определяется количественно с помощью колориметрического метода, основанного на реакции Паули. [c.46]

Аминокислоты, растворенные в буферном растворе при pH 5,6,. помещали в отделение 3. После электролиза в течение 2 ч каждая из основных аминокислот (аргинин, гистидин и лизин) количественно мигрировала в отделение 2. Подобным же образом каждая из кислых аминокислот (глутаминовая и аспарагиновая) количественно мигрировала в отделение 4. Нейтральные аминокислоты (глицин, аланин, лейцин, изолейцин, валин, метионин, пролин,, серии, треонин и фенилглицин) в большей своей части оставались, в отделении 3 если процентное содержание соединений состав ляет 5—16%, они мигрируют в отделение 2, а при содержании 4— 10% — в отделение 4. [c.281]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Некоторые организмы, обычно считающиеся по сравнению с человеком более простыми, обладают большими возможностями, поскольку вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень Меигозрога. В процессе эволюции тот или иной организм утрачивает способность производить (с помощью ферментов) такие жизненно важные вещества и вынужден получать их только с пищей. В то же время некоторые позвоночные, например собаки и крысы, нуждаются, помимо тех незаменимых аминокислот, которые необходимы человеку, еще в одной аминокислоте — аргинине. [c.391]

ТРИПСЙН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот-аргинина и лизина катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т. [c.639]

В качестве примера приводим схему биосинтеза креатина, в котором принимают участие три аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Реакция синтеза протекает в две стадии. Первая стадия-биосинтез гуани-динацетата-осуществляется в почках при участии глицин-амидинотранс-феразы (КФ 2.1.4.1) [c.455]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

Подсчитано, что время полужизни цитоплазматических белков, имеющих в качестве TV-концевой аминокислоты аргинин, составляет 2 мин аспарагиновой кислоты, лизина — 10 мин, глутаминовой кислоты и изолейцина — 30 мин. [c.369]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.27, кадаверин 6,22, спермидин 6.23 и спермин 6,24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6,21—6,24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарущается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. Биогенетическим предшественником их служит аминокислота аргинин, которая сначала превращается в орнитин 6,25, а затем под действием фермента орни- [c.434]

Интересное природное соединение люциферин 6.398 представляет собой продукт конденсации трех компонентов индолил-3-глиоксаля 6.399 (возникшего путем деградации боковой цепи триптофана) и аминокислот аргинина 6.400 и изолейцина 6.401. Принцип биосинтеза молекулы 6.398 показан на схеме 142. [c.521]

Не менее часто применяют дрожжевой экстракт из клеток Sa haromy es erevisiae, богатый различными веществами —аминокислотами (аргинином — 5%, валином — 5,5%, гистидином — 4%, изолейцином — 5,5%, лейцином — 7,9%, лизином — 8,2%, метионином — 2,5%, тирозином — 5%, треонином — 4,8%, триптофаном — 1,2%, фенилаланином — 4,5%, цистином — 1,5%) и витаминами (биотином — 0,06%, инозитом — 0,3%, кальция пантотенатом — 0,01%, кислотой р-аминобензойной — 0,016%, кислотой никотиновой — 0,059%, кислотой фолиевой — 0,001%, пиридоксина монохлоридом — 0,002%, рибофлавином — 0,01%, тиамина монохлоридом - 0,017%, холинхлоридом — 0,27%) в расчете на сухое вещество. К тому же в биомассе клеток дрожжей содержится до 50% белков. [c.381]

Ф. Эйблсоном (1961 г.) приводится график зависимости скорости распада аланина от температуры, показывающий, что этот распад реален в условиях осадочной толщи. Исследования Дж. Валентайна (1964, 1968 гг.) показали, что распад аминокислот — аргинина, пролина, лейцина — происходит с соблюдением прямолинейной зависимости согласно уравнению Аррениуса (рис. 26). [c.176]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина (гуанидиноаминовалериановой кислоты), имеющей в своем составе гуанидиновую группировку. В результате реакции образуется сложное соединение красного цвета, представляющее собой продукт конденсации окисленного аргинина с а-нафтолом. Гипобромит играет роль окислителя и участвует, по-видимому, в образовании промежуточного бромамидного соединения аргинина. [c.15]

В образовании креатина принимают участие три аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Из аргинина и глицина путем переамидирования при участии фермента глицинамиди--нотрансферазы в почках образуется гуанидинацетат. [c.253]

Методом вакууминфильтрации доказано, что синтез пир-ролидиновых алкалоидов белладонны усиливается при введении в растение аминокислоты аргинина или продуктов его распада. [c.291]

Белки дают красное окрашивание с ги-побромитом (или гипохлоритом) и а-н афтолом в щелочной среде. Окраска зависит от наличия в молекуле белка остатка аминокислоты аргинина. [c.17]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

Гистоны найдены в хроматине всех соматических эукариотических клеток, но ни разу не были обнаружены у прокариот. Их мол. масса лежит в пределах от 11 ООО до 21 ООО. Гистоны очень богаты основными аминокислотами - аргинином и лизином, на долю которых приходится до 25% аминокислотных остатков белка. Поскольку боковые (К) группы остатков аргинина и лизина при pH 7 протонированы и потому несут положительный заряд, гистоны соединяются с отрицательно заряженной двухцепочечной ДНК с образованием ДНК-гистоно-вого комплекса, который стабилизирован силами электростатического притяжения. [c.873]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология