Модельные системы неферментативные

Исследуются также интересные неферментативные модельные системы. Наблюдалась неферментативная перегруппировка производного [c.295]

Для демонстрации реакций рацемизации, элиминирования и конденсации были проведены аналогичные модельные эксперименты. Тип реакции, протекающей в модельной системе, определяется экспериментальными условиями и природой субстратов. Так, реакции трансаминирования, приведенной на схеме (94), благоприятствуют пониженные значения pH (pH 5), а рацемизации— повышенные (pH 10). Использование в качестве аминокислоты серина, содержащего в р-положении уходящую группу, в присутствии соответствующего нуклеофила, такого как индол, приводит к неферментативному превращению серина в триптофан схема (96) . [c.639]

Мы не будем пытаться дать здесь исчерпывающий обзор всех возможных вариантов ферментативного переноса протона, которых существует множество, а рассмотрим несколько хорошо изученных механизмов, включающих прототропные реакции различных типов. Основное внимание будет уделено ферментативному гидролизу амидов и сложных эфиров, поскольку в настоящее время эти реакции охарактеризованы наиболее подробно, а соответствующие им неферментативные модельные системы обеспечивают хорошую основу для обсуждения. [c.142]

Хотя лишь очень немногие реакции, катализируемые флавопротеидами, успешно проведены в модельных системах, неферментативное окисление NADH флавинами происходит с умеренной скоростью в водном растворе при комнатной температуре. Исследования, проведенные с различными флавинами и производными дигидропиридина, и наблюдаемые при этих реакциях электронные эффекты согласуются с механизмом переноса гидрид-иона [114]. [c.260]

Так обстоит дело при неферментативном катализе. Однако в металлоферментах этот порядок нарушается [138]. На рис. 6.29 показаны относительные скорости реакций, катализируемых ме-таллоферментами, и скорости реакций для идеализированной модельной системы. Это нарушение обычного порядка может определяться связыванием металлов различными функциональными группами белка, которое, вероятно, происходит так [c.412]

В заключение отметим, что таутомеризация происходит внутри-молекулярно и что 1,3-смещение иротона с фронта происходит через азааллильный анион. Однако модель немного отличается от биологической системы тем, что в ней могут протекать конкурентные стереохимические и изотопные реакции. Таким образом, сте-реоспецифичность ферментативных реакций, протекающих с участием коферментов, достигается благодаря апофермектам, в то время как неферментативные модельные реакции не столь стерео-специфичны [310]. [c.448]

В дальнейшем в связи с повышением чувствительности спектрометров ЭПР стало возможным исследовать этим методом биологические объекты без предварительного высушивания. Были исследованы окислительно-восстановительные ферментативные системы в нативных тканях и их компонентах, модельные ферментативные системы с изолированными ферментами и свободные радикалы, образующиеся при неферментативном ступенчатом окислении биохимических субстратов и активных коферментных групп. При неферментативном окислении биохимических субстратов и коферментов типа флавинмоно-нуклеотида возникает сигнал ЭПР с АЯу г 30 5 и протонной СТС [41]. В то же время при ферментативных окислительно-восстановительных процессах с участием флавиновых ферментов наблюдаются более узкие (АЯ1/. = 13 э) сигналы без СТС. Многочисленными кинетическими экспериментами было показано [42—44], что возникновение сигнала ЭПР обусловлено образованием комплекса фермента с субстратом. Форма и ширина сигнала ЭПР свидетельствуют, однако, что хотя источником неспаренного электрона является низкомолекулярный свободный радикал, адсорбированный на белке—ферменте, плотность неспаренного электрона распределена по значительно большему пространству. Действительно, сигналы ЭПР, наблюдающиеся при ферментативном восстановлении, характеризуются не только исчезновением СТС (что могло бы быть объяснено уширением индивидуальных компонент СТС за счет меньшей подвижности белковых молекул), но и уменьшением суммарной ширины, что может быть понято только при допущении делокализационных или обменных эффектов (см. главу III). [c.214]

Данные, полученные в основном при исследовании хим1отрип ои на, указывают а то, что в каталитическом процессе участвует гистидин. Нужно отметить, что гистидин не является соседней с серином аминокислотой в приведенной выше последовательности аминокислот и не находится в витке спирали, соседнем с витком, в котором расположен серин. Возможно, что гистидин мог бы приводиться в непосредственный контакт с серином в результате изгиба спирали, хотя найдено, что пролин, т. е. аминокислота, которая препятствует суш,е-ство1ванию спиральной конфигурации, может находиться довольно близко от серина в химотрипсине и трипсине. Эксперименты, показавшие, что гистидин является составной частью активной области, включают 1) фотоокисление, поз1волившее выявить соответствие между потерей гистидина и потерей ферментативной активности [338] 2) построение кривых зависимости pH — активность, которое дало основание связать активность с группой, имеющей р/С имидазола (гистидина), но не серина 3) модельные опыты на неферментативных системах, показавшие, что гидролиз эфиров фосфорной и карбоновых кислот очень сильно катализируется имидазолом (гистидин), но очень слабо катализируется спиртом (серин). Последние два аргумента, являющиеся сомнительными, детально будут обсуждаться позднее. Сообщалось, однако, что фрагмент трипсина, не содержащий гистидина, еще сохраняет в значительной степени ферментативную активность [339]. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология