Аминокислоты в качестве

Декарбоксилирование аминокислот имеет малое значение для химии, но широко распространено в биологических объектах. При ферментативном декарбоксилировании аминокислот в качестве кофермента используется пиридоксальфосфат (гл. 19). [c.99]

Не менее важными направлениями исследований являются иммобилизация клеток и создание методами генотехники (генного инженерного конструирования) промышленных штаммов микроорганизмов —продуцентов витаминов и незаменимых аминокислот. В качестве примера медицинского применения достггжений биотехнологии можно привести иммобилизацию клеток щитовидной железы для определения тиреотропного гормона в биологических жидкостях или тканевых экстрактах. На очереди-создание биотехнологического способа получения некалорийных сластей, т.е. пищевых заменителей сахара, которые могут создавать ощущение сладости, не будучи высококалорийными. Одно из подобных перспективных веществ —аспартам, который представляет собой метиловый эфир дипептида—аспартилфенилаланина (см. ранее). Аспартам почти в 300 раз слаще сахара, безвреден и в организме расщепляется на естественно встречающиеся свободные аминокислоты аспарагиновую кислоту (аспар-тат) и фенилаланин. Аспартам, несомненно, найдет широкое применение [c.164]

Для получения хлорангидридов аминокислот в качестве растворителя применяют хлористый ацетил. Так как в результате реакции образуются хлоргидраты хлорангидридов аминокислот, необычайно чувствительные к действию влаги, ее нужно проводить в герметических прибо рах . [c.422]

К характерным реакциям, часто повторяющимся при биосинтезе самых различных алкалоидов, следует отнести а) образование Шиффовых оснований, б) реакцию Манниха, в) окислительное сочетание фенолов. Характерными соединениями, вовлекаемыми в этот биосинтез, в первую очередь, являются аминокислоты в качестве [c.253]

Определение концевых групп. Особое значение для выяснения строения пептидов имеет определение аминокислот, расположенных на концах полипептидной цепи. Если у какого-нибудь пептида или белка найдена одна единственная аминокислота в качестве Ы- или С-концевой группы, то с очень большой вероятностью можно считать его однородным соединением. [c.384]

Ниже приведены некоторые представители аминокислот. В качестве родоначальной структуры показан глицин. В формулах остальных аминокислот пунктирной рамкой выделены структурные фрагменты, по которым они отличаются от глицина [c.410]

Схемы биосинтеза основных протеиногенных аминокислот достаточно многоступенчаты, но их можно свести к двум основным этапам — это формирование соответствующих окси- и оксокислот и аминирование последних до аминокислот В качестве исходных при синтезе аминокислот, как правило, выступают Сз-С -окси- и оксокислоты, образующиеся в фотосинтетическом цикле Кальвина (схема 4.3.3). [c.79]

В природных соединениях встречаются остатки и других а-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих а-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках. [c.505]

Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

Преимущественное использование в настоящей главе аминокислот в качестве примеров обусловлено специальностью автора и ни в коей мере не означает, что нельзя привести столь же наглядных примеров из других разделов органической химии. [c.445]

Бензиловые эфиры особенно удобно использовать в тех случаях, когда в качестве защитной группы применяется карбобензокси- или бензиль-ные остатки. Защита аминных групп должна удовлетворять основному требованию удаляться избирательно без одновременного расщепления пептидной связи в пептиде. По этой причине оказались непригодными бензоильные, ацетильные, карбэтокси- и карбометокси-производные аминокислот. В качестве защитных групп чаще всего применяют следующие группы (см. табл. 7). [c.488]

Для тонкослойной хроматографии фенилтиогидантоиновых производных аминокислот в качестве сорбента использовали также силикагель, а в качестве растворителей системы ксилол — метанол (80 10) и гептан — дихлорэтан — пропионовая кислота (45 25 30) [186]. Проявление велось при помощи 1,7%-ного раствора нингидрина в смеси метанол — коллидин — уксусная кислота (15 2 5). Этим методом можно разделять фенилтиогидантоины, имеющие близкие значения Rf. [c.115]

В случае лигандообменной хроматографии [170 —173] применяют хи-ральные полимерные носители, которые содержат ионы переходных металлов (Си " , и др.), координационно связанные оптически активными аминокислотами так, что остаются ненасыщенные координационные связи. В ходе разделения свободные координационные связи занимаются лигандами подвижной фазы. Таким образом был разделен ряд оь-аминокислот на полистирольных смолах с ь-пролином, сульфированным фенилаланином (174], ь-гидроксипролином [175] и другими энантиомерами аминокислот в качестве фиксированных лигандов. Некоординированные энантиомеры элюировались в виде комплекса с ионом Си " , координированные энантиомеры вымывались концентрированным аммиаком. [c.63]

Другой положительной особенностью данной системы является возможность иммобилизации на той же самой основной матрице ряда других Ы-замещенных аминокислот в качестве хиральных лигандов, что позволяет оптимизировать данную систему. Например, селектор ДНБ-лейцин, как выяснилось, во многих случаях дает лучшие результаты (см. разд. 7.2.3). [c.232]

Синтез Штреккера (1850 г.). По этому методу сначала из аммиака, альдегидов и синильной кислоты получают а-аминонитрилы, гидролиз которых дает а-аминокислоты. В качестве промежуточных образуются карбений-иммониевые ионы [c.499]

Для получения бензиловых эфиров аминокислот в качестве катализатора применяют бензолсульфоновую кислоту. Выделяющуюся воду отгоняют в ходе реакции. [c.514]

В результате образуется фенилтиогидантоин, содержащий боковой радикал аминокислоты Ri, который может быть идентифицирован путем измерения какой-либо физической или физико-химической характеристики, позволяющей различать гидантоины, соответствующие разным входящим в состав белков аминокислотам. В качестве такой характеристики может служить хроматографическая подвижность в какой-либо предварительно проградуированной по стандартным образцам гидантоинов системе или молекулярная масса, определяемая с помощью масс-спектрометра. [c.271]

Оксидаза, катализирующая дезаминирование L-аминокислот, в качестве кофермента содержит ФМН (ФМН-зависимая оксидаза). [c.372]

Проба 0,5 цл 0,1 н. солянокислого раствора, содержащая по 0,5 цг каждой кислоты растворитель метилэтилкетон — пиридин — вода — ледяная уксусная кислота (70 + 15 + 15 4- 2) время анализа 4,5 час обнаружение нингидрином. При наличии метионина необходимо окисление яад-муравьиной кислотой [44]. Для надежной идентификации лейцина и изолейцина параллельно хроматографируют каждую из этих аминокислот в качестве эталонных веществ. [c.402]

Широкое применение в биохимических исследованиях получил метод хроматографии на бумаге, основанный на различной способности компонентов исследуемой смеси веществ распределяться между водой и органическим растворителем. При этом одна из фаз — органический растворитель — подвижная, т. е. свободно просачивается по порам бумаги, а другая — вода — неподвижная. Бумага является инертным носителем водной фазы. При разделении аминокислот в качестве подвижного растворителя можно использовать фенол. Скорость передвижения на бумаге отдельных компонентов смеси будет разная, вследствие их различных коэффициентов распределения, которые выражаются [c.123]

Приготовление раствора-свидетеля аминокислот, В качестве свидетелей применяют 0,01 М растворы различных чистых аминокислот. Количество аминокислот, необходимое для приготовления 10 мл 0,01 М раствора каждой из них, приведено в табл. 6. [c.146]

Этот цвиттерионный фрагмент — фрагмент, обладающий высокой гид-рофильностью — характерен для фосфолипидов и соответственно липидных мембран. В некоторых биосинтетических реакциях, в частности, при биосинтезе некоторых аминокислот, в качестве известен эфедрин, используемый в медицинской практике в качестве сосудосуживающего и бронхорасширяющего средства, его применяют при лечении аллергических заболеваний, а также как стимулятор центральной нервной системы и при отравлении некоторыми [c.29]

Рис. 22-11. Биосинтез креатина и фосфокреати-на. Креатин образуется из трех аминокислот-глицина, аргинина и метионина. Аргинин служит донором гуанидиновой группы (показана на красном фоне), а метионин-донором метильной группы (серый фон). Этот метаболический путь свидетельствует о разнообразной роли аминокислот в качестве предшественников других азотсодержащих биомолекул.

В названиях алифатических аминокислот по заместительной номенклатуре аминогруппа обозначается префиксом амино-, а карбоксильная группа как старшая — суффиксом -овая кислота. В названиях ароматических аминокислот в качестве родоначальной структуры используется бензойная кислота. Для аминокислот, участвующих в построении белков, применяются в основном тривиальные названия (см. 16.1.1). Изомерия аминокислот обусловлена взаимным расположением аминогруппы и карбоксильной группы в открытой углеродной цепи или цикле. Алифатические аминокислоты подразделяются на а-, -, у-аминокислоты и т. д. [c.336]

Ионофоретический метод разделения аминокислот также базируется на их амфотерности. При различных pH раствора аминокислоты движутся к катоду или аноду, в соответствии с их изоэлектрическими точками и электрофоретической подвижностью Так при pH, близком к б, кислые аминокислоты направляются к аноду, основные к катоду, а нейтральные остаются неподвижными. Ионофорез также можно проводить в растворе или на твердом носителе. Первый метод позволяет раздел5ггь аминокислоты только на сравнительно крупные фракции — кислую, основную и нейтральную. Второй метод, так же как и распределительная хроматография на бумаге, дает возможность разделять любые аминокислоты. В качестве твердого носителя применялись силикагель, крахмал и бумага. Из них самым простым оказался ионо- [c.481]

Азидный метод [232], введенный в пептидную химию Курциусом в 1902 г., до сих пор является одним из наиболее широко применяемых способов образования пептидной связи. С помощью этого метода Курциус синтезировал ряд N-бeнзoилиpoвaнныx пептидов, содержащих от двух до шести аминокислот. В качестве аминокомпонентов он использовал как аминокислоты и пептиды в водно-щелочной среде, так и эфиры аминокислот в органической фазе. С введением селективно отщепляемых Ы-защитных групп азид- [c.138]

Метод используют для защиты амииофункции в аминах и аминокислотах. В качестве карбо-грег-бутокснлнрующего агента успешно применяют хлорид 4-диметиламиио-1-карбо-грет-бутоксипиридииия [c.226]

Альдегиды реагируют с цианистым водородом и ам.миа-ком, образуя нитрилы а-аминокислот. В качестве реагента применяют смесь K N и NH4 I (метод Штреккера — Зелинского, 190 ) /О /О [c.616]

Рядом авторов [116—129] разработана методика ковалентного связывания аминокислот с силикагелем. Серия подобных силикагелевых сорбентов, содержащих аминокислоты в качестве фиксированных лигандов, изучена Гюбитцем и соавт. [121—123], которые обнаружили, что при образовании комплексов Си(П) и циклических аминокислот наблюдается более высокая энантиоселективность, чем при образовании аналогичных комплексов с алифатическими аминокислотами, и что с фенилаланином в качестве фиксированного леганда порядок элюирования энантиомеров всех изученных аминокислот (т. е. ь-энантиомер перед о-энантиомером) противоположен наблюдаемому с другими исследованными лигандами. [c.146]

Преимущество этого метода в том, что нет необходимости получать производные, однако чувствительный к окислению энантиомер разрушается, а некоторые аминокислоты невосприимчивы к атаке. Оксидазы -аминокислот найдены в некоторых змеиных ядах, а их О-аналоги — в почках млекопитающих. Разумеется, ферменты можно использовать как для получения производных,, так и для фрагментации субстратов. В 1937 г. Бергман и Френ-кель-Конрат обнаружили, что папаин катализирует образование пептидной связи первым примером явилось образование анилида из Л/-бензилоксикарбонилглицина. Этот фермент специфичен для -аминокислот, было обстоятельно изучено образование арилгидра-зидов из рацемических Л/-ациламинокислот. Одна из трудностей состояла в том, что в некоторой степени затрагивался и О-энан-тиомер, одиако в результате исследования множества замещенных арилгидразидов в настоящее время установлено, что о-фторфенил-гидразин приводит к гидразидам, содержащим 99,9 % аминокислот в качестве стандартной аминокислоты используется аланин [50]. (Для сравнения, фенилгидразин дает только 88,2% -фенил-гидразида.) Этот метод сейчас используется для практического раз- [c.245]

Более лабильные фенильные сложноэфирные группы [112] применяют для защиты концевой карбоксильной группы в присутствии чувствительных к щелочи структур. С другой стороны, С-кон-цевая защита может быть снята, и ступенчатый синтез начинается со свободной аминокислотой в качестве аминокомпоненты. Подобным же образом можно иногда избежать защиты карбоксильной группы и в боковых радикалах в этом случае общий замысел син- [c.411]

При анализе аминокислот в качестве ионообменных сорбентов применяют сульфокатиониты на основе стиролдивинилбензольных полимеров разной степени сшивки. Степень сшивки определяет в значительной мере эффективность разделения и продолжительность анализа. Иониты, имеющие степень сшивки около 8% с размером чаетиц 10—11 мкм (например, D -6A), упаковывают 328 [c.328]

Синтез. Улучшением старого метода синтеза дикетопиперазинов путем нагревания сухих аминокислот явилось применение растворителей, таких, как глицерин [254] или этиленгликоль [255], которые умеряют реакцию. Температура поддерживается обычно 170—175°. Для аминокислот с двумя алкильными группами у а-углеродного атома требуются значительно более высокие температуры [256]. В некоторых случаях при нагревании эквимолекулярной смеси двух различных аминокислот в качестве главных продуктов реакции могут получиться смешанные ангидриды аминокислот. [c.354]

Данные о функционировании глутаминовой и аспарагиновой аминокислот в качестве возбуждающих нейромедиаторов позвоночных и членистоногих довольно обстоятельны, хотя для глутамата они гораздо убедительнее. Известны мощные нефизиологические агонисты этих медиаторов, такие, как каиновая кислота — нейротоксин из японской водоросли, являющийся структурным аналогом глутамата (рис. 8.26). Отмечена также высокая концентрация глутамата во всей центральной нервной системе, и полагают, что он представляет собой наиболее распространенный возбуждающий медиатор. [c.232]

А. Штреккером, основан на реакции альдегида К—СНО с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси о, ь-аминокислоты. В качестве примера можно привести получение ь-метионина из р-метилтиопропи-онового альдегида, который, в свою очередь, синтезируется из акролеина и метилмеркаптана [c.22]

Для примера рассмотрим биосинтез метионина, треонина и лизина, которые относятся к так называемому биосинтетическому семейству аспартата, т. е. в синтезе всех трех аминокислот в качестве одного из предшественников выступает аспартат. [c.403]

При использовании аминокислот в качестве кормовых добавок дл сельскохозяйственных животных можно использовать и рацемически смеси. [c.514]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Э. Фишер осуществил первый удачный синтез пептидов, используя хлорангидрид а-хлорзамещенной кислоты, а не производное а-аминокислоты, в качестве ацплпрующего реагента. Этот метод был применен для синтеза ряда полипеитидов. [c.593]

К > = Ме) [242], а также реакция с этилвинилке-тоном (69, = К( >=Ме) [243]. Известны также конденсации Михаэля 2-алкилциклопентан- и 2-алкилциклогександионов-1,3 с метилвинилкетоном, протекающие без катализатора применение оптически активного амина или аминокислоты в качестве основания на стадии циклизации дает с высоким выходом продукты, характеризующиеся очень высокой оптической чистотой [190,244]. Примеры использования одностадийной процедуры получения вещества (73) включают реакции (а) пентен-З-она-2 (69, К< > = Ме, циклическими кетоэфирами (70, Д = С0гА1к) или циклогексанонами (К = А1к), содержащими различные алкильные заместители [245] (б) этилвинилкетона для присоединения кольца В и 10-метильной группы к кольцам СиО стероида [190] [c.616]