Максимальная скорость ферментативная специфичность

Ферментативная кинетика, занимающаяся количественным изучением реакций, катализируемых ферментами, представляет собой область науки, в которой математические методы нашли самое широкое применение она имеет огромную практическую ценность для биохимика. Это самый важный метод установления механизма катализа, которым мы располагаем. Кинетические исследования позволяют определить сродство субстратов и ингибиторов к ферментам и специфичность их связывания, найти максимальную скорость процесса, катализируемого специфическим ферментом, а также решить многие другие задачи. [c.5]

Предположим, например, что при расщеплении субстрата АВ фермент смещает электронную плотность по направлению от А к В. Эту гипотезу можно проверить, измеряя константы скорости ферментативного расщепления для ряда субстратов А В, где А — остатки различной электроотрицательности. Если специфичность фермента не позволяет варьировать структуру А, аналогичное исследование можно провести, варьируя структуру В. При этом, разумеется, необходимо располагать способом определения индивидуальной константы скорости для стадии расщепления данной связи в молекуле субстрата. Описанный метод находит весьма широкое применение. Он непригоден только в тех случаях, когда стадией, лимитирующей максимальную скорость процесса, являются конформационные изменения фермента или отщепление продукта реакции, а не перераспределение электронов в субстрате или его комплексах. [c.192]

Основная причина того, что гипотезе напряжений и деформаций не уделяли должного внимания, заключается в том, что трудно найти экспериментальные методы, чтобы ее подтвердить или отвергнуть. В настоящее время нет строгих экспериментальных свидетельств в пользу того, что напряжения и деформации играют важную роль в ферментативном катализе, однако можно показать, что эти факторы почти определенно имеют место в катализе, осуществляемом ферментами. Существуют два наиболее важных теоретических соображения, указывающих на то, что гипотеза напряжений и деформаций заслуживает более пристального внимания во-первых, трудно удовлетворительно объяснить природу ферментативного катализа некоторых реакций при помощи каких-либо других известных механизмов во-вторых, известен факт, что ферментативная специфичность чаще всего проявляется в максимальных скоростях процесса, а не в связывании субстратов ферментом, как можно было ожидать. Кроме того, необходимо найти объяснение тому факту, что ферменты представляют собой большие молекулы определенной структуры, которая должна быть интактна, чтобы проявилась каталитическая активность. [c.224]

Одну из общих проблем энзимологии составляет выяснение вопроса, почему специфичность ферментативных реакций часто проявляется в максимальных скоростях, т. е. при высоких концентрациях субстрата, при которых фермент насыщен субстратом. Можно было бы ожидать, что специфичность должна проявляться в связывании субстратов, так что плохой субстрат должен слабо связываться с активным центром, но, связавшись, должен реагировать нормально. Модель замка и ключа способна объяснить, почему с активным центром фермента связываются субстраты лишь определенной структуры, однако она не может объяснить специфичность в отношении констант скоростей каталитической стадии, что является характерным свойством ферментов. Наиболее непонятное положение существует для субстратов небольших размеров, которые в состоянии связываться, хотя и непрочно, с активным центром и должны бы были претерпевать превращение. Так, фермент гексокиназа катализирует перенос фосфатной группы от АТФ на воду так же, как на гидроксильную группу специфического акцептора — глюкозы, но скорость реакции с водой составляет всего лишь З-Ю доли скорости реакции с глюкозой [7]. Совершенно очевидно, что вода в состоянии проникнуть в активный центр фермента, так что малая скорость реакции несомненно связана с низкой реакционной способностью воды в области активного центра. Многие другие ферменты, катализирующие перенос групп, эффективно катализируют перенос на специфические гидроксильные акцепторы, но катализируют слабо или не катализируют вообще перенос на воду. [c.228]

Белки — переносчики всех типов, напоминают связанные с мембранами ферменты, а процесс облегченной диффузии — ферментативную реакцию по ряду свойств 1) транспортные белки обладают высокой специфичностью и имеют участки (сайты) связывания для транспортируемой молекулы (по аналогии — субстрата) 2) когда все участки связывания заняты (т. е. белок насыщен), скорость транспорта достигает максимального значения, обозначаемого (рис. 22.7) 3) белок-переносчик имеет характерную для него константу связывания Ky , равную концентрации транспортируемого вещества, при которой скорость транспорта составляет половину ее максимальной величины (аналогично для системы фермент—субстрат), транспортные белки чувствительны к изменению значения pH среды 4) они ингибируются конкурентными или неконкурентными ингибиторами. Однако в отличие от ферментной реакции молекула транспортируемого вещества не претерпевает ковалентного превращения при взаимодействии с транспортным белком (рис. 22.7), [c.310]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология