Биологические свойства гормонов

Биологические свойства гормонов [c.134]

Так, Например, после разрыва 8—8-связей, соединяющих две полипептидные цепи в молекуле инсулина, биологические свойства гормона полностью исчезают. В то же время инсулин можно подвергнуть ограниченному протеолизу, а затем выделить пептидные фрагменты, которые, подобно нативному инсулину, способны ускорять транспорт глюкозы через мембрану. Инсулин, как и многие другие гормоны, переносится кровью не в свободном состоянии, а в связанном с белками плазмы. После секреции р-клетками инсулин сразу же с током крови попадает в печень, которая инактивирует около 40% молекул гормона. Если нарушена связь инсулина с -глобулинами крови, печень может инактивировать весь секретируемый инсулин, следствием чего будет развитие диабета. Показано, что так называемые вспомогательные участки молекулы инсулина участвуют в связывании с белками плазмы и тем самым предохраняют гормон от инактивации. [c.116]

Химический синтез ангиотензина II в 1961 г. [7] положил начало изучению его биологических свойств. С помощью многочисленных синтетиче- ких аналогов гормона удалось выяснить, что природный пептид взаимодействует с рядом рецепторов, расположенных в различных тканях организма млекопитающих, и обладает широким спектром биологического Действия. Опубликовано много работ, посвященных исследованию пространственного строения ангиотензина II в растворе. В них использован Практически весь арсенал существующих физико-химических методов [c.269]

Биохимикам удалось создать еще более интересные соединения. Так, блестящим доказательством широких теоретических и практических возможностей, открытых достижениями химии пептидов, явился синтез первого гормона с заданной структурой — оксипрессина [172], в молекуле которого сочетаются структурные особенности окситоцина и вазопрессина и который обладает биологическими свойствами обоих указанных гормонов. [c.164]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Гормональная активность определяется химической функциональностью немногочисленных атомных групп. Химические различия тестостерона и кортизона малы, но их физиологические функции совершенно различны. Структура и свойства гормонов отчетливо демонстрируют биологическое значение индивидуальных молекулярных структур. [c.102]

Многочисленными и разнообразными экспериментами (А. Н. Белозерский, Крик, Очоа, Ниренберг, Вейс и др.) установлено, что нуклеиновым кислотам принадлежит основная роль в специфичности белкового синтеза, т. е. синтеза белков, обладающих определенным строением, и в связи с этим определенными биологическими свойствами, например свойствами того или иного фермента, гормона, структурного белка и т. п. [c.344]

Биологические функции белков исключительно разнообразны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, регулирующих различные процессы обмена веществ (например, инсулин несет ответственность за поддержание уровня сахара в крови) другие [c.127]

Белки состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (—СО—ЫН—). Каждый белок, каждая цепь обладают определенной конформацией, т. е. они свернуты специфически, что обусловливает их трехмерную (пространственную) структуру. Конформация белка в значительной мере определяет его химические, физико-химиче-ские и биологические свойства. Если ее нарушить, то это приводит к изменению и даже утрате некоторых свойств нативного протеина. Изменившийся продукт обычно называют денатурированным белком. Термин нативный не всегда означает, что состояние очищенного протеина идентично тому, в котором он находится в живой клетке. Даже при самом осторожном выделении неизбежно происходит разрыв слабых связей, которые в клетке соединяют молекулу белка с молекулами иных типов. Высоко-очищенные белки могут далеко не полностью соответствовать тем, которые действуют в организме. Несмотря на все трудности, связанные с выделением белков, сейчас вполне возможно получение их (даже в кристаллическом состоянии) с полным сохранением той ферментной, гормонной или иной активности, которая [c.22]

Наконец, при денатурации происходит утрата белками биологической активности. Воздействие денатурирующих агентов приводит к инактивации ферментов, гормонов и вирусов. Эта потеря специфических биологических свойств считается важным критерием денатурации. Однако имеется и ряд исключений. Например, активность инсулина сохраняется при денатурации мочевиной, в растворах которой сохраняют свою активность также трипсин, папаин и пепсин рибонуклеаза и лизоцим обладают тепловой устойчивостью, и их активность слабо изменяется при кипячении в разбавленной кислоте. Наряду с потерей ферментативной активности наблюдается и изменение иммунологических свойств. Как известно, иммунологическая активность белков характеризуется двумя показателями — антигенностью, т. е. способностью возбуждать образование антител, и специфичностью. Исследование этих показателей привело к выводу, что при денатурации ряда белков происходит понижение антигенности, но сохраняется иммунологическая специфичность. [c.191]

Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

Гонадотропин СЖК (гонадотропин сыворотки жеребых кобыл) — гормон, содержащийся в крови беременных лошадей, который по химическим и биологическим свойствам отличается от хориального гонадотропина и гонадотропных гормонов гипофиза. Он вырабатывается эндометрием беременной матки, а не хорионом яйца. В тех местах, где к эндометрию прилегают ворсинки хориона, формируются характерные чашевидные образования, вырабатывающие желто-бурое студневидное вещество, содержащее большое количество гонадотропина. Благодаря большим размерам молекулы гонадотропин СЖК не переходит в мочу. В крови беременных лошадей он содержится окол 175 дней после овуляции. i [c.273]

По биологическим свойствам оксипрогестерон-капронат сходен с прогестероном, он обладает гестагенным действием, т. е. свойствами гормона желтого тела подобно прогестерону, вызывает переход слизистой оболочки матки из фазы пролиферации, вызываемой фолликулярным гормоном, в секреторную фазу, а после оплодотворения способствует переходу слизистой оболочки в состояние, необходимое для развития оплодотворенного яйца. Он уменьшает также возбудимость и сократимость мускулатуры матки и труб стимулирует развитие концевых элементов молочной железы. [c.113]

Биологические функции белков исключительно разнообразны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, регулирующих различные процессы обмена веществ (например, инсулин несет ответственность за поддержание уровня сахара в крови) другие белки действуют как катализаторы (ферменты) биологических процессов и, наконец, ряд белков является биологическим строительным материалом (например, коллаген соединительных [c.81]

I При изучении биологических свойств гормона обе модификации ([Pro ]- и [Рго ]-) могут представить большой самостоятельный интерес. Первый налог, сохраняющий все функциональные группы природной молекулы, йолезен для идентификации и исследования той биологической активности В-пептида, за которую ответственна конформация (I). Привлечение второго аналога поможет выяснить роль боковой цепи Ser в реализации этой активности. Кроме того, структуры (I), одинаковые у 5-пептида, [Pro ]- и [Рго ]-аналогов по геометрии оптимальных форм, отличаются по своим ди-Иамическим конформационным свойствам (особенно [Рго ]-), поскольку име-for разную абсолютную энергию внутримолекулярной стабилизации (соответственно -12,5 -13,4 и -17,2 ккал/моль). [c.563]

Большие усилия были предприняты для того, чтобы найти корреляцию между химическими и биологическими свойствами нейрогипофизарных гормонов, а также их аналогов и их конформацией в растворах. Вальтер и сотр. [625] на основании исследований ЯМР-спектров [624] предложили биологически активную конформацию для окситоцина (рис. 2-35). Это пространственное расположение отличается от модели Урри — Вальтера [626] тем, что боковая цепь тирозина расположена над 20-членным кольцом. Правда, существуют некоторые признаки, позволяющие говорить не о единственной биологически активной конформации . Скорее всего, один из конформеров, находящихся в равновесии, предпочтительно вступает во взаимо- [c.251]

Проопиомеланокортина. Вскоре у-МСГ был выделен как составная часть 28- и 25-членных олигопептидов, названных 5-МСГ, из гипофиза быка и промежуточной доли гипофиза крысы соответственно. Биологические свойства подробно изучены у -меланотропина. Гормон этой формы стимулирует физиологические и морфологические изменения окраски кожи и волос. В первом случае в ответ на физиологические и фармакологические стимулы он вызывает быструю миграцию пигмента из центра клетки на периферию (дисперсию пигмента). Во втором случае при медленной адаптации к среде -M r участвует в синтезе пигментов в меланоцитах. [c.363]

Среди гормонов передней доли гипофиза, структура и функция которых выяснены в последнее десятилетие, следует отметить липотропины, в частности 3- и у-ЛТГ. Наиболее подробно изучена первичная структура 3-липо-тропина овцы и свиньи, молекулы которого состоят из 91 аминокислотного остатка и имеют существенные видовые различия в последовательности аминокислот. К биологическим свойствам 3-липотропина относятся жиромобилизующее действие, кортикотропная, меланоцитстимулирующая и ги-покальциемическая активность и, кроме того, инсулиноподобный эффект, выражающийся в повышении скорости утилизации глюкозы в тканях. Предполагают, что липотропный эффект осуществляется через систему [c.261]

Помимо гормонов пептидной природы, из тимуса вьвделена активная неполярная фракция, сходная по биологическим свойствам со стероидными гормонами, названная тимостерином природа ее пока не расшифрована. [c.288]

Яичники самок производят женские половые гормоны или эстрогены. Исследование биологических свойств их производят на животных с удачен-ными половыми железами, у которых отсутствуют поведенческие реакции и физиологические признаки, необходимые для нормального полового цикла и размножения. Введение гормонально активных веществ восстанавливает до некоторой степени эти нарушения. При этом в случае организма самки говорят об эстрогенной активности вещества. Из стероидных соединений, синтезируемых яичниками, эстрогенными свойствами обладают эстрадиол 2.992, эстрон 2.993, эстриол 2.994 и эквиленин 2.995. Из них первичным является диол 2.992, а остальные — продукты его метаболизма в ткани яичника. Как видно из структурных формул, кольцо А в молекулах эстроге- [c.275]

Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

Как только становится известным, что природное вещество обладает полезными биологическими свойствами, необходимо установить его молекулярную формулу и только после этого приступать к синтезу. Если данное вещество можно получить в кристаллической форме, то эту важнейшую информацию о структуре может дать рентгеноструктурный анализ. В разд. 1И-А уже говорилось о значении и результатах таких исследований, например о получении феромонов насекомых, используемых для борьбы с вредителями в сельском хозяйстве, и изучении гормонов роста, необходимых для увеличения производства пицщ, фуража и биомассы. Аналогичный подход позволил установить структуры токсинов ядовитых тропических лягушек, ядовитых морских организмов и ядовитых грибов, что способствовало изучению нервной проводимости, ионного транспорта и противоопухолевых препаратов. Недавно было установлено, что семена [c.231]

Кора надпочечников выделяет шесть несомненно активных гормонов. К ним относятся, например, кортизон и И-дезоксикортикостерон. Все шесть гормонов содержат девятнадцать или двадцать один атом углерода и по химическому строению относятся к стероидам. Формула 11-дезоксикортикостерона приведена на стр. 317. У кортизона при С(ц) стоит кетонная группа, а при С(п) — гидроксил. В эстрадиоле, женском половом гормоне, первое кольцо цикло-пентилпергидрофенантренового ядра является фенольным. Стероидные гормоны по строению очень близки друг к другу и удивительно, что они так сильно различаются по биологическим свойствам. [c.314]

По-видимому, образование каллидина и брадикинина вызывается очень близкими ферментами. В самом деле, выделение этих гормонов, очевидно, происходит по одному и тому же механизму, они обладают сходными биологическими свойствами и разрушаются в одних и тех же условиях. Более того, некоторые калликреины обладают способностью образовывать не только каллидин, но и брадикинин, а при действии ряда змеиных ядов и трипсина, кроме брадикинина, образуется каллидин. Для того чтобы подчеркнуть сходство этих гормонов, некоторые исследователи [1724, 2437] предпочитают называть брадикинин калли-дином I или каллидином 9, а каллидин — каллидином II или каллидином 10. [c.107]

Биологическая активность адренокоргикотропного гормона. Биологические свойства АКТГ рассматриваются в обзоре Ли [1400]. Энгель уделил в своем обзоре [680] главное внимание эффектам, не связанным с деятельностью надпочечников. [c.263]

По своим биологическим свойствам полученные аналоги незначительно отличаются от окситоцина. При испытаниях на матке кошек in situ и на птицах Пеи -окситоцин оказался более активным, чем природный гормон эта разница усиливалась при испытаниях на изолированной матке крысы. VaP-Окситоцин дей- [c.410]

Штудер [2221, 2222] описал синтез Arg -вазопрессина по схеме, почти не отличающейся от рассмотренной выше (рис. 93) физико-химические и биологические свойства синтетического продукта не отличались от свойств природного гормона. [c.439]

Соединения этого типа представляют не только теоретический интерес, но интересны также с точки зрения их биологических свойств. За последние годы в результате исследования природных веществ все более, выясняется важная биологическая роль макроциклических соединений, например таких, как алкалоиды (тубокурарин), гормоны (инсулин, окситоцин), антибиотики (грамицидин-С, макролиды). В ряде случаев удалось установить, что наличие макроциклическо11 группировки имеет решающее значение для физиологического действия, так как разрыв цикла приводит к потере физиологической активности. Поэтому создание доступных методов синтеза макроциклических систем приобретает особый интерес. [c.134]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

Демонстрация ключевой роли сиаловой кислоты как компонента многих гликонротеинов в их отношении к частице вируса гриппа и к вирусной инфекции (обзор см. [186]) имела большое влияние на современные исследования гликонротеинов. Можно отметить лишь немногие направления в современном развитии исследований. Многие уже известные и очищенные гликонротеины, включая групповые вещества крови и белки сыворотки, были исследованы вновь и вскоре стала очевидной широкая распространенность гликонротеинов, содержащих сиаловые кислоты. Присутствие сиаловой кислоты во многих гликопротеинах, представляющих биологический интерес, делает необходимым развитие мягких методов их выделения и очистки, поскольку кетозидная связь, соединяющая концевой остаток сиаловой кислоты с ее партнером, чувствительна даже к 0,05 п. минеральной кислоте. Ферментативное отщепление сиаловой кислоты от гликонротеинов позволило оценить ее вклад в физические, химические и биологические свойства индивидуальных гликопротеинов. Этот подход был очень плодотворным. Так, оказалось, что сиаловая кислота ответственна за низкую изоэлектрическую точку и высокую электрофоретическую подвин ность сиалогликопротеинов, за электрофоретическую подвижность эритроцитов и раковых клеток, за вязкость гликонротеинов слюны, за биологическую активность гонадотропинов и других гормонов и за правильное функционирование фактора Кэстла. По счастливому стечению обстоятельств этот рост исследований гликонротеинов происходил в то время, когда был доступен арсенал чувствительных, мощных и специфических методов исследования состава и структуры сложных белков и определения их физических свойств и химической реакционной способности. Ниже будут рассмотрены успехи, достигнутые к настоящему времени. [c.23]

Г. Плацентарные лактогены. Плацента вырабатывает плацентарный лактоген (ПЛ) — гормон, называемый также хорионическим соматомаммотропином или плацентарным гормоном роста, так как он обладает биологическими свойствами пролактина и гормона роста. Генетическая взаимосвязь этих гормонов рассматривается в гл. 45. Физиологическая роль плацентарного лактогена точно не установлена, поскольку у женщин, лишенных этого гормона, беременность протекает нормально и рождаются здоровые дети. [c.240]

Инсулин свиньи отличается от человеческого инсулина одной-единственной аминокислотной заменой вместо треонина в положении 30 В-цепи находится аланин. В бычьем инсулине помимо этого треонин А8 заменен на аланин, а изолейцин А10—на валин. Эти замены практически не влияют на биологическую активность гормона и очень слабо влияют на его антигенные свойства. Хотя у большинства больных, получавншх гетерологичный инсулин, обнаруживаются циркулирующие в небольшом титре антитела против введенного гормона, некоторые пациенты демонстрируют титр антител клинически значимой величины. До тех пор пока человеческий инсулин не научились получать с помощью методов генной инженерии, для терапевтических целей использовали обычно бычий и свиной инсулины. Несмотря на значительные различия в первичной структуре, все три инсулина имеют сходную биологическую активность (25—30 МЕд/мг сухого веса). [c.249]

Г. Свойства проинсулина и С-пептида. Длина про-инсулинов колеблется от 78 до 86 аминокислот, причем эти различия обусловлены длиной С-пептида. Проинсулин имеет ту же растворимость и изоэлек-трическую точку, что и инсулин. Он также образует гексамеры с кристаллами цинка и реагирует с антисывороткой к инсулину. Биологическая активность лроинсулина составляет менее 5% биологической активности инсулина. Отсюда следует, что большая часть активного центра инсулина в молекуле предшественника замаскирована. Некоторая часть проинсулина секретируется вместе с инсулином, а в определенных ситуациях (опухоль из островковых клеток) он высвобождается в больших количествах, чем в норме. Поскольку период полужизни проинсулина в плазме значительно выше, чем у инсулина, и при этом проинсулин дает сильную перекрестную реакцию с антисывороткой к инсулину, уровень инсулина , определяемый радиоиммунологическим методом, в некоторых случаях может превышать содержание биологически активного гормона. [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология