Превращения гистидина

Фиг. 18. Сводная схема превращений гистидина.

Рис. 18.9. Превращение гистидина в глутамат.

Катаболизм гистидина происходит путем его дезаминирования с образованием уроканиновой кислоты, которая затем в серии реакций превращается в аммиак, одноуглеродный фрагмент, соединенный с тетрагидрофолиевой кислотой, и глутаминовую кислоту. Физиологически важный путь превращений гистидина связан с его декарбоксилированием и образованием гистамина (рис. 11.36). [c.361]

Обратите внимание, что именно фермент определяет направление превращения гистидина. [c.44]

Для исследования количественной стороны реакции озон (полученный при высоковольтном разряде в токе чистого кислорода) пропускали над 10 моля гистидина в 0,1 н. НС1 в течение 15 мин перед превращением в N-ацетил-н-пропильное производное (разд. 2.4.8). Образующуюся аспарагиновую кислоту растворяли в 100 мкл этилацетата и 1 мкл (теоретически соответствующий 10 моль) подвергали газохроматографическому анализу. Степень превращения гистидина в аспарагиновую кислоту, рассчитанная по отношению к площади пика 10 моль аутентичного образца аспарагиновой кислоты, оказалась равной 96%. Для количественной оценки смесей, содержащих аспарагиновую кислоту и гистидин, хроматографируют озонированный и неозонированный образцы. При этом разница в молярном содержании аспарагиновой кислоты служит мерой количества гистидина в смеси. [c.113]

Еще в 1874 г. Яффе [651] наблюдал появление уроканиновой кислоты в моче собаки, но в течение длительного времени это соединение рассматривали как второстепенный побочный продукт обмена гистидина. Между тем превращение гистидина в уроканиновую кислоту наблюдали у бактерий [652, 653] уро-каниновую кислоту часто находили в моче животных после введения гистидина [651, 653—660]. Сера и сотрудники [661, 662], а также другие авторы [663—670] наблюдали превращение ги- [c.390]

В выяснении пути расщепления в организме гистидина выдающуюся роль сыграли опыты с применением изотопов. Гистидин в этих опытах метился в различных частях своей молекулы С и Меченые молекулы гистидина вводились в организм, а затем изучалось появление изотопов в предполагаемых промежуточных продуктах распада гистидина. Результаты этих опытов показали, что начальной реакцией превращения гистидина является его Дезаминирование с участием фермента гистидиндезаминазы [c.388]

Образование глютаминовой кислоты сближает обмен гистидина с обменом углеводов в организме (стр. 377), а образование муравьиной кислоты — с обменом глицина и серина (стр. 365). У двухстворчатых моллюсков превращение гистидина происходит без промежуточного образования уроканиновой кислоты. У них гистидин теряет а-аминогруппу с образованием имида-золпировиноградной кислоты, которая, декарбоксилируясь, превращается в имидазолуксусную кислоту и в иные имидазолсодержащие соединения. [c.389]

Наряду с повышением уро ня гистидина в крови и моче наблюдается также возрастание экскреции имидазолпирувата (при проведении цветной реакции с феррихлоридом следует иметь в виду, что окраску дает также фенилпируват, поэтому иногда ошибочно ставят диагноз фенилкетонурия ). Метаболической причиной гистидинемии вляется недостаточная активность гистидазы в печени, вследствие этого замедляется превращение гистидина в уроканат (рис. 31.4). В этом случае создаются благоприятные возможности для реализации альтернативного метабо- [c.321]

Кроме того, часть функциональных групп активного центра ферментов имеет такое строение и реакционную способность, что обеспечивается химическое превращение субстрата в новые вещества — продукты ферментативной реакции. Каждый фермент катализирует не любое из всех возможных химических превращений субстрата, а какое-либо одно. Назовем это свойство специфичностью пути превращения. Например, гистидаза и гистидиндекарбоксилаза имеют одинаковую субстратную специфичность, но катализируют разные превращения гистидина (рис. 2.2). При действии гистидазы отщепляется аминогруппа (в форме NHз), а при действии гистидиндекарбоксилазы — карбоксильная группа (в форме СО ). [c.65]