Обмен глицина

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Глицин синтезируется переаминированием глиоксиловой кислоты, а глиоксиловая кислота, как сейчас установлено в опытах с микробами, возникает при расщеплении одного из членов цикла трикарбоновых кислот, а именно изолнмонной кислоты (на глиоксиловую и янтарную). В то же время пусковая реакция цикла (конденсация ацетилкоэнзима А со щавелевоуксусной кислотой) материально обеспечивается углеводным обменом, поскольку пировиноградная кислота — промежуточный продукт углеводного обмена — путем карбоксилирования дает щавелевоуксусную кислоту или, подвергаясь окислительному декарбоксилированию в присутствии КоА, дает ацетилкоэнзим А (стр. 260). Кроме того, глицин может образоваться при распаде серина. [c.379]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Серин (а-амино-З-оксипропионовая кислота), как уже сообщалось, в организме легко превращается в глицин. Обмен серина, поэтому во многом сводится к обмену глицина. Следует, однако, указать, что обмен серина в организме имеет и самостоятельное значение. Он связан с биосинтезом серусодержащих аминокислот, а также фосфатидов, углеводов и жирных кислот. [c.368]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Исследования Замечника и многих других (см. выше) позволили нарисовать весьма правдоподобную картину той роли, которую РНК играет в биосинтезе белков. Однако зависимость белкового синтеза от скорости синтеза и распада РНК пока еще трудно понять. Так, например, наряду с системами, в которых между скоростью синтеза РНК и интенсивностью белкового синтеза существует, по-видимому, зависимость, известны и такие системы, в которых скорости синтеза белка и РНК как будто не связаны между собой. Печень представляет собой очень своеобразный пример системы, в которой при изменении аминокислотного состава пищи наступают довольно сложные сдвиги в метаболизме РНК. Мы уже упоминали (стр. 111) о том, что при скармливании крысам пищи с недостаточным содержанием белка их печень быстро теряет белки, РНК и фосфолипиды. Следовательно, состав диеты оказывает регулирующее воздействие на метаболизм каждого из перечисленных соединений. В случае РНК оно было подробно изучено в серии опытов, проведенных Манро и его сотрудниками. В первых своих опытах они установили [140], что ног.лощение Р рибонуклеиновой кислотой, по-видимому, зависит от энергетического фонда пищи. Резкие же колебания в количестве съеденного белка не оказывали влияния на включение Р данные эти согласовывались с более ранними наблюдениями других авторов [141]. Казалось бы, эти факты указывают на отсутствие связи между содержанием белка в пище и скоростью синтеза РНК. На первый взгляд это трудно увязывается с теми значительными изменениями количества РНК в печени, которые наступают при сдвигах в белковой диете. Поэтому было необходимо выяснить, каким образом поглощение белка может влиять на количество РНК, не изменяя при этом скорости синтеза. Для этого бы.ти поставлены новые опыты, в которых изменения в обмене РНК и белка были прослежены с помощью Р и 2-С -глицина [142]. Оказалось, что РНК поглощает изотопы независимо от содержания белка в диете только в том случае, ес.ли животных кормят на протяжении всего опыта. Если же крыс после обильной белковой пищи заставляют голодать, то включение Р в РНК падает очень заметно еще сильнее снижается включение глицина в РНК. Исходя из различных данных, можно думать, что это явление [c.288]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Обмен глицина и серина [c.451]

Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серин в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Помимо фосфатидилсерина, углеродный скелет и азот серина используются в биосинтезе фосфатидилэтаноламина и фосфатидилхолина (см. главу 11). [c.453]

Организм человека использует не весь образующийся порфобилиноген в норме небольшие его количества обычно выводятся с мочой, главным образом в виде копропорфиринов (гл. 10, разд. Б, 1). Существуют наследственные и приобретенные нарушения, при которых содержание порфиринов в крови повышено и с мочой выделяются значительно большие 1 количества (порфирия). Бывают случаи, когда порфирия протекает в легкой форме и почти не сопровождается какими-либо симптомами, но в других случаях в коже под роговым слоем откладываются интенсивно флуоресцирующие свободные порфирины, что сопровождается фотосенсибилизацией и приводит к изъязвлению кожи. В наиболее тяжелых случаях экскретируемые порфирины придают моче винно-красный цвет. У больных развиваются тяжелые неврологические поражения. Наблюдается и целый ряд других симптомов . При одной форме врожденной порфирии с мочой выделяются большие количества уропорфирина I. Биохимический дефект в этом случае, по-видимому, сводится к недостаточному синтезу косинтетазы, необходимой для образования протопорфирина IX. Другая форма порфирии обусловлена образованием в печени избыточных количеств б-аминолевулиновой кислоты. Существует предположение, что лечить таких больных, возможно, следует введением бензоата или я-аминобензоата [87]. Смысл такого воздействия состоит в том, чтобы переключить обмен глицина на синтез гиппуровой кислоты (дополнение 9-А) или ее п-аминопроизводного, снижая тем самым скорость синтеза порфиринов. [c.129]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Пептиды имеют большое значение в обмене веществ растений. При переносе пептидов с одной молекулы белка на другую, катализируемом ферментами — транспептидазами, может наблюдаться синтез новых белков. Некоторые пептиды играют важную биохимическую роль в обмене веществ. К числу их относится прежде всего трипептид глутатион, построенный из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина [c.205]

Эти аминокислоты рассматриваются вместе, поскольку они близки по химической структуре и взаимосвязаны в процессах обмена. В ходе своего обмена глицин подвергается превращениям в другие аминокислоты, в компоненты нуклеиновых кислот, порфиринов, липидов и углеводов. Хотя глицин по своему строению является простейшей аминокислотой, его промежуточный обмен представляет крайне сложную картину. [c.319]

В тканевом обмене млекопитающих и у микроорганизмов большое значение имеет процесс взаимопревращения глицина и серина. Шимин [165] впервые показал превращение серина в глицин при введении крысам и морским свинкам вместе с бензойной кислотой N -серина, меченного в карбоксильной группе в выделенной из мочи животных гиппуровой кислоте содержание в карбоксильной группе глицина было почти таким же, как и в исходном серине. Установлено также превращение глицина в серин [163]. Имеются многочисленные данные [166—170] об обратимом взаимопревращении глицина и серина, в котором участвует одноуглеродный остаток, представленный в следующей схеме в виде муравьиной кислоты [c.325]

Очищенный дрожжевой фермент катализирует также обмен глицинового остатка глутатиона на свободный глицин и на гидроксиламин [c.268]

Образование глютаминовой кислоты сближает обмен гистидина с обменом углеводов в организме (стр. 377), а образование муравьиной кислоты — с обменом глицина и серина (стр. 365). У двухстворчатых моллюсков превращение гистидина происходит без промежуточного образования уроканиновой кислоты. У них гистидин теряет а-аминогруппу с образованием имида-золпировиноградной кислоты, которая, декарбоксилируясь, превращается в имидазолуксусную кислоту и в иные имидазолсодержащие соединения. [c.389]

Однако мембрана МК-40, основой которой является ка тионит КУ-2, сильнокислотного типа. Она содержит сильно-диссоциирующие кислотные группы (сульфогруппы) и работает при любом значении pH. В то же время анионообменная мембрана МА-40, построенная на основе слабоосновного анионита ЭДЭ-ЮП, содержит слабодиссоциирующие ионогенные группы и работает только при малых значениях pH, и обмен групп 0Н на глицин-анион затруднителен. [c.255]

Следует упомянуть о другом важном факте. Концентрирование химически аналогичных вешеств внутри клетки при активном транспорте может происходить без затраты энергии путем обмена. Было показно, что поток какой-либо аминокислоты, например глицина, внутрь клеток (опыты проводились с клетками асцитного рака Эрлиха) стимулируется потоком другой аминокислоты изнутри во внешнюю среду. Причем ток одной аминокислоты и противоток второй примерно равны. Подобное же наблюдение было сделано на примере активного переноса сахаров (глюкозы, ксилозы, маннозы) в эритроцитах. Введенная выше общая схема активного транспорта объясняет это явление. Действительно, поскольку ферментативная реакция (1) обратима, то в присутствии большой концентрации сходного, но не идентичного метаболита а внутри клетки у внутренней поверхности мембраны будет идти ферментативный обмен [c.180]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Кроме того, аминоазот других аминокислот, например, валина, лейцина, изолейцина, глицина и метионина, может путем переаминирования переходить на кетоглютаровую кислоту, давая глютаминовую кислоту. Таким образом, доля азота аминокислот, подвергающаяся обмену через указанную систему, еще более увеличивается. [c.354]

В опытах на крысах было показано, что внутривенно введенный N -аммоний может выводиться как таковой [71] однако в физиологических условиях аммиак крови, по-видимому, не имеет существенного значения как источник аммиака мочи. Главную роль в образовании аммиака играют а) дезамидирование глутамина и б) действие ферментной системы, состоящей из глутамат-трансаминазы и глутаматдегидрогеназы. Следует учитывать также возможность участия в этом процессе глицин-оксидазы, поскольку в моче обнаружена глиоксиловая кислота [62]. Однако значение глициноксидазы в обмене веществ взято под сомнение [72] возможно, что глиоксиловая кислота мочи представляет продукт других превращений. [c.175]

Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

ГЛУТАТИОН. Соединение, состоящее из трех остатков аминокислот глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Содержится во всех клетках растений, животных и микробов. Его много в зародыше зерна пшеницы, в дрожжах. Играет важную роль в обмене веществ. В организме выполняет окислительно-восстановительную функцию. Входит в состав некоторых ферментов и активизирует деятельность других ферментов (нротеиназ). Г. получают путем извлечения из дрожжей и химическим синтезом. [c.74]

В организме при действии глициноксидазы С. дезаминируется с образованием глиоксиловой к-ты и метиламина. При действии сериноксидазы С. деметили-руется в глицин, образуя НСНО, к-рый может служить источником одноуглеродных остатков в процессах биосинтеза. С. синтезируется в печени из холина служит промежуточным соединением в обмене азотистых веществ в организме. [c.373]

Хотя эксперименты, в которых в качестве индикаторов использовались меченные изотопами вещества, дали много ценных сведений относительно синтеза белка, тем не менее в этой области до сих пор еще остались нерешенными основные проблемы. На основании этих опытов невозможно решить, происходит ли непрерывное самообновление белков путем синтеза и последующего распада отдельных молекул белка или же оно обусловлено тем, что каждая из этих молекул, не распадаясь нацело, постоянно обменивает свои отдельные составные части. Подобный обмен может достигаться, например, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. Для разрешения этой проблемы были использованы иммунологические методы. Как уже указывалось в гл. XIV, антитела находятся во фракции у глобулинов сыворотки. Если вызвать образование антител у кролика, иммунизируя его каким-либо антигеном, то вновь образованные иммунные т-глобулины можно отдифференцировать от f-глобулинов, присутствовавших до иммунизации, по их способности преципитировать соответствуюший антиген. Так, например, инъекция полисахарида пневмококков SIII приводит к образованию SIII-анти-тел во фракции глобулинов иммунной сыворотки. Если подопытным кроликам помимо антигена вводится N -глицин, то через небольшой промежуток времени меченая аминокислота обнару- [c.390]

Обработка семян вики НЭМ и ЭИ, не меняя общих закономерностей в содержании всех семейств аминокислот, приводила к значительным отклонениям в их содержании. Так, НЭМ влияла на обмен аминокислот группы нирувата во все периоды роста, повышая общее их содержание, и практически не сказывалась на обмене аминокислот семейства серина. В действии ЭИ наблюдалась несколько иная картина. Обработка ЭИ семян вики влияла на содержание аминокислот группы серина от начала опыта и вплоть до 67-го дня после посева, то есть в изменении соотношения скоростей обмена 3-фосфооксипирувата и аминокислот серина, цистеина и глицина. [c.94]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Эквивалентный ионный обмен в кислотной среде (при pH р я,) изучен для ряда аминокислот и пептидов с использованием изотермы эквивалентного ионного обмена. Представленные на рис. 3.51 зависимости коэффициентов избирательности ионного обмена от мольной доли аминокислоты (глицина) и динептида (глицилфенил-аланина) в ионите показывают, что для аминокислоты коэффициент избирательности мал и незначительно меняется при увеличении количества противоионов в ионите. Это позволяет рассматривать [c.139]

Предположение о том, что искусственная смесь аминокислот, введенная парентерально, во всех отношениях эквивалентна соответствующему количеству принятого с пищей белка, полностью, однако, не оправдалось. Было показано, что у собак при инъекции смеси аминокислот, содержащей глутаминовую кислоту, возникает рвота [48] и что смесь аминокислот, содержащая более 10% глицина, вызывает признаки отравления и остановку роста у крыс [49]. Вредное действие глицина и глутаминовой кислоты оказалось весьма неожиданным, так как обе аминокислоты являются важными компонентами белков пищи и соматических белков, образующихся в организме. Следует, однако, вспомнить, что в нормальном организме они подвергаются очень быстрому обмену, в связи с чем концентрация их в тканевой жидкости остается все время очень низкой. Резкое же повышение их концентрации в сыворотке крови при введении per os или внутривенно свободных аминокислот может служить причиной указанных интоксикаций. [c.370]

Характер накопления некоторых аминокислот выпадает из общей закономерности. Так, содержание аспарагина возрастает от начала к концу вегетации, лишь незначительно уменьшаясь в некоторых органах у отдельных видов в листьях в фазу бутонизации у копеечника родственного и к. южносибирского, в фазу плодоношения у к. Гмелина и к. родственного, в репродуктивных органах в фазу плодоношения у к. родственного (рис. 3). Количество глутамина возрастает в листьях копеечника родственного, к, ферганского до конца вегетации, у к. забытого — до фазы цветения. В стеблях всех видов количество глутамина увеличивается до конца вегетации. В репродуктивных органах возрастание до конца вегетационного периода отмечено только у копеечника Гмелина (рис. 4). Содержание глицина в процессе вегетации повышается в листьях копеечника ферганского, в репродуктивных органах —к. Гмелина (рис. 5). По-видимому, это связано с видовыми особенностями растений и участием этих аминокислот в общем обмене веществ. [c.57]

Тот факт, что количество структурного белка в хромосомах находится в зависимости от общей активности клетки, дает основание предположить, что сам структурный белок участвует в обмене. Опыты показали, что это так и есть. Интенсивность обмена в белке измерялась с помощью меченого азота, который вводился в аминокислоту глицин. Эту аминокислоту можно инъецировать крысам или мыщам и изучать распределение меченых атомов в их клетках. Э. Хаммарстен из Стокгольма обнаружил, что меченый азот включается в ядерные белки гораздо быстрее, чем в ДНК. В нащей лаборатории, продолжив этот опыт далее, мы показали, что структурный белок включает в себя азот быстрее, чем щелочной белок. [c.119]

Так как количество активно участвующего в обмене структурного белка значительно колеблется в разных ядрах организма, то, следовательно, хромосомы разных клеток обладают разной активностью. Это было подтверждено с помощью меченного по азоту глицина. Клетки печени и почки мыщи, например, содержат равные количества ДНК, но ДНК в хромосомах печени включает меченый азот в три раза быстрее, чем ДНК почки. Даже в одной клетке активность хромосом в различных физиологических состояниях различна. Клетки пищеварительной железы, такой, как поджелудочная, (гораздо более активны, когда животное накормлено, и при этом ДНК их хромосом поглощает в два раза больще меченого азота. Степень активности хромосом зависит от окружающей их среды. [c.119]

Идея пищевых таблеток опирается еще на одну мысль, согласно которой питание в организм надо вводить не только в наиболее концентрированной, но и в непосредственно усвояемой форме. Действительно, не совсем понятно, почему мы всегда должны есть только углеводы, хотя для того, чтобы участвовать в обмене веществ, они в организме сначала превращаются в пи-ровиноградную кислоту. Затем не ясно также, почему мы должны вести сомнительную борьбу за изготовление сложных белковых веществ, когда они в нашем теле распадаются на простые аминокислоты, из которых самым простейишм является глицин (аминоуксусная кислота). Жиры непосредственно не восприии- [c.315]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология