Обмен гистидина

Рис. 9.15. Обмен гистидина в разных тканях.

Так как Aps А достаточно сильно связан с ферментом, обмен оказывается очень медленным ( off < 70 с" ), так что удается отдельно наблюдать резонансные линии различных аминокислотных остатков в свободном состоянии и в комплексе с аденилаткиназой. Например, вследствие насыщения половины связей с активными центрами резонансная линия гистидина 36 расщепляется на две линии равной интенсивности, которые соответствуют гистидиновому остатку в свободном субстрате и в ферменте, связанном в комплекс. Правда, [c.107]

Обмен глицерина, высвобождаемого при гидролизе триглицеридов, через углеводы ведет к таким аминокислотам, как гистидин, фенилаланин, тирозин и триптофан. Следовательно, все постоянно встречающиеся в белках аминокислоты могут синтезироваться за счет распадающихся липидов. [c.459]

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Биосинтез гистидина тесно связан с обменом пуринов (см. фиг. 128). С высшими растениями проведено очень мало исследований по биосинтезу гистидина. Опыты же с микроорганизмами показывают, что биосинтез гистидина идет по пути, приведенному на фиг. 123. [c.429]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

На ионном обмене основан ряд важных разделений. Среди них нужно отметить разделение редкоземельных элементов, в первую очередь с препаративными целями. В этом случае фракционирование улучшается промыванием растворами комплексообразующих реагентов, образующих комплексы с катионами различной устойчивости [31]. Ионообменные смолы находят также широкое применение для разделения смесей биологически важных компонентов. Так, на рис. 29-16 приведена часть хроматограммы искусственной смеси, похожей по составу на раствор, получающийся при гидролизе белка. Аминокислоты гистидин, лизин и аргинин требуют для своего элюирования больших объемов элюата. Сле- [c.284]

Приведем один из описанных в литературе (Блок, сб. Ионный обмен , 1951) опытов количественного отделения аргинина и лизина от гистидина и других аминокислот. [c.123]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Накопление в тканях такого высокоактивного вещества, как гистамин, естественно, может привести к нежелательным явлениям, что и наблюдалось, по данным ряда авторов, при некоторых заболеваниях. Нормально гистамин разрушается в организме под влиянием гистаминазы (диаминооксидазы) с отщеплением аммиака и последующим окислением. При беременности наблюдаются некоторые особенности в обмене гистидина. На пятой неделе беременности отмечалось четырехкратное увеличение количества гистидина в моче и значительное увеличение гистаминазной активности в крови. Снятие токсикозов первой половины беременности путем введения витаминов В и Вз связано с наличием этих витаминов в простетической группе гистаминазы. [c.371]

Роуз и его сотрудники [12,37—52] исследовали количественно потребность в аминокислотах для сохранения азотистого равновесия у здоровых взрослых мужчин. Испытуемые получали рацион, состоявший из чистых аминокислот, маисового крахмала, сахара, коровьего и кукурузного масла, рыбьего жира, неорганических солей, центрифугированного лимонного сока, муки и витаминов. В этом рационе на аминокислоты приходилось 95%. общего количества азота, главным источником остального азота служили примеси в препарате крахмала. После установления азотистого равновесия ту или другую аминокислоту исключали из рациона, причем постоянство общего количества вводимого с пищей азота обеспечивалось увеличением количества других аминокислот. Таким путем была установлена незаменимость восьми аминокислот (см. табл. 10). Значительный интерес представляет установление того факта, что гистидин не является необходимым для обеспечения азотистого равновесия у человека. Отсюда можно заключить, что обмен гистидина у крысы (и у других животных) существенным образом отличается от его обмена у человека. Олбениз и сотрудники [53] нашли, что азотистое равновесие у людей может быть сохранено без введения гистидина, однако испытуемые в этих условиях теряют в весе Роуз и сотрудники [42] не наблюдали у испытуемых потери веса при условии введения с пищей большего количества калорий. [c.123]

Обмен гистидина изучен еще недостаточно полно. Одним из важнейших производных гистидина является экстрактивное вещество мышц — карнозин. Карнозин представляет собой депептид, построенный из гистидина и -ала-нина [c.210]

Образование глютаминовой кислоты сближает обмен гистидина с обменом углеводов в организме (стр. 377), а образование муравьиной кислоты — с обменом глицина и серина (стр. 365). У двухстворчатых моллюсков превращение гистидина происходит без промежуточного образования уроканиновой кислоты. У них гистидин теряет а-аминогруппу с образованием имида-золпировиноградной кислоты, которая, декарбоксилируясь, превращается в имидазолуксусную кислоту и в иные имидазолсодержащие соединения. [c.389]

ТакиМ 7 образом, физиологическая роль аскорбиновой кислоты в растений не ограничивается только регулированием восстановительно-окислительных процессов, но теснейшим образом связана и с процессом синтеза углеродной цепи. В процессе фотосинтеза витамин С играет роль катализатора конденсации исходных групп СНОН в сахар. СНОН в процессе синтеза присоединяется к аскорбиновой кислоте по месту ее двойной связи это присоединение идет одинаково энергично как в нейтральной, так и в кислой среде. Аскорбиновая кислота играет весьма важную роль во внутриклеточном белковом обмене. ГистиДин с аскорбиновой кислотой в присутствии кислорода воздуха дает желто-фиолетовую окраску. Никакая другая кислота этой реакции не дает. В основе ее лежит отщепление ЙНд и образование соответствующих альдегидов. Кроме того, аскорбиновая кислота вызывает превращение тирозина в 3,4-диоксифенилала-нин, но тормозит дальнейший распад этого, продукта. [c.182]

Из 1,3-азолов только один оксазол не принимает участия в основном обмене. Система имидазола лежит в основе строения незаменимой а-аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в продессах ферментативного гидролиза (стр. 331), и родственного ему гормона гистамина, связанного с функциониро- [c.329]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Сигналы а- и ip-протонов при этом сдвигаются в слабое поле, в то 1в,ремя как сигналы кольцевых протонов не претерпевают изменений. iB образовании этого комплекса участвует только карбоксильная группа, ионизуюшаяся при тех pH, при которых протекает быстрый обмен лигандов. Дальнейшее повышение pH приводит к уширению сигналов гистидина и сильному их сдвигу в слабое поле. При pH=4,5 сигнал а-протонов комплекса II находится в области 12000 Гц в слабом поле (на частоте 60 МГц), а сигналы р- и -2-протонов (см. табл. 13.1) — около 4000 Гц в слабом поле от сигнала тетраметиламмониевого иона. При pH = 5 спектр в целом также характеризуется большими сдвигами (В слабое поле, хотя в нем и происходят некоторые изме,нения, которые приписывают образованию комплекса III. В этом комплексе вода полностью вытеснена из координационной сферы иона кобальта. Наконец, при очень высоких pH (>11,5) начинается диссоциация имидазола, сигнал а-протонов смещается в сильное поле, раствор приобретает голубую окраску, а статическая магнитная восприимчивость уменьшается до величины, характерной для тетраэдрической координации Со + (комплекс IV). [c.278]

Важный аспект изучения миоглобина с помощью ЯМР состоит в исследовании слабопольных сигналов протонов, способных к обмену, путем сравнения спектров в ОгО и НгО, как это было описано для лизоцима в разд. 14.2.2. Пател и сотр. [64а] оиисали в спектрах миоглобина и оксимиоглобина резонансные сигналы в области от О до —5 т. На основании данных рентгеноструктурного анализа химически модифицированных белков в разных состояниях эти сигналы были идентифицированы как пики NH-протонов двух остатков триптофана, один сигнал приписан остатку аргинина и один — гистидину. Шед и сотр. [62] наблюдали 4 сигнала в области от О до —4 т в водных растворах цианферримиоглобина, химические сдвиги которых проявляют небольшую температурную зависимость, но их отнесение точно неизвестно. Они обнаружили также три дополнительных пика в области от —3 до —141, поло- [c.374]

КБ-4П-2 в ЫаН4 -форме. На ионите сорбируется лизин и аргинин (13—14 г смеси на 100 г катионита), причем технология предусматривает раздельное их получение. Гистидин и хлористый аммоний (образующийся при ионном обмене) проходят в фильтрат. Для осаждения гистидина (без хлористого аммония) добавляют к смеси 12-кратное количество (по объему) этилового спирта, который после работы может быть регенерирован. Смесь подогревается до 70 °С, перемешивается в течение 30 мин и отфильтровывается. В фильтрате собирается 0,02— 0,03% гистидина. [c.181]

История вопроса. В 1923 г. Уайтхорн опубликовал интересное наблюдение о том, что синтетический цеолит пермутпт (25102, АкОз КазО-бНгО), которым пользовался Фолин для удаления аммиака из нейтральных водных растворов, связывает аргинин, гистидин и лизин . Адсорбированные основания могут быть обменены при обработке пермутита насыщенным раство- [c.43]

Гистидин выводят из колонки путем обменной реакции ионоз с 17 1 Н40Н.. Аммиак, в свою очередь, элюируют 1% НС и, наконец, остающийся аргинин извлекают из твердого вещества при помощи 7% НС1 или 5%> Н2804. [c.360]

Некоторые гемоглобины и миоглобины удалось заставить диссоциировать на апонротеин (глобин) и простетическую группу (железопорфирин), например нри обработке холодным подкисленным ацетоном 6, 192]. Реконструированные белки по своим свойствам неотличимы от исходных. При комнатной температуре в нейтральных растворах можно также наблюдать перенос или обмен железопорфиринов между гемоглобином и апомиоглобином и обратно [15, 191, 215], между различными свободными и связанными с гемоглобином железопорфиринами [90] и между НЬЕ и НЬА, содержащими меченый железопорфирин [43]. Степень лабильности зависит от состояния связанного с белком железа и понижается в ряду Ре ЮН2> >Ре СО, Ре СМ >РеЧ [43, 90, 113]. Инертность последнего состояния не удивительна, поскольку разрыв связи Ре — гистидин должен в этом случае приводить к образованию крайне неустойчивого тетракоординационного интермедиата. [c.156]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Более 50 лет тому назад биохимиками и физиологами оыли вскрыты различия в биологической ценности протеинов кормов, обусловленные аминокислотным составом белка, его структурой. В настоящее время роль аминокислот в обмене веществ в значительной мере изучена. Так, для свиней и птицы разработаны нормы потребности в незаменимых аминокислотах лизине, метионине, триптофане, гистидине, лейцине, изолейцине, фенилаланине, треонине, валине и аргинине. [c.302]

Предположим, что в ферменте, катализирующем реакцию переноса протона, например в фосфоглюкозоизомеразе или в кетостероидизомеразе, основанием, которое удаляет протон от углерода, является имидазольный остаток гистидина. Чтобы произошел протонный обмен, необходим перенос протона от сопряженной кислоты имидазола к растворителю, что может быть результатом реакции с ионом гидроксила или с водой. Реакция с ионом гидроксила [уравнение (65)] протекает в благоприятном для равновесия направлении с константой скорости, соответствующей диффузионно контролируемому пределу 2,3-10 ° л/моль-с [c.170]

Вероятно, именно существованием обменного взаимодействия металл— металл в рассматриваемых соединениях Мо определяется и необычное распределение в них донорных и ацидных атомов лигандов, и отклонения в расстояниях М—Ь от обычного правила. Действительно, во всех трех случаях, в отличие от всех ранее рассмотренных структур, донорные лиганды Н2О или донорные центры лигандов (атомы N цистеина и гистидина) размещаются визави к М0СТИК0ВЫЛ1, а не к концевым атомам кислорода, а наиболее электроотрицательные центры лигандов — атомы кислорода — в тракс-нозициях к О к- [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология