Карбамилирование

Другими, однако, менее важными методами блокирования N-концевой аминокислоты являются арилсульфоиирование при взаимодействии с иафтил- или бензолсульфохлоридом, карбамилирование цианатом калия, карбоксиметилирование бромуксусной кислотой и др. [c.368]

Скорость изменения концентрации карбамилированного фермента и ингибитора выражается уравнениями [c.173]

Таким образом, исследуя экспериментально зависимость относительной степени торможения активности фермента ([Е ]/[Е]о) от времени и измеряя площадь под полученной кривой, можно, зная величину определить [Е]о, т. е. концентрацию каталитических центров фермента. Константа определенная ранее в работе Уилсона и сотрудников [ПО, 1И ], составляет для карбамилированной ацетилхолинэстеразы электрической ткани угря 2,6-10" (pH 7,0 температура 25°). [c.173]

Авторами дан еще один способ определения [Е]о, основанный на измерении кинетики восстановления активности карбамилированного фермента. Он вытекает из частного решения дифференциальных уравнений для промежутка времени, когда [c.173]

Фермент (Е), содержащий подвижной атом водорода в активном центре, реагирует с карбаматом (I) с образованием комплекса (EI) строения, представленного в уравнении далее происходит выделение первого продукта реакции (Pi) — спирта — и образование карбамилированного фермента (ЕГ), который при действии воды гидролизуется с регенерацией фермента и образованием второго продукта реакции (Рг) — Л/-алкилкарбаминовой кислоты. [c.196]

Согласно схеме, неактивными формами фермента являются Е1 и ЕГ, т. е. комплекс типа Михаэлиса и карбамилированный фермент. Соотношение концентраций EiEI и EI в стационарной стадии реакции зависит при прочих равных условиях от соотношения констант скоростей kl, Й2, кз и 4. [c.196]

В таблице представлены значения констант скорости кз вместо ks вследствие того, что пока не представляется методически возможным определить эту последнюю константу. Обращает на себя внимание то обстоятельство, что для карбаматов характерны очень низкие значения константы скорости гидролиза карбамилированного фермента и относительно высокие величины константы скорости карбамнлирования ацетилхолинэстеразы. Таким образом, стадией, лимитирующей скорость реакции в целом, является реакция декарбамилирования. [c.197]

Согласно этому уравнению, величина ио/У(/) при постоянной [5] должна линейно изменяться с изменением концентрации ингибитора. Однако экспериментальные данные, полученные при исследовании ацетилхолинэстеразы нервной ткани мышей и мух, как оказалось, не следуют этой закономерности. Так, при изучении скорости гидролиза ацетилхолина в присутствии а-нафтил-Л -ме-тилкарбамата, взятого в разных концентрациях, и выражении результатов в виде зависимости ио/%) от [I] получаются непрямые, а кривые (рис. 57), что может быть объяснено двумя схемами, предусматривающими либо возможность взаимодействия ингибитора с ацетилированным ферментом (схема I), либо взаимодействие второй молекулы ингибитора с карбамилированным ферментом (схема II) [c.199]

Третий химический реагент, используемый для определения N-концевых остатков,— это цианат калия. При действии цианата калия на пептиды (в слабо щелочном растворе) происходит карбамилирование аминогрупп [c.87]

Первоначально образуется диссоциирующий комплекс X.-ингибитор (I), к-рый превращается в фосфорили-рованный или карбамилированный фермент (II). Третья стадия процесса — гидролитич. разложение водой — в случае ингибиторов характеризуется чрезвычайно низкой скоростью, причем большей при действии карбаматов и существенно меньшей при действии фосфорорганич. ингибиторов. [c.369]

Взаимодействуя с холинэстеразой крови, карбаматы образуют карбамилированный дериват этого фермента-. Антихолинэстеразное действие карбаматов отличается от такового при фосфорорганических соединениях лишь сравнительно быстрым гидролизом карбамилированного холинэстеразного комплекса. [c.99]

В растворах мочевины может образовываться цианат, вызывающий карбамилирование белков, степень которого зависит от pH и температуры [241]. Для определения содержания циа-ната в растворах существует специальный метод [1459]. [c.93]

Это согласуется с различиями в скорости реакции а-аминогруппы (р/С/1 г8) и е-аминогруппы (р/Сл 10,7) при pH 7 скорость реакции а-аминогруппы в 100 раз выше [166]. В области рН<4 и рН>10 карбамилирование аминогрупп не [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология