Ферменты торможение активности

С ингибированием ферментов связан механизм действия многих токсинов и ядов на организм. Известно, что при отравлениях солями сенильной кислоты смерть наступает вследствие полного торможения и выключения дыхательных ферментов (цитохромная система) тканей, особенно клеток мозга. Токсическое влияние на организм человека и животных некоторых инсектицидов обусловлено торможением активности холинэстеразы — фермента, играющего ключевую роль в деятельности нервной системы. [c.148]

Механизм ингибирующего действия также различен, но в своем большинстве сводится к двум типам торможения конкурентному и неконкурентному. При конкурентном торможении ингибитор, обладая сродством (изостерией) с субстратом, соединяется с ферментом, т. е. конкурирует с ним за фермент. Прн добавлении большого количества субстрата (вытеснении ингибитора) активность фермента восстанавливается. Если торможение реакции не снимается добавленным субстратом, происходит неконкурентное ингибирование. [c.121]

Ионы Са2+ играют важную роль в регуляции многих биохимических реакций, протекающих в клетке. В поддержании низкой по сравнению с внеклеточным пространством концентрации ионизированного Са + в цитоплазме принимают участие митохондрии. Эти внутриклеточные органеллы способны аккумулировать большие количества Са + и вместе с тем им принадлежит решающая роль в обеспечении энергетических потребностей клетки в целом. Накопление Са + в митохондриях существенно влияет на активность многих ферментов, локализованных в матриксе и катализирующих отдельные стадии цикла трикарбоновых кислот, окисления кетокислот с разветвленной цепью, липолиза и др. Ярким примером участия Са + в регуляции собственных метаболических функций митохондрий является торможение окислительного фосфорилирования. [c.476]

В качестве примера, иллюстрирующего применение этого метода, на рис. 29 приведены результаты исследования кинетики торможения активности холинэстеразы сыворотки крови лошади фос-форорганическим ингибитором — армином [99]. Из данных рисунка видно, что только при определенной концентрации ингибитора зависимость llv t от t является линейной. Вычисленная на основании найденной концентрации фермента и скорости гидролиза ацетилхолина величина молекулярной активности холинэстеразы оказалась равной 7-10 мин. , что удовлетворительно совпадает с результатами, полученными при использовании других методов. [c.125]

Этот ингибитор, близкий по строению препарату Гд-42, обладает высокой реакционноспособностью по отношению к ацетилхолинэстеразе. О специфичности его действия свидетельствует тот факт, что при доведении реакции между ферментом и ингибитором до конца степень торможения активности ацетилхолинэстеразы линейно зависит от концентрации ингибитора. [c.172]

Влияние флавонолов володушки в искусственной среде на прорастание ее пыльцы и рост пыльцевых трубок указывает на характер возможного участия этих веществ в одном из репродуктивных процессов — в прорастании пыльцы. Каков механизм воз -действия флавонолов на прорастающую пыльцу, на основании полученных данных сказать нельзя. Возможно, что здесь происходит ингибирование флавонолами активности пектиназы, уменьшающей растяжимость стенки пыльцевой трубки посредством де-метилирования пектина. Подобная возможность реальна в свете данных о торможении активности пектолитических ферментов некоторыми полифенолами [2)1]. [c.187]

Существует большое количество веществ, взаимодействие которых с ферментом снижает активность такие вещества называют ингибиторами. Если фермент не абсолютно специфичен, то ингибитор, имеющий некоторое сходство с субстратом данного фермента, может вступать во взаимодействие с активной группой и блокировать ее. Это явление называется конкурентным торможением. Если же ингибитор совершенно иначе взаимодействует с ферментом, чем субстрат, то повышение концентрации субстрата не может привести к вытеснению ингибитора, и торможение [c.57]

Таким образом, информация, которая передается в ЦНС посредством афферентной импульсации, перекодируется в синапсах химическими сигналами. Процесс возбуждения связан с действием ацетилхолина. Он проявляется в деполяризации нейрона, т. е. в торможении работы натриевого насоса. Гамма-аминомасляная кислота, действие которой связано с процессом торможения, вызывает гиперполяризацию нейрона, т. е. усиление работы натриевого насоса. Действие всех перечисленных факторов регулируется активностью ферментов, а активность ферментов, в свою очередь, определяется генетическим аппаратом. [c.9]

После введения нормальным крысам кортизона относительно медленно развивается глубокое торможение активности глюкокиназы печени, которое сохраняется в течение длительного времени, и еще медленнее восстанавливается исходная активность фермента. Введение инсулина на высоте развития торможения глюкокиназы быстро восстанавливает ее активность. [c.193]

Значение результатов исследований по торможению активности ферментов соединениями, сходными по структуре с естественными субстратами, выходит за рамки исследования изолированных ферментных систем. Так, фармакологам уже давно известно, что соединения, имеющие структуру, сходную со структурой определенных физиологически активных веществ, могут конкурировать с последними. Хотя во многих случаях сведения о ферментах, участвующих в реализации рассматриваемого физиологического явления, отсутствуют, имеются указания, что многие фармакологически активные соединения изменяют течение метаболических процессов в результате их действия на ферменты или ферментные системы. [c.266]

У большинства животных, которым на кожу ежедневно наносили метилмеркаптофос в дозе 3,75 мг/кг, выраженное снижение активности холинэстеразы (на 25% и более) определяли через 3 дня (рис. 11). Торможение фермента усиливалось и достигало максимального к 6-му дню опыта. К 10-му дню, несмотря на продолжающиеся аппликации метилмеркаптофоса, отмечалось повышение активности ХЭ-сыворотки и АХЭ-эритроцитов. После чего она на протяжении нескольких недель удерживалась на довольно высоком уровне, колеблясь у различных животных в пределах 60—85% исходной величины (ХЭ-сыворотки) и 45—85% (АХЭ-эритроцитов). [c.119]

Изучение взаимодействия углеводородов с белками (солюбилизация углеводородов в растворах белков) представляет интерес с различных точек зрения. Во-первых, солюбилизация углеводородов может служить методом обнаружения гидрофобных взаимодействий в макромолекулах белков и давать новые сведения о строении молекул белка. Во-вторых, изучение солюбилизации углеводородов в растворах биологически активных белков позволяет выяснить роль гидрофобных взаимодействий в биокаталитиче-ских процессах. Известно, что торможение активности ферментов осуществляется при взаимодействии не только с самим активным центром, но и с близлежащими участками путем электростатического, гидрофобного и водородного связывания. С этой точки [c.7]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

Таким образом, исследуя экспериментально зависимость относительной степени торможения активности фермента ([Е ]/[Е]о) от времени и измеряя площадь под полученной кривой, можно, зная величину определить [Е]о, т. е. концентрацию каталитических центров фермента. Константа определенная ранее в работе Уилсона и сотрудников [ПО, 1И ], составляет для карбамилированной ацетилхолинэстеразы электрической ткани угря 2,6-10" (pH 7,0 температура 25°). [c.173]

Таким образом, образование органических перекисей в качестве предшественников свободного кислорода может быть легко применимо к схеме фотосинтеза, понимаемого как передача водорода от воды к двуокиси углерода. Но если мы потребуем доказательств этой гипотезы, то в нашем распоряжении окажутся только опыты с торможением гидроксиламином и некоторыми другими ядами. Этн опыты показывают, что один из ферментов, играющий активную роль в фотосинтезе, имеет некоторое сходство с обычной каталазой или является особой каталазой , приспособленной для дисмутации органических перекисей. Однако чувствительность к гидроксиламину может объясняться не только наличием фермента, содержащего тяжелый металл, но также и деоксидазой , вызывающей выделение кислорода без промежуточного образования свободной перекиси. [c.301]

С нашей точки зрения, схемы процессов ингибирования ХЭ при действии ФОС и ферментативного гидролиза ацетилхолина, базирующиеся на осо- бых свойствах гидроксила серина в молекуле ХЭ, являются наиболее достоверными, однако для окончательного решения вопроса о механизм первой ступени реакции ФОС с ХЭ необходимы дальнейшие исследования. Но, так или иначе сейчас нет сомнения в том, что в основе торможения активности ХЭ лежит реакция фосфорилировапия активного центра фермента. В связи с этим была высказана точка зрения о том, что механизм реакции ФОС с ХЭ состоит в нуклеофильной атаке, аналогично реакции ФОС с водой и гидроксильными ионами [c.426]

Процесс взаимодействия ФОС с ХЭ представляет собой бимолекулярную реакцию [3] и, следовательно, для вычисления константы скорости ее необходимо экспериментальное определение изменения концентрации фермента и ингибитора в ходе реакции по времени. Это, однако, встречает трудности, так как мы не имеем фермента в индивидуальном состоянии и не имеем возмонлности выражать молярную концентрацию активных центров ХЭ и следить за ее изменением во время реакции. Помимо того, концентрация ФОС, вызывающая в течение короткого времени полное торможение активности фермента, столь мала, что для измерения ее изменений в ходе реакции нет подходящих аналитических методов. В целях преодоления этих трудностей нами были разработаны специальные методы, позволяющие изучать кинетику взаимодействия необратимых ингибиторов с ХЭ и вычислять константы скорости таких реакций [12]. С помощью этих методов было предпринято систематическое изучение специфической реакционноспособности ФОС. Исследование проведено совместными усилиями трех лабораторий по единому плану лаборатории М. И. Кабачника [c.428]

Подострые отравления. После введения больших количеств лейкопения, аие мня. Отмечено йл йнйe на ЦНС, торможение активности окислительных ферментов, особенно в мозгу и печени У кроликов при введении 800 мг/кг выражен ная лейкопения, снижается также количество эритроцитов и содержание НЬ. После 5—8 введений погибло 30% животных. [c.162]

Приведенные выше рассуждения позволяют сделать вывод, что реакция протекает во времени, т. е. чем дольше ингибитор контак-тируется с ферментом, тем глубже торможение активности [70, 76]. Теоретически можно представить, что даже очень слабое антихолинэстеразное вещество может затормозить холинэстеразу на 100/О при достаточно продолжительном контакте. (На практике такие явления чрезвычайно редки [76] из-за одновременного процесса неспецифического фосфорилирования вследствие этого остатки аминокислот, не входящие в активный центр фермента, могут связывать ФОС.) Молярная концентрация ингибитора, вызывающая торможение фермента на 50%, называется ho- Этот параметр, а также величина р/50 (отрицательный десятичный логарифм До) изменяются во времени, поэтому они могут быть определены только при условии, если продолжительность инкубаций известна. Более достоверным параметром для определения силы ингибитора (т. е. его сродства с активными центрами холинэстеразы) является бимолекулярная константа скорости при определенных температуре и pH. Однако параметр ho значительно более распространен в литературе, так как его размерность (молярная концентрация) является более наглядной и облегчает вычисления в уме, а размерность бимолекулярной константы скорости л-моль- -мин-смущает всех своей сугубой химично-стью. В общем продолжительность инкубации, описанная в литературе, не слишком сильно отличается в разных работах (обычно эти различия лежат в пределах 1 час), так как почти всегда весь опыт — приготовление растворов, инкубация и определение активности —-занимает несколько часов. [c.98]

Передача импульсов возбуждения с периферии в центр связана с деполяризацией постсинаптической мембраны. Медиаторная роль ацетилхолина заключается, с одной стороны, в изменении физико-химических свойств рецепторного белка, а с другой, в выключении работы ферментов, катализирующих активный транспорт. Это выражается, во-первых, в снижении диэлектрического инкремента мембран (Гоциридзе, 1963) и, во-вторых, в торможении Na , К -АТФазы — фермента, ответственного за градиент концентрации ионов (Кометиани, 1970). Как только ацетилхолин распадается, снова начинает работать натриевый насос, и мембрана поляризуется. [c.8]

Обзорная статья. Высказывается мнение, что для построения теории памяти нужно исходить из уникальных свойств нервной ткани и что информация головным мозгом воспринимается не нрогра-мироваивыми молекулами, не одной клеткой, а одновременно ансамблем нейронов. Функционирование ансамбля обеспечивается, во-первых, синаптическими связями, и, во-вторых, нейроглией. Энграмма памяти должна быть связана с динамическим процессом, характеризующим работу ансамбля нейронов в целом. Данные, полученные в лаборатории автора, свидетельствуют о том, что расстройство памяти животных вызывается торможением синтеза синаптосомальных белков и торможением активности мембранных ферментов, а также ферментов, определяющих уровень физиологических аминов. Приводятся результаты поисков специфических синаптосомальных белков и выяснения взаимосвязи работы ферментов возбудимых мембран и механизма генерации биопотенциала. Подчеркивается, что рациональную теорию памяти можно будет создать только после выяснения 1) роли генетического аппарата в явлениях ненаследуемой памяти, 2) механизма сборки нейронов в ансамбль, 3) сущности действия аминов на функциональное состояние нейронов, 4) механизмов взаимодействия нейронов с нейроглией и 5) связи между структурной организацией и функциональной активностью возбудимых мембран. Библ. — 119 назв. [c.210]

Высокая степень иммунологической специфичности молекул групповых веществ обусловлена генетическим контролем их биосинтеза. Все имеющиеся данные свидетельствуют о том, что специфичность групповых веществ определяется последовательностью сахаров на нередуцирующих концах углеводных цепей. Таким образом, групповые вещества крови — великолепный объект не только для изучения взаимосвязи между структурой углевода и иммунологической специфичностью, но и для выяснения путей, по которым идет образование этих структур под влиянием генов. Иммунологические свойства групповых веществ и их зависимость от структуры изучаются с помощью специальных методов, таких, как торможение реакции гемагглютинации и преципитации простыми сахарами и торможение активности ферментов, участвующих в деградации групповых веществ. Эти методы позволили получить данные относительно природы сахаров, играющих главную роль в специфичности, за несколько лет до их прямого выделения, а также помогли найти подходы к задаче получения фрагментов с различной серологической специфичностью. С помощью непрямых методов было убедительно показано, что a-N-ацетил-в-галактозаминоильный и сс-в-галактозильный остатки определяют соответственно А- и В-специфичности, а а-ь-фукозиль-ные остатки — Н- и Ье -специфичности. Эти данные были подтверждены при установлении строения активных фрагментов, выделенных из продуктов частичного кислотного гидролиза групповых веществ. Выяснение строения многих активных и неактивных фрагментов позволило предположить строение участков углеводных цепей, ответственных за серологическую специфичность А-, В-, Н- и Ье -веществ. [c.212]

Следовательно, ингибирование активного мембранного транспорта под действием ионизирующего излучения происходит в клетках различных типов, в разных условиях облучения в широком диапазоне доз. Предполагают, что сохранение жизнедеятельности клеток при дезактивации натриевого насоса связано с включением компенсаторных механизмов поддержания гомеостаза. Например, в мембранах эритроцитов при торможении активности Ка % К -АТФазы активность Са -АТФазы превыюает контрольный уровень, а в плазматических мембранах печени увеличивается Мё -АТФазная активность. Известно, что Са и способствуют связыванию белков, в том числе АТФаз, с мембраной. В липидных бислоях Са обеспечивает образование мостиков между фосфатидами, в результате которого упаковка липидной фазы становится более плотной и уменьшается проницаемость мембраны. Кроме того, после рентгеновского облучения животных в дозе 5 Гр обнаруживается повышение активности щелочной фосфатазы, связанной с плазматическими мембранами клеток печени мышей. Щелочная фосфатаза — интегральный фермент плазматических мембран некоторых клеток —-участвует в активном транспорте ионов На" и К . [c.145]

Сульфаниламиды обладают и другим побочным действием. Иногда они (особенно белый стрептоцид) вызывают цианоз (синюшную окраску кожных покровов и слизистых). Оказалось, что цианоз возникает вследствие торможения активности фермента кар-боапгидразы, которую связывают некоторые сульфаниламидные препараты. [c.24]

При неконкурентном торможении ингибитор взаимодействует с апофермен-том или простетической группой, вследствие чего фермент теряет активность. Одним из вариантов такого торможения может служить блокирование ферментов тяжелыми металлами (ртуть, мышьяк, свинец и др., которые присоединяются к сульфгидрильным группам полипептидной цепи), солями синильной кислоты, оксидом углерода (II) и др. (присоединяются к железосодержащим простетическим группам и т. п.). В качестве другого варианта неконкурентного торможения действия фермента следует отметить аллостери-ческое ингибирование (см. рис. 51, /V). [c.113]

Ткань, содержащая липопротеинлипазу Р1 и Рг Торможение активности фермента, расщепляющего ТГ до свободных жирных кислот (гипертриглицеридемия) Увеличение активности фермента [c.482]

Эта кислота также содержит лактамное ядро и подвергается действию бактериальных р-лактамаз, хотя в несколько меньшей степени, чем лактамное ядро 6-аминопенициллановой кислоты. Действуют цефалоспорины бактерицидно. Подобно пеницилли-нам, они угнетают образование клеточной мембраны бактерий, что связано с торможением активности фермента транспептидазы, участвующего в биосинтезе мембраны. [c.86]

В кювету спектрофотометра помещают 2 мл среды измерения активности. Включают прибор и выводят перо самописца в крайнее положение. Убедивщись в том, что в отсутствие фермента не происходит изменения оптической плотности среды, добавляют 10 мкл разведенного препарата СУР и регистрируют восстановление СВ, сопряженное с сукцинат убихинон-редуктазной реакцией. Добавляют 0,02 мл 20 мМ ТТА, при этом активность СУР резко тормозится. Рассчитывают каталитическую активность фермента в микромолях окисленного сукцината в минуту на 1 мг белка и степень торможения реакции ТТА. [c.426]

В настоящей работе предлагается изучить кинетику торможения НАДН-оксидоредуктазной активности препарата Кейлина—Хартри ро-теноном и определить кинетические и термодинамические параметры связывания ингибитора с ферментом. Реакция окисления НАДН кис--лородом сопровождается поглощением стехиометрического протона и может быть измерена с помощью регистрирующего рН-метра. [c.441]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты торможение активности: [c.83] [c.152] [c.550] [c.582] [c.673] [c.360] [c.127] [c.127] [c.33] [c.106] [c.217] [c.21] [c.187] [c.118] [c.81] [c.268] [c.30] [c.44] [c.601] [c.601] [c.350]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология