Протеолиз обратный

Хотя мы говорим, что полисахариды микробов прямо активируют альтернативный путь, однако это лишь упрошенная схема. Па самом деле этот путь активируется фрагментом СЗЬ, а роль полисахаридов состоит в том, чтобы предохранить СЗЬ от быстрой инактивации под действием механизма, который защищает окружающие нормальные клетки от атаки активированного комплемента (см. ниже). СЗЬ, приводящий в действие альтернативный путь, образуется либо классическим путем (отсюда петля положительной обратной связи), либо путем спонтанного протеолиза СЗ, который происходит с малой скоростью даже тогда, когда каскад комплемента не запущен. [c.256]

Поскольку каскад комплемента действует как усилитель и может приводить к разрушению клеток, необходимо, чтобы ключевые активные компоненты инактивировались вскоре после их появления и атака не распространялась на близлежащие клетки собственного организма. Это достигается по меньшей мере двумя способами. Прежде всего, специфические белки-ингибиторы, содержащиеся в крови, останавливают каскад путем связывания или расщепления определенных компонентов, стоит им только активироваться в результате протеолиза. Например, некоторые белки-ингибиторы присоединяются к активированным компонентам комплекса С1 и прекращают их действие, в го время как другие расщепляют и тем самым инактивируют СЗЬ. Без этих ингибиторов весь сывороточный СЗ мог бы быть израсходован из-за положительной обратной связи в цепи реакций альтернативного пути. [c.258]

Появление активной обратной транскриптазы Ту-элемента в дрожжевых клетках сопровождается образованием цитоплазматических частиц. Эти вирусоподобные частицы диаметром 60 нм содержат фермент Ту-РНК, а некоторые из них-полноразмерный линейный дуплексный Ту-элемент. Основной структурный белок этих частиц представлен полипептидом мол. массой 48 кДа, образующимся в результате протеолиза продукта ORF А. Таким образом, рамка ORF А аналогична гену дад ретро-вирусов. Однако, в отличие от ретровирусов, Ту-элементы не детерминируют образование инфекционных частиц. [c.253]

По мере исчерпания резервных углеводов дрожжи начинают расщеплять собственные белки, что влечет за собой изменение многих жизненно важных структур и в конце концов приводит к гибели клетки. Присутствие кислотообразующйх бактерии не снижает стойкости дрожжей, так как эти бактерии содержат эндопротеазу гнилостные же, наоборот, содержат очень активную экзопротеазу и значительно ускоряют порчу дрожжей. Стойкость последних находится в обратной зависимости от интенсивности протеолиза. [c.364]

Синтез и метаболизм. Паратиреоидный гормон синтезируется в виде полипептида — предшественника, состоящего из 115 аминокислотньгх остатков. В результате локального протеолиза отщепляется 31 аминокислотный остаток с Ж-конца и образуется активный гормон. Фактором, регулирующим содержание активного гормона в крови, является концентрация кальция и содержание пропаратгормона в клетках паращитовидной железы. В физиологических условиях ббльшая часть пропаратгормона распадается в клетках, однако дефицит кальция приводит к уменьшению его распада и увеличению выхода активного гормона. Вновь образованный паратгормон поступает в секреторные гранулы и перемещается из клеток в кровь. Скорость секреции обратно пропорциональна концентрации кальция в плазме крови. Кроме того, на скорость освобождения гормона влияет уровень цАМФ в клетках паращитовидной железы. [c.153]

Ферментативный пептидный синтез, т. е. синтез пептидов с помощыо ферментов. Хотя идея такого синтеза весьма привлекательна и многие ферменты способны катализировать образование пептидной связи (реакции, обратной протеолизу), существенных результатов пока этим методом получить не удалось. [c.128]

При другом общем подходе полусинтеза белков используют протеолитические ферменты для лигирования пептидов. В этом случае для обращения протеолитической реакции условия реакции изменяют таким образом, что аминолиз промежуточного пептидил-ферментного комплекса становится предпочтительнее его гидролитического расщепления. Необходимые условия создаются путем включения в реакционную смесь органических растворителей, таких как глицерин, диметилформамид или ацетонитрил. При наличии в реакционной смеси второго пептида в процессе аминолиза происходит его объединение с пептидом из комплекса посредством амидной связи [52,53]. Обратный протеолиз был успешно использован для лигирования пептидов с папа-ином, трипсином и субтилизином. С использованием такого рода [c.307]

У всех исследованных ретровирусов и ретротранспозонов класса 1 дад или 0й0-подобные рамки считывания (ORF А) транслируются нормально, но затем часто происходит протеолиз с образованием разных продуктов. opia содержит только одну рамку считывания, и все белки (например, дад-подобный белок и обратная транскриптаза), по-видимому, представляют собой продукты пост-трансляционного процессинга. У других ретротранспозонов и многих ретровирусов дй -подобные и роЛрамки считывания перекрываются (рис. 10.36), но при этом используются разные наборы триплетов, как в случае Ту-элементов. Иногда трансляция, начинаясь с й -подобного участка, продолжается со сдвигом рамки считывания с образованием слитного белка, содержащего как дй -подобную, так и ро/-последовательности. Из этого белка в результате процессинга образуются отдельные белки. [c.261]

Геном вируса саркомы птиц длиной 10 кЬ содержит четыре гена (рис. 30.38). Три из них -%а%, pol o.env- необходимы для продуктивной инфекции. Ген gag кодирует полипротеин массой 76 ь Да, который расщепляется на четыре белка, образующих сердцевину вируса. Ген pol кодирует обратную транскриптазу, состоящую из а- и -субъединиц. а-Субъединица массой 65 кДа представляет собой фрагмент (массой 90 ьДа) протеолиза -цепи. Ген ет кодирует гликопротеин оболочки вируса, необходимый для прикрепления вируса к поверхности клетки-хозяина. Четвертый ген-5гс (от англ. sar oma -саркома)-не нужен для размножения вируса, но необходим для трансформации, как будет показано чуть ниже. [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология