Рибосомы участок

Рис. 29. Электронные микрофотографии рибосом на ультратонких срезах а — участок цитоплазмы клетки печени крысы (предоставлена проф. Ю. С, Ченцовым, МГУ им. М, В. Ломоносова). Видны рибосомы на мембранах шероховатого эндоплазматического ретикулума, а также группы свободных рибосом. Фиксация глютаральдегидом б — клетки морской бактерии Vibrio alginolyti us (предоставлена Л. Е. Бакеевой, МГУ им. М. В, Ломоносова). Видно, что цитоплазма наполнена рибосомами. Фиксация четырехокисью осмия

Непосредственно после р-щш транспептидации деацили-рованная тРНК занимает Р-участох рибосомы, а новообразованная пептидил-тРНК-А-участок (см. рис. 2). Завершающая фаза цикла иаз. транслокацией. Она катализируется крупным мономерным белком, обозначаемым как фактор элонгации G (EF-G) у прокариот или еЕР-2 у эукариот, с использованием молекулы ГТФ. [c.622]

Линкерные фрагменты не только обеспечивают объединение генов, но и обусловливают их экспрессию, в связи с чем часто в середину линкера помещают какой-либо регуляторный генетический элемент, например промотор, или участок связывания с рибосомой. [c.117]

Продвигаясь вдоль матричного полинуклеотида от 5 -конца к З -концу, рибосома через какое-то время освободит 5 -концевой участок матрицы. Тогда этот участок может начать считывать другая рибосома. Так же отойдя от 5 -концевой части, она предоставит возможность начать считывание третьей рибосоме. И так далее. Так, идя вдоль матрицы друг за другом, ряд рибосом оказываются читающими одну и ту же информацию и, следовательно, синтезирующими идентичные полипептидные цепи, но находящимися на разных стадиях формирования полипептида. Это схематически представлено на рис. 31, где рибосомы у З -конца матрицы уже нарастили длинный, почти завершенный полипептид, рибосомы в середине несут полипептид в половину его запрограммированной длины, и рибосомы у 5 -конца содержат лишь короткие пептиды, в самом начале их удлинения. Такая структура, где матричный полинуклеотид ассоциирован со многими транслирующими рибосомами, получила название полирибосомы. [c.55]

Для РНК фага MS2 была установлена полная последовательность всех 3569 нуклеотидов [118]. Некоторые участии этой последовательности показаны на, рис. 15-19. 5 -конец (средняя часть структуры, изображенной в верхнем левом углу) все еще несет трифосфатную группу инициаторного GTP. После ряда шпилек следует защищенный рибосомой участок [119а], который начинается инициаторным кодоном GUG. Этот факт служит прямым доводом в пользу того, что GUG, так же как и AUG, играет роль биологически важного инициаторного кодона. Нуклеотидная последовательность, расположенная вслед за инициаторным кодоном, в точности кодирует почти полностью установленную аминокислотную последовательность вирусного белка. Терминирующий кодон UAG обведен на рисунке рамкой. Вслед за ним расположена короткая межгенная область, включающая одну сторону шпильки, на конце которой расположен инициаторный кодон AUG для следующего гена. Далее расположена последовательность нуклеотидов, точно соот-в <ггву рщ я эцсрериментально установленной последовательности ами- [c.242]

Фиг. 165 и 169 поясняют все эти взаимоотношения. Поступающая молекула аминоацил-s-PHK устанавливается сначала на 503-субчастице рибосомы в таком положении, чтобы ее кодирующий участок (антикодон) мог по возможности точно опознать комплементарный кодирующий участок (кодон) т--РНК, соответствующий N-концевой аминокислоте синтезируемого полипептида. Затем эта аминоацил-s-PHK перемещается к тому участку рибосомы, где происходит ноликонденсация участок поликонденсации). Одновременно Ш.-РНК перемещается на один триплет вдоль рибосомы. Необходимая для этих перемещений энергия поставляется за счет гидролиза одной молекулы ГТФ (известно, что в ретикулоцитах для этого гидролиза требуется фермент — трансферный фактор 1). В результате перемещения освобождается первый из участков рибосомы участок опознавания), так что теперь к нему может присоединиться аминоацил-s-PHK, несущая аминокислоту 2. Затем остаток аминокислоты 1 присоединяется к свободной NHg-rpynne aминoaцил-s-PHK2 с образованием пептидной связи [c.530]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

Следует сказать, что имеется и альтернативная модель, где тРНК-связывающий А-участок, как и Р-участок, расположен на рибосоме со стороны боковой лопасти малой рибосомной субчастицы. [c.144]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

Другой белок —EF-Тц—поступает на рибосому в виде комплекса Aa-tRNA EF-Tu GTP. В составе такого комплекса он взаимодействует с рибосомой, и можно показать, что место его взаимодействия—50S субчастица. Присутствие EF-G на 50S субчастице препятствует взаимодействию EF-Tu с рибосомой, откуда можно заключить, что EF-Tu-связьшающий участок совпадает или перекрьшается с EF-G-связьшающим участком. Как и в случае EF-G, антитела против белка L7/L12, и только они, ингибируют взаимодействие EF-Tu с рибосомой. Удаление белка L7/L12 сильно уменьшает взаимодействие EF-Тц с рибосомой, но не исключает его полностью, и EF-Tu может вьшолнять свои ф щии на рибосомах без белка L7/L12, хотя не так эффективно следовательно, EF-Tu, по-видимому, тоже связьшается с 23S РНК. [c.147]

Рассмотрение элонгационного цикла удобно начать с состояния транслирующей рибосомы, когда пептидил-тРНК занимает Р-участок, а А-участок с установленным там кодоном матричного полинуклеотида вакантен (см. рис. 80, верх). Такая рибосома способна к связыванию очередной аминоацил-тРНК. [c.154]

Изменение функционального состояния рибосомы как результат транслокации схематически показано на рис. 108. Итак, пептидил-тРНК перемещается в Р-участок, деацилированная тРНК вытесняется из Р-участка, матрица передвигается на длину одного кодона и А-участок с новым кодоном оказывается вакантным. [c.196]

Белок L11 и его участок 23S Рис. Ю9. Фусидовая кислота - ингибитор, РНК оказались непосредст- воздействующий на EF-G венно ответственными за связывание тиострептона. Интересно, что тиострептонустойчивые мутанты или штаммы лишены белка L11 как компонента 50S субчастицы рибосомы. Похоже, что молекула связанного тиострептона блокирует место взаимодействия EF-G с рибосомой. [c.201]

Уже отмечалось, что транслокация сопровождается перемещением матричного полинуклеотида на один кодон. В процессе этого сдвига и после него связь между антикодоном пептидил-тРНК и кодоном матрицы сохраняется кодон-антикодоновый комплекс движется, повидимому, как целое из А-участка в Р-участок рибосомы. [c.205]

Таким образом, главное событие транслокации это, по-видимому, перемещение пептидил-тРНК из А-участка в Р-участок рибосомы. Антикодон тянет за собой связанный с ним кодон матрицы, приводя к соответствующему перемещению матрицы относительно рибосомы на один триплет (в норме). В результате в А-участке устанавливается следующий (по направлению к З -концу) нуклеотидный триплет матрицы, а предыдущий (примыкающий с 5 -конца) триплет вместе с антикодоном деацилированной тРНК оказывается выведенным из Р-участка. [c.206]

Рис. из. Схематическое изображение перехода (винтового перемещения) молекулы тРНК из А-участка в Р-участок рибосомы при транслокации. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология