Кодон матричной РНК

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Биологический синтез белка представляет собой сложный, многофазный или многоступенчатый процесс. Помимо РНК в синтезе белков принимают участие многочисленные ферменты. На первой ступени активируются аминокислоты, соединяющиеся потом в пептидные цепочки. Вторая ступень — транспорт активированных аминокислот к рибосомам. Третья ступень представляет собой упорядочение и сочетание инициированных аминокислот и расположение их в необходимой последовательности на матричной РНК с последующим замыканием пептидных связей. Четвертая ступень — формирование из линейной молекулы объемной структуры, свойственной данному белку. Повышение реакционной способности, активация аминокислот увеличивает возможности взаимодействия их друг с другом осуществляется этот процесс при взаимодействии аминокислот с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ). При этом происходит передача энергии одной макроэргической связи АТФ на аминокислоту, переходящую на более высокий энергетический уровень. Реакция активации аминокислот протекает с участием фермента аминоацил-РНК-синтетазы. Для активации различных аминокислот необходимы разные ферменты — синтетазы. Аминокислотная последовательность при синтезе осуществляется кодонами (фрагментами цепи ДНК). [c.105]

ЭТОМ образуются специфич. пары комплементарных оснований, имеющие почти одинаковые размеры. Поэтому двойная спираль имеет очень однородную регулярную структуру, мало зависящую от конкретной последовательности оснований-св-во очень важное для обеспечения универсальности механизмов репликации (самовоспроизведение ДНК или РНК), транскрипции (синтез РНК на ДНК-матрице) и трансляции (синтез белков на РНК-матрице). В каждом из этих т. н. матричных процессов К. играет определяющую роль. Напр., при трансляции важное значение имеет К. между тройкой оснований матричной РНК (т. и. кодоном, см. Генетический код] и тройкой оснований транспортной РНК (поставляют во время трансляции аминокислоты). К. определяет также вторичную структуру нуклеиновых к-т. Одноцепочечные РНК благодаря К. оснований, навиваясь Сами на себя, образуют относительно короткие двухспиральные области ( шпильки и петли ), соединенные одноцепочечными участками, К. в отдельных парах оснований ДНК может нарушаться из-за появления отклонений в их строении, к-рые могут возникать спонтанно или в результате действия разл. факторов (химических и физических). Следствием этих изменений м. б. мутации. [c.443]

Как уже отмечалось, функцией РНК является реализация матричного синтеза белка. Выше мы рассмотрели принципы кодирования белковой цепи. Разберем теперь механизм реализации этого принципа. Информация о, структуре белка содержится в матричной РНК, к-рая является копией одной из цепей ДНК (с заменой дезоксирибозы на рибозу и тимина на урацил, что не отражается на спаривании оснований). Матричную РНК можно себе представить разбитой на триплеты (кодоны). Нужная последовательность аминокислот на матрице набирается с помощью транспортной рибонуклеиновой к-ты. [c.195]

Рассмотрение элонгационного цикла удобно начать с состояния транслирующей рибосомы, когда пептидил-тРНК занимает Р-участок, а А-участок с установленным там кодоном матричного полинуклеотида вакантен (см. рис. 80, верх). Такая рибосома способна к связыванию очередной аминоацил-тРНК. [c.154]

РНК ТОЛЬКО С помощью молекулы-переносчика. Для этого служат транспортные РНК, которые находятся в рибосомах и имеют относительную молекулярную массу порядка 25 ООО. Молекулы транспортной РНК вследствие внутримолекулярного спаривания оснований имеют форму клеверного листа (рис. 3.4.2). На З -конце такого листа находятся неспаренные основания — последовательность цитозин-цитозин-аденин, на 5 -конце одно неспаренное основание, в основном гуанин. Связывание а-аминокислоты с транспортной РНК осуществляется на З -конце за счет карбоксильной группы аминокислоты. Три другие йеспаренные специфические основания транспортной РНК образуют триплет (антикодон), комплементарный кодону матричной РНК. После прикрепления транспортной РНК к информационной РНК (за счет взаимодействия кодон-антикодон) протекает перенос а-аминокислоты, связанной с транспорт ной РНК на растущую нолипептидную цепь. Эта цепь связана через транспортную РНК с рибосомой и остается там, пока соответствующий [c.667]

Тройка оснований в молекуле ДНК таким образом определяет соответствующую тройку в м-РНК, а каждая тройка в м-РНК отвечает тройке в т-РНК- Часто называют тройку в ДНК кодоге-ном (рождающим код), тройку в м-РНК кодоном, а тройку в т-РНК антикодоном. Следовательно, в процессе синтеза т-РНК с помощью антикодона закрепляется на кодоне матричной РНК, а на другом конце она удерживает молекулу аминокислоты. [c.81]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

Анализ ложного кодирования в случаях с поли(и) и другими матричными полинуклеотидами, как in vitro, так и in vivo, в том числе под действием различных аминогликозидных антибиотиков, показьшает, что наиболее частыми являются ошибки вследствие спаривания (или противостояния без спаривания) G U или U О, а также U U в любом месте анти-кодон-кодонового дуплекса. Более редки ошибочные спаривания или противостояния и С или С U бьтают ошибки за счет противостояния С антикодона против А кодона. Лишь в исключительных случаях возможны ошибки с образованием пар (или противостояний) А G или О А, а также противостояний С С, А А и G G. [c.170]

Перемещение матричного полинуклеотида как тест транслокации наиболее сложен в техническом отношении. Он может быть или непрямым, когда основан на появлении компетентности к связыванию аминоацил-тРНК, специфической к кодону, следующему за ранее фиксированным в рибосоме, или прямым, если анализируется непосредственно изменение закрытого (защищаемого) рибосомой отрезка матрицы. В прямом тесте было показано, что сдвиг полинуклеотидной матрицы относительно рибосомы на один триплет нуклеотидов сопровождает появление компетентности к пуромицину и к связыванию аминоацил-тРНК. [c.198]

Уже отмечалось, что транслокация сопровождается перемещением матричного полинуклеотида на один кодон. В процессе этого сдвига и после него связь между антикодоном пептидил-тРНК и кодоном матрицы сохраняется кодон-антикодоновый комплекс движется, повидимому, как целое из А-участка в Р-участок рибосомы. [c.205]

Естественно поставить вопрос, что служит ведущим актом —перемещение матрицы или перемещение пептидил-тРНК Ряд фактов указывает на то, что ведущим является транслокационное перемещение тРНК, которая своим антикодоном тянет за собой кодон матрицы. В качестве одной из ярких демонстраций независимости транслокации от матричного полинуклеотида можно рассматривать открытие рибосомного синтеза полипептида из аминоацил-тРНК в отсутствие матричного полинуклеотида в этом случае было показано существование нормального элонгационного цикла с EF-G GTP-катализируемой транслокацией. Наиболее прямым указанием на ведущую роль [c.205]

Инициация в процессе биосинтеза белка означает не просто начало элонгации. Прежде всего, так как начало кодирующей последовательности мРНК не совпадает с началом полинуклеотидной цепи, а всегда находится, отступя от ее 5 -конца (иногда на значительное расстояние), необходимо точное узнавание первого кодона на внутренней части цепи. Это узнавание определяет не только начало полипептидной цепи, которая синтезируется, но и задает фазу всего дальнейшего считывания мРНК по триплетам, т. е. абсолютно критично для всей аминокислотной последовательности полипептида. Другими словами, именно инициация определяет фиксированную точку на матричном полинуклеотиде, с которой начинается отсчет триплетов без запятых (см. гл. А.П). [c.221]

Известно, что при использовании некоторых синтетических матричных полинуклеотидов, например поли(и, G), инициация с участием инициаторной F-Met-tRNA, инициирующего кодона GUG и IF-2 с ГТФ может происходить также и без IF-3. [c.232]

Инициирующий кодон. AUG — единственный инициирующий кодон природных эукариотических мРНК. В подавляющем больщинстве случаев им служит первый триплет AUG от 5 -конца матричного полинуклеотида, хотя это не абсолютное правило для всех мРНК. [c.246]

Ассоциация рибосомной частицы с мРНК и узнавание инициирующего кодона у эукариот четко разграничены в пространстве и времени. Ассоциация 40S субчастицы с мРНК происходит на 5 -конце матричного полинуклеотида. В то же время в больщинстве случаев инициирующий кодон удален от 5 -конца на несколько десятков нуклеотидов, а в некоторых редких случаях — даже на сотни нуклеотидов. [c.253]

МУТАЦИЯ, наследуемое изменение генотипа. Различают точечные М. и крупные перестройки ДНК. К точечным относятся замены одиночных пар оснований ДНК (транзи-ции — замены одного пурина на другой и одного пиримидина на другой, трансверсии — замены пурина на пиримидин и наоборот) и выпадения или вставки одиночных нуклеотидных пар ДНК (мутации со сдвигом рамки считывания). Замена пары оснований может приводить к изменению кодона и послед, замене аминокислоты в кодируемом белке (миссенс-мутация) или же к образованию бессмысленного кодона и прекращению трансляции данной матричной РНК (нонсенс-мутация). К крупным перестройкам ДНК относятся делении (выпадения), дупликации (удвоения), инверсии (повороты на 180°), транслокации (перемещения) участков ДНК, а также инсерции (встраивания) новых сегментов ДНК. Иногда к М. относят изменения числа хромосом в клетке (геномная М.). Различают спонтанные М., возникающие с частотой 10 —10 (отношение числа мутировавших нуклеотидных звеньев к общему числу мономерных звеньев ДНК), и индуцированные, частота к-рых может пре-вьипат . 10 М. могут быть индуцированы хим. (дезаминирующие, алкилирующие и др. реагенты), физ. (ионизирующие излучения) и биол. мигрирующие генетические элементы) мутагенными факторами. Частота и специфичность возникновения спонтанных и индуцированных М. находятся под генетич. контролем. [c.356]

Из трех возможных разбиений нуклеотидной последовательности на кодоны выбрать правильное часто удается по наличию при этом разбиении открытой рамки считывания — последовательности кодонов, среди которых на большом протяжении не встречается кодонов-терминаторов. Для случайной последовательности вероятность появления в определенном месте кодона-терминатора достаточно велика — 3/64, или около 0,05. Для определения положения первого кодона, участвующего в программировании полипептидной цепи, мойсно определить в исследуемом белке методом Эдмана несколько аминокислотных остатков с N-конца и затем найти на полинуклеотиде адекватную последовательность кодонов. В случае наличия или подозрений о наличии интронов лучше всего иметь дело не с геном, а с ДНК, комплементарной зрелой информационной РНК, в которой в результате сплайсинга участки, соответствующие интронам и поэтому не принимающие участия в кодировании,полипептидной цепи, отсутствуют. Такую комплементарную ДНК можно получить с помощью так называемой обратной транскрипции — матричного синтеза ДНК по информации, содержащейся в мРНК с помощью ферментов обратной транскрипций, содержащихся в некоторых вызывающих опухоли вирусах, например в вирусе птичьего миелобластоза. [c.174]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

Таким образом, весь катализируемый ферментгами процесс репликации ДНК можно подразделить на 3 этапа инициацию, элонгацию (рост цепи) и терминацию В процессе инициации происходит разделение нитей ДНК с образованием репликационной вилки, формирование праймосомы и синтез затравочной РНК Этап роста цепи, или элонгации, реализуется в синтезе ДНК с помощью ДНК-полимераз Терминация, или окончание синтеза ДНК, происходит благодаря выключению реакции с помощью специфического "стоп-сигнала" от специального кодона (терминатора) в матричной цепи [c.171]

Из сказанного можно заключить, что основным регулятором построения белка является ДНК, поскольку она в соответствии со своей структурой синтезирует мРНК, на которой формируется белок. Самые незначительные изменения в структуре ДНК, возникающие в результате спонтанной или индуцированной мутации, неизбежно скажутся на строении мРНК, а матричная (информационная) РНК передаст эти изменения формирующейся на ней цепочке белковой молекулы. Таким образом, выясняется механизм корреляционной связи между изменением (заменой или выпадением) нуклеотидов в составе кодонов или триплетов ДНК и изменениями в структуре белков, а следовательно и в свойствах клетки, в ее наследственности. Изменения в структуре отдельных фрагментов ДНК генов могут происходить в результате различных воздействий внешних факторов— мутагенов (см. Мутации и мутагенез ). Выяснено, что иногда наблюдаются в работе триплетов ошибки . Триплет (кодон) вместо свойственной ему аминокислоты, включает в белковую цепь несвойственную ему аминокислоту, что приводит к изменению свойства белка, а следовательно, и свой- [c.106]

Т. о., разные типы РНК являются орудиями, осу-ществляюш ими матричный набор аминокислотной последовательности в белковой цепи. Точность набора зависит от связи кодон — антикодон, т. е. в конечном счете определяется принципом комплементарности оснований. [c.196]

Идентификация антикодона в тРНК проведена весьма убедительными экспериментами. Получены мутанты, содержаш,ие мутационную ошибку в самом антикодоне определенной тРНК. Затем путем полного химич. анализа цепи тРНК показано, какой именно нуклеотид оказался замененным. Здесь и находился антикодон. Связь кодон — антикодон осуществляется тремя нуклеотидами, а не длинной цепочкой. Поэтому возможность ошибок, или уровень шумов , в процессе трансляции (так называют синтез белка) выше, чем при редупликации ДНК или транскрипции РНК. Вероятность ошибки при наборе белковой цепи достигает 10 (вместо 10 при матричном синтезе дезоксирибонуклеиновой кислоты). [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология