Белки удаление

Обессахаривание яичного белка удалением глюкозы через мембрану [c.211]

При титровании SH-групп к раствору добавляют ионы серебра или двувалентной ртути, которые образуют с исследуемым веществом растворимые меркаптиды. При соблюдении строго определенных условий через ячейку протекает только небольшой остаточный ток, пока не окажутся блокированными все SH-груипы тогда конечная точка титрования проявляется в возникновении диффузионного тока, обусловленного избытком титрующего реактива. На график наносят значения силы тока как функцию добавленного объема реактива точка пересечения экстраполированных ветвей кривой представляет конечную точку титрования. При титровании простых веществ кривая имеет острый перегиб. В тех же случаях, когда титруемые вещества являются более сложными молекулами, например белки, удаление из растворов ионов тяжелого металла происходит медленно и кривая к концу титрования постепенно переходит в прямую линию. [c.100]

При рассмотрении способа регуляции кофакторами и коферментами мы сталкиваемся еще с двумя интересными явлениями эти регуляторы могут присоединяться к участкам белка, удаленным от каталитического центра, кроме того, некоторые из коферментов могут связываться с белком ковалентно (например, биотин, рибофлавин, углеводы, нуклеотиды, липиды). [c.11]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Разные условия опытов приводят к более или менее полному экстрагированию различных белков и к получению в большей или меньшей степени чистых фракций глиадинов и глютенинов. Значительную роль могут играть такие факторы, как температура и число экстракций, интенсивность перемешивания. Сообщалось также, что присутствие липидов в муке или клейковине влияет на экстрагируемость белков. Удаление липидов может привести к нерастворимости глютениновой фракции, обычно растворимой в 55 %-ном этаноле [40]. Удаление липидов также снижает растворимость белков в 0,05 н. уксусной кислоте 48]. Однако некоторые авторы не обнаружили этого эффекта, который, видимо, зависит также от использования метода извлечения жиров и возможной денатурации белков в ходе этой операции [146]. [c.180]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Обеззоленное голье, предназначенное для получения кожи, используемой в производстве верха обуви и галантерейных изделий, подвергают обработке протеолитич. ферментами (т. наз. мягчению). Под действием ферментов происходит деструкция пептидных связей в продуктах распада межволоконных веществ, коллагена и других белков, удаление их и разделение структурных элементов лицевого слоя и дальнейшее омыление жиров. Затем голье в большинстве случаев подвергают обработке кислотно-солевыми р-рами (т. наз. пикеливанию). В результате происходит дальнейшее расщепление структуры коллагена диссоциация карбоксильных групп коллагена частично подавляется. [c.523]

Второй этап очистки срштезированных ФАП заключается во фракционировании полимерных продуктов реакции по составу и М. Этот этап необходим, например, при получении полимерных производных белков (удаление несвязанного белка, если он имеется). Фракционирование может дать ценные сведения [c.69]

МИ. Проникнув в клетку-хозяина, вирион теряет наружную икосаэдрическую оболочку, состоящую из трех видов белков. Удаление этой оболочки активирует РНК-поли-меразу, содержащуюся в сердцевине вириона. Эта РНК-зависимая полимераза полностью транскрибирует 10 молекул (-ь)РНК, так что образующиеся ( + )мРНК имеют такую же длину, как фрагменты ге- [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология