Кошланда модель механизм

Следует также отметить, что сигмоидную кинетику можно объяснить не только на основе моделей Кошланда и Моно предложены и другие модели, которые не предусматривают наличия у фермента нескольких участков связывания субстрата 10]. Способы регуляции активности ферментов столь различны, что представляется вполне возможным функционирование различных механизмов, приводящих к сигмоидным эф- фектам можно ожидать, что экспериментальные доказательства функционирования различных теорети-тески возможных механизмов будут получены в дальнейших исследованиях. [c.142]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

Очевидно, что не следует понимать теорию Кошланда как теорию гибкой структуры фермента. Фермент скорее можно сравнить с механизмом, функциональные части которого могут испытывать дискретные перемещения, транслокации, необходимые для структурных соответствий с лигандами. Конструкция такого механизма характеризуется не пластичностью, но, скорее, упругостью. Модель белковой глобулы, построенная из шарнирно сочлененных упругих стержней (см. стр. 252), согласуется с фактами, полученными при изучении ферментов. [c.393]

Следует также заметить, что эта модель не предусматривает никакого специального физического механизма взаимодействия центров. Ее авторы считают, что оно может быть объяснено на основе гипотезы принудительного контакта Кошланда, согласно которой образование комплекса с одной из молекул субстрата приводит к конформационным изменениям фермента, которые каким-то образом повышают его сродство к следующим молекулам субстрата. Конформационные изменения лежат в основе и других, более сложных моделей регуляторной кинетики, рассматриваемых ниже. [c.239]

Кошланд и сотр. [17] рассмотрели четыре из возможных способов взаимодействия четырех субъединиц, каждая из которых имеет один центр связывания субстрата. Предполагалось, что субъединицы могут сушествовать в двух формах — связываюшей и не связывающей субстрат. При этом рассмотрении предшествующие выводы Моно [8] и Аткинсона [3] умышленно не принимались во внимание. В результате тщательного сравнения кинетических следствий, проистекающих из постулируемых схем взаимодействия, было установлено два весьма важных общих положения а) системы с взаимодействующими субъединицами могут давать нормальные гиперболические кривые насыщения (это следует сопоставить с приведенными в начале этой главы данными о том, что сигмоидные кривые могут быть получены при разных условиях, не обязательно связанных с субъединицами или с взаимодействием субстратных центров) б) для объяснения одних и тех же опытных данных (одной кривой насыщения) пригодны почти в равной мере многие разные модели следовательно, кинетический анализ сам по себе не позволяет сделать выбор среди возможных формальных механизмов регуляции активности ферментов. [c.242]

Взаимодействие фермента с субстратом может произойти только при соответствии формы активного центра фермента со структурой молекулы субстрата, т. е. при их высоком сродстве. Существует несколько моделей, объясняющих механизм взаимодействия субстрата с ферментом. Так, согласно модели Э. Фишера, активный центр фермента имеет жесткую структуру и точно соответствует структуре молекулы субстрата. Молекула субстрата подходит к активному центру фермента, как ключ к замку (рис. 37, а). В соответствии с моделью Д. Кошланда перчатка—рука , активный центр фермента не имеет жесткой конфигурации и создается субстратом в момент их взаимодействия аналогично перчатке, которая приобретает форму руки (рис. 37, б). [c.98]

Отрицательную кооперативность нельзя объяснить, исходя из модели Моно и др., согласно которой присоединение первой молекулы лиганда только стабилизирует состояние с высоким сродством и не способно увеличить концентрацию Т-формы. Теория Кошланда и др. объясняет отрицательную кооперативность тем, что присоединение лиганда к одному центру вызывает конформационное изменение, которое передается на вакантную субъединицу (допущение в). Таким образом, отрицательная кооперативность является отличительным признаком механизма Кошланда и др. [c.261]

Аллостерические взаимодействия можно описать также с помощью модели последовательного механизма, разработанной Дание-лем Кошландом (О, Ко5Н1апс1). В основу модели в простейшем случае положены три постулата. [c.121]