Пролин полипролин

Спираль 2,2 (2,2 остатка иа виток, семичленный Н-связанныи цикл) оказывается весьма напряженной и в природных полипептидах и белках не реализуется. Спираль 3, хотя и является напряженной, тем не менее существует в природе, в частности найдена в миоглобине и лизоциме. Спирали 4,4 , или л-спирали, в белках практически не встречаются. В силу ограничений, вносимых структурой пролина (фиксированный угол ), полипролин может существовать в специфических спиральных конформациях, обозначаемых как спираль полнпролина I н спираль полипролнна 11 (рнс. 45). Такие спирали во многом подобны спирали коллагена. Параметры спиральных структур (рис. 42) приведены в таблице 4. [c.95]

Наконец, несколько слов следует сказать о конформации полипролина. Как мы уже указывали, для пролина разность энергий транс- и г ис-амидной групп значительно меньше, чем для других аминокислотных остатков, и потому можно ожидать существования структур цис- н транс-поля-Ь-щолша, Ликвори [51, получив кривые U - p) для обеих форм полипролина (одна из этих кривых близка к кривой рис. 16, если не считать свернутой формы), нашел параметры спиралей, соответствующие оптимальным конформациям. Транс-тш-Ь-пролин дает левую спираль с п=3,04 и d=3,ll А (соответствующие экспериментальные значения, полученные из рентгеноструктурного анализа —п = 3,00 и d = 3,12 А [118]). Оптимальная конформация г ыс-поли-1-пролина соответствует правой спирали с п=3,25 и d=l,98 А (экспериментальные значения п = 3,3, rf=l,9 А [129]). [c.143]

Один из важных полипептидов, поли-1--пролин, является по-лпимпнокислотой и поэтому не способен к образованию внутримолекулярных водородных связей. Однако под влиянием стери-ческих факторов в полипролине возникает упорядоченная конформация (поли- -пролин II), представляющая собой спираль [c.24]

Так, представилась возможность использовать для расшифровки генетического кода прямые химические методы, поскольку было очевидно, что состав кодонов других аминокислот можно выяснить, анализируя полипептиды, образующиеся на других искусственно синтезированных молекулах РНК. Так, вскоре было показано, что полицитидиловая кислота (поли-Ц) стимулирует синтез полипролина, полиадениловая кислота (по-ли-А) — синтез полилизина и, следовательно, триплеты ЦЦЦ и ААА кодируют соответственно пролин и лизин. (Ввиду некоторых структурных особенностей полигуаниловой кислоты этот полинуклеотид не мог быть проверен в данной системе, однако в последующих работах было показано, что ГГГ кодирует глицин.) [c.437]

Последний из распространенных типов вторичной структуры — полипролиновая спираль. Пролин не может образовывать обычных а- и /3-структур из-за ограничений, налагаемых на его скелет пятичленным кольцом. Однако он может образовывать две односпиральные структуры, которые являются уникальными среди полипептидных вторичных структур, так как не содержат водородных связей. Полипролин I — левая спираль, содержащая 10 остатков на 3 витка. Все пептидные связи в ней находятся в цис-конформации, что довольно редко встречается в обычных пептидных структурах. Полипролин II — левая спираль, и ее пептидные связи находятся в транс-положении. Взаимопревращение этих двух форм может быть вызвано изменениями в растворителе. В нормальных водных буферах стабильной формой является спираль II. Она имеет 3 остатка на виток и смещение вдоль оси спирали 3,12 А на остаток по сравнению с 1,5 А в а-спирали. Структура полипролина II, изображенная на рис. 2.23, представляет собой более вытянутую цепь, чем а-спираль. В такой вытянутой спирали каждая боковая цепочка может быть сильно удалена от всех остальных. На самом деле полипролиновые спирали в значительной мере стабилизированы именно в результате таких стерических ограничений. [c.92]

Остатки пролина образуют полипролин со спиралью типа II, что подтверждается измерением КД. Поскольку расстояние между донором (нафтилом) и акцептором (дансилом) легко вычислить из известных размеров спирали, измеренные значения эффективности переноса можно непосредственно сравнивать с рассчитанными по теории Фёрстера согласие теории с экспериментом оказалось великолепным (рис. 8.20). После этой пионерской работы перенос энергии был использован для определения расстояния между хромофорами в молекулах тРНК, иммуноглобулинах, родопсине и олигопептидах, а также между белковыми субъединицами в различных ассоциатах — от простых олигомерных белков до рибосом. Самое трудное в этих экспериментах — специфическое включение в исследуемую структуру двух флуоресцирующих хромофоров. Чтобы провести полный набор измерений, необходимо приготовить три образца. Они должны быть по возможности идентичными и различаться лишь тем, что один содержит только донор, другой — донор и акцептор, а третий — только акцептор. [c.103]

Для полипролина экспериментальные величины соответствуют что, однако, для коротких жестких олигомеров пролина близко к 1 2.] [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология