Спираль и структуры типа складчатого слоя

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Полипептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества [до тысячи и более] аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в полипептиде называется его первичной структурой. Полипептидные цепи самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под названием а-спирали. Полипеп-тидный остов образует правостороннюю спираль, на каждый виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, боковые К-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название складчатого -слоя. Структуры этого типа формируются параллельными сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой [c.23]

Из рис. 2.23 следует, что правая а-спираль прекрасно удовлетворяет критериям Полинга и Кори. Было также постулировано существование левой спирали и двух типов 18-слоев. Антипараллельный /З-слой изображен на рис. 2.23,Я. Каждая отдельная цепь является спиралью с осью симметрии второго порядка, т.е. образует складчатую структуру. Все пептиды принимают участие в образовании водородных связей, однако все эти связи образуются между различными цепями. Геометрия пептидного скелета в /З-слое соответствует наиболее вытянутой конформации цепи, еще допускаемой при нормальных значениях длин связей и валентных углов смещение вдоль оси равно 3,47 А на остаток. Во многих белках объединение параллельных и антипараллельных /З-цепей приводит к образованию большого структурного остова (рис. 2.24, а также Дополнение 2.3). [c.91]

Вторичная структура. ПВторичной структурой наз. регулярную конфигурацию участков полипептидной цепи, получающуюся в результате определенного расположения остатков аминокислот друг относительно друга. Обнаружены и сравнительно хорошо изучены два типа вторичных структур свернутая в спираль полипептидная цепь (а-спираль) и растянутые параллельно расположенные участки цепи (плоские складчатые слои, или р-структура). [c.121]

Предполагается, что большинство белков можно рассматривать в первом приближении как структуру типа сэндвича, каждый слой которой состоит либо из а-спиралей, либо из р-струк-тур. Недавно Левитт и Чотиа [10] предложили простой и наглядный способ изображения таких структур (рис. 1.9). Упаковка спиральных и складчатых участков происходит за счет стэкинг-взаимодействия боковых цепей аминокислот. Внутренняя область белка имеет плотную упаковку боковые цепи одного участка встраиваются между боковыми цепями другого, образуя [c.22]

Вытянутые полипептидные цепи могут взаимодействовать между собой посредством водородных связей и образовывать слоистые структуры. Кроме а-спиралей в качестве возможных упорядоченных структур полипептидной цепи, образованных водородными связями, Полинг и Кори [204) постулировали плоские параллельный и антипараллельный Р-складчатые листы (рис. 5.8). И в том, и в другом типах р-структур цепь образует линейную группу с одним остатком в качестве элемента группы, (спиральные) параметры которой приведены в табл. 5.1. Углы (ф, г )) в обоих случаях находятся в разрешенной области (рис. 2.3), а образуемые водородными связями диполи находятся на одной линии. Расположение водородных связей схематически показано на рис. 5.8, б и 5.8, в. Если смотреть вдоль полипептидного остова, видно, что боковые цепи ориентированы поочередно то по одну, то по другую стороны средней плоскости складчатого листа, причем связи —Ср приблизительно перпендикулярны плоскости (рис. 5.8, а). Возможны смешанные па-раллельно-антипараллельные слои, для чего требуется некоторое изменение углов (ф, г )). [c.93]

Все белки, как установлено еще в прошлом столетии, являются результатом линейной конденсации двадцати с лишним различных аминокислот с образованием пептидной связи между азотом одного и карбоксильным углеродом другого, следующего аминокислотного остатка. Группы СО и НН каждого аминокислотного остатка могут быть также одним из партнеров в водородной СО - Н-связи. Полинг показал [595], что при образовании таких водородных связей, между аминокислотными остатками одной и той же белковой цепи осуществляется так называемая а-спиральная структура полипен-тидной цепи. В ней водородные связи образуются между первым и четвертым, вторым и пятым и т. д. аминокислотными остатками одной и той же закрученной в спираль полипептндной цепи. В индивидуальной белковой цепи в форме а-спирали направление водородных связей, таким образом, совпадает с осью спирали. Второй тип стабильных структур, предложенный Полингом,— складчатые р-слои — характеризуется максимальной насыщенностью меж-цепных водородных связей здесь водородные связи образованы между группами СО и НН соседних, уже не скрученных, а вытянутых полипептидных цепей. В р-слоях водородные связи перпендикулярны направлению полипептидных цепей. [c.302]