Пролин структура

Для разделения энантиомеров (оптических изомеров) применяют лигандообменную хроматографию. Так, рацемические а-амино-кислоты были успешно разделены на оптически активные антиподы хроматографией на хиральном адсорбенте с химически привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура комплекса, образуемого иммобилизованным лигандом ( -проли-ном), комплексообразующим ионом металла и подвижным лигандом L- и О-аминокислоты с различными Р) в данной системе может быть представлена следующим образом [c.107]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Весьма сходную с полиглицином П спиральную структуру имеет поли (L-пролин). Из-за присутствия больших по размеру боковых групп более предпочтительной оказывается левая спираль. Надо сказать, что для полипептидной цепи из L-аминокислот любой способ укладки в спираль будет приводить к разной стабильности правой и левой спиралей. [c.92]

Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

Это показывает, как и у зеина [4], что основная часть структуры, видимо, образуется повторением одного и того же звена из 4—5 аминокислот (в случае с ш-глиадинами пролин — тирозин — пролин — глутамин — глутамин). Впрочем, ограниченное число N-концевых последовательностей глиадинов противопоставлено их очень большому полиморфизму. [c.193]

У нейротоксина а, как и у остальных четырех гомологичных белков, вместо остатка Ser находится Pro . Такая замена делает невозможной реализацию R-состояния у предшествующего остатка ys , что приводит к дискриминации а-спиральных структур и 9 из 10 -структур, представленных в табл. IV. 1. В эту группу не входит циклическая конформация Leu - ys , в которой ys находится в В-состоянии. В линейном варианте гомологичных белков (с Рго ) она становится глобальной. В циклической конформации фрагмента нейротоксина II Leu - ys остаток Ser имеет угол ф = -67,2°, т.е. близкий к фиксированному углу ф = -57,6° для пролина, а угол у = 151,3° у Ser находится в области, дозволенной для пролина. Расчет линейного и циклического фрагментов Leu - ys нейротоксина показал, что включение Pro вместо Ser не вызывает стерических затруднений, не изменяет конфигурацию дисульфидного мостика и лишь незначительно сказывается на значении угла v/( ys ), который изменяется с 134,5 до 124,9°. Абсолютная конформационная энергия и величины стабилизирующих межостаточных взаимодействий в структурах нейротоксинов П и а практически совпадают. [c.424]

Эти эффекты нельзя свести к антирадикальной активности. Было обнаружено, что с ними связана способность карнозина препятствовать неферментативному гликозилированию (глики-рованию) белков, которое обычно протекает по е-аминофуппе лизина, и активируется соседним пролином. Структура лизил-про-лина напоминает таковую р-аланил-гистидина, в силу чего свободная аминогруппа карнозина является хорошей мишенью для связывания углеводных радикалов, так что его присутствие защищает белки от гликирования. [c.42]

В работе [118] предпринята попытка объяснить, почему остаток пролина в составе пептидной связи устойчив к гидролизу ос-химотринсином. Цель исследования состояла в том, чтобы выяснить, является лн отсутствие реакционной способности следствием неблагоприятного взаимодействия метиленовых групп пролиноЕ,ого кольца с активным центром фермента, или же нри образовании ферментсубстратного комплекса, так же как во время последующих стадий изменения структуры связи, имеют место стерические затруднения, и связаны лн эти стерические затруднения со структурой пролинового кольца или просто с за- [c.252]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

Грамицидин 8 действует только на грамположительные и не влияет на грамотрицательные возбудители. Изучение взаимосвязи структуры и активности показало, что без потери активности можно заменить пролин на глицин или сарказин н орнитин на лизин. Заменяя о-фенилаланин на о-аланин или глицин, получают аналоги со слабым биологическим действи- [c.306]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Лизергиновые производные алкалоидов спорыньи, например эрготамино-вого типа, имеют в структуре циклический трипептидный элемент, в об-разовании которого принимают участие о-пролин, ь-лейцин, ь-фенилаланин или ь-аланин. Соединение с карбоксильной группой осуществляется или через аланин (эрготаминовый тип), или через валин (эрготокси-новый тип) [c.318]

Большое содержание пролина может оказывать влияние на вторичную структуру глиадинов, поскольку эта аминокислота, как известно, разрывает упорядоченные структуры типа а-спи-рали или р-листка. Кроме того, повышенное содержание неполярных остатков создает возможность неглобулярной конформации. [c.186]

Селективность лигацдного обмена ярко проявляется в распознавании оптически активных лигаццов, например оптических изомеров аминокислот. Так, огттически активный сорбент с привитым -пролином, обработанный раствором сульфата меди, в результате чего образуется полимер следующей структуры [c.248]

Н.Д. Зелинский и B. . Садиков и почти одновременно Э. Абдергальден предложили в 1923 г. так называемую дикетопиперазиновую теорию строения белков. Она просуществовала почти четверть века, была популярной, однако далеко не единственной. Н. Трензегор (1923 г.) разработал другую теорию, которая также исходила из предположения, что аминокислоты не преформированы в белке, а возникают вторично, но на сей раз при гидролизе не дикетопиперазиновых циклов, а пирролидоновых и пир-роловых колец. Существование пиррольных структур в белковой молекуле он допускал, основываясь на их обнаружении в продуктах сухой перегонки белков и на присутствии пиррольных производных (пролина и гидроксипролина) в гидролизатах. П. Каррер (1923 г.) предполагал участие в построении белковых молекул имидазола и оксазола, а также дике- [c.62]

Последовательности нейротоксинов II и D на участке 1-23 различаются в двух местах Leu заменен на Met, Ser - на Pro . Влияние пролина рассмотрено выше. Что касается другой замены, то она также не вызывает осложнений. Для определения положения боковой цепи Met построена карта Xi X2 (при Xi = 180°), из которой следует, что наиболее предпочтительная ориентация боковой цепи Met отвечает углам Хь Хг 180, 180° (у Leu нейротоксина II 180, 60°). У нейротоксина 4 три остатка в рассматриваемом фрагменте отличаются от нейротоксина II (Thr", Gln и Pro вместо Pro", Lys и Ser ). Их основные цепи легко принимают значения углов ф, у соответствующих остатков исследованного фрагмента нейротоксина II, а боковые цепи включаются в его систему стабилизирующих контактов. Положения последних следуют из конформационных карт Х Хг Для Thr" и Gln , полученных в поле циклической структуры у Thr" из-за соседства с Рго приемлемо лишь одно значение угла Х 60° у Gln - наиболее предпочтительна ориентация боковой цепи ХьХг 180, 60° и Хз 90°. [c.424]

В табл. 4 приведены различные реакционноспособные боковые цепи аминокислот. В пролине такими группами являются иминогруппа и карбоксильная группа. Пролин (а также оксипролин) представляет собой исключение в ряду аминокислот в том отношении, что он не содержит в пептидной цепи группы —NH—, способной образовывать водородную связь. Геометрия замкнутого пирролидинового кольца позволяет предположить, что пространственная структура белковой цепи не является непрерывной [93, 203]. Метод химического воздействия на пролиновые остатки, если его удастся разработать, будет иметь большое значение для исследования белков. [c.215]

Коллаген - самый распространенный белок высших животных, на его долю приходится 1/3 всей массы белков. Это белок с уникальной фибриллярной третичной структурой, его волокна выдерживают нагрузку в 5000-10000 раз больше их массы. Интересно, что в составе коллагена 15% АК приходится на глицин, 11% - на аланин, а 21% АК - на пролин и окси-пролин. Коллагеновые волокна стабилизированы многими дисульфидными связями, поэтому они весьма прочны и слабо растяжимы. Удлинение волокон требует разрьша этих связей, а для их восстановления они должны быть снова окислены до 8-8-мостиков. [c.26]

Все аминокислоты представляют собой а-аминокарбоковые кислоты в двух случаях (пролин и оксипролин) аминогруппа образует часть пирроли-динового цикла. Подобная общность структуры придает всем аминокислотам одинаковые химические свойства и среди них — способность образовывать длинные полиамидные цепи, лежащие в основе белков. Мы и будем рассматривать главным образом эти общие химические свойства. [c.1040]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. Пролин, в отличие от остальных аминокислот, имеет стерически ограниченный угол поворота вокруг связи С —N (так как эта связь входит в состав кольцевой структуры). В случае пролинового остатка в донорном субстрате это ограничение будет задавать определенный фиксированный угол между плоскостью (М/ - С - С ) и плоскостью примыкающей пептидной группы (Ы,- 0,-1), равный приблизительно 60° (рис. 106). В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи С —Ы, обозначается как угол ф в данном случае его значение считается -60°, так как плоскость пептидной группы повернута на 60° против часовой стрелки, если смотреть от С -атома. Поскольку любой аминокислотный остаток должен быть установлен в пептидилтрансферазном центре эквивалентным образом, то, очевидно, угол ф должен быть подогнан к тому же значению путем вращения вокруг связи С —N для всех других 19 типов остатков донорного субстрата (имеется в виду С-концевой остаток растущего пептида, связанный с тРНК и участвующий в транспептидации). [c.192]

Смотреть страницы где упоминается термин Пролин структура: [c.1124] [c.114] [c.497] [c.497] [c.475] [c.516] [c.84] [c.142] [c.618] [c.104] [c.467] [c.98] [c.353] [c.273] [c.196] [c.198] [c.202] [c.208] [c.210] [c.261] [c.21] [c.327] [c.213]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология