Спирализация полипептидной цепи и вторичная структура

СПИРАЛИЗАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ И ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА [c.87]

Вместе с тем в этих исследованиях выявляются важные особенности спиральных участков белковой цепи в глобуле. Анализ участков А, В, Е, G и Н а-спиралей свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных аминокислотных остатков [111]. Спиральные последовательности ориентированы в глобуле таким образом, что эти остатки оказываются расположенными именно в ядре глобулы. Спирализация полипептидной цепи термодинамически выгодна для целого ряда аминокислотных остатков, так как она обеспечивает насыщение водородных связей. Но а-спирализация (равно как и образование Р-форм) определяется, вместе с тем, и гидрофобными взаимодействиями. Иными словами, вторичная структура стабилизуется пространственной структурой (третичной структурой) белка. [c.233]

Дальнейшее исследование инфракрасных спектров поглощения и их дихроизма показало, что синтетические полипептиды, состоящие из остатков Ь-аминокислот, у которых водород р-уг-лерода замещен на какие-либо другие группы, имеют большей частью неспиральную конформацию. В табл. 1 аминокислоты были расположены в порядке, соответствующем их тенденции образовывать в полипептидах а-спиральные или неспиральные структуры. Так, поли-Ь-лейцин образует а-спираль, а поли-Ь-ва-лин — складчатую р-структуру. Тот факт, что полипептиды, образованные из этих весьма похожих друг на друга аминокислот, имеют столь различные структуры, указывает на существенную зависимость вторичной структуры от свойств аминокислотных остатков, входящих в полипептидную цепь. Вполне возможно, что степень спирализации некоторого участка белка зависит от числа и порядка расположения аминокислот, способствующих образованию спиральной конформации. [c.256]

Изучить структуру белка на самом простом уровне — значит определить его первичную структуру, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а также природу и положение поперечных связей. Вторичная структура белка, т. е. наличие и характер спирализации полипептидной цепи, в значительной степени зависит от первичной структуры. Она, кроме того, зависит от pH и ионной силы раствора, а также от тех свойств среды, которые влияют на водородные связи и гидратацию белка. Третичная структура белка возникает в результате дальнейшего изгибания и скручивания полипептидной цепи, уже имеющей вторичную структуру. В некоторых случаях вторичная и третичная структуры всецело определяются первичной структурой белка. Если такие белки подвергать воздействию повышенной температуры или обработать мочевиной, кислотой, щелочью или другими агентами, которые нарушают вторичную и третичную структуру, не затрагивая первичной, то возможно самопроизвольное восстановление их конформации. Примером подобных белков может служить фермент рибонуклеаза. В этом случае последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет даже положение дисульфидных мостиков, так что если после воздействия восстанавливающими агентами провести окисление в мягких условиях, то-образование поперечных дисульфидных связей происходит в тех же местах, где они были раньше. Другие ферменты необратимо денатурируются даже в относительно мягких условиях. В настоящее время не ясно, каким образом столь лабильная и высокоспецифичная структура, как третичная, возникает во время синтеза ферментного белка на поверхности рибосомы. [c.99]

При описании пространственного строения белков используют понятия вторичной и третичной структуры. Терминология связана с тем, что построение белковой глобулы раньше себе представляли как бы происходящим в два этапа — сначала путем уплотнения, скручивания полипептидной цепи в некоторую спираль, а затем уже укладкой спирали в компактную глобулу. При этом характер спирализации цепи называли вторичной структурой, а способ пространственной укладки, предварительно скрученной в спираль полипептидной цепи — третичной структурой. Если совсем не учитывать действия белковых заместителей, то скручивание полипептидной цепи [c.87]

Эти материалы показывают всю относительность представлений о как бы независимой вторичной структуре полипептидных цепей в ферментных глобулах и могут служить объяснением тех расхождений в оценке доли спирализации полипептидных цепей, которые наблюдаются при использовании различных методов исследования свойств белковых молекул. [c.95]

Характер спирализации цепи называют вторичной структурой. Третичная структура характеризует пространственную укладку частично или полностью скрученной полипептидной цепи. Образование спиралей, если не учитывать действия боковых цепей, можно объяснить наличием межвитковых водородных связей, соединяющих группы —МН— и —СО— удаленных аминокислотных остатков. Образование таких связей сопровождается выигрышем энергии 5,8 кДж на моль связей. Характер объединения структурно независимых единиц в одну глобулу называется четвертичной структурой белка. [c.505]

Молекулы ферментов, как и все белковые молекулы, построены из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными связями. Линейную последовательность остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Под вторичной структурой понимают характер спирализации или свертывания полипептидной цепи эта структура стабилизируется водородными связями между карбонильной и амидной группами пептидных связей. В результате дальнейшего скручивания молекулы, уже имеющей определенную вторичную структуру, возникает третичная структура, которая стабилизируется за счет различных взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Наконец, под четвертичной структурой понимают крупные белковые агрегаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей различного типа. Помимо полипептидной цепи, на которую приходится основная масса молекулы, белок может содержать также и другие ковалентно связанные с полипептидной цепью химические группировки, называемые простетиче-скими группами. [c.19]

Брегг предложил для спирали символ где п — число аминокислотных остатков на один виток спирали т — число тяжелых атомов в кольце, замыкаемом водородной связью. В этих обозначениях а-спираль имеет символ 8,613. Реальные белки не имеют строгой а-спиральной вторичной структуры, а только содержат более или менее значительные участки, упакованные по типу а-спирали. Существует по крайней мере две причины, приводящие к нарушениям идеальной а-спирали. Первая состоит во взаимодействии боковых групп, которые объединяются друг с другом независимо от хода а-спирали путем образования цистеиновых мостиков или же за счет гидрофобной связи. Вторая причина заключается в том, что в белке содержится пролин и оксипролин, присоединенные к полипептидной цепи в двух точках и осуществляющие резкий ( 130°) поворот, несовместимый с ходом а-спирали. Статистический анализ (на 40 белках) показал, что образованию а-спиралей способствует повышение содержания Ala, Glu, Leu, Lys, Met, Туг, в то время как Gly можно отнести к индеферентным. По стерическим причинам кроме Рго и Нурго а-спи-рализации препятствуют Val и Пей, а по своим химическим свойствам а-спирализацию затрудняют Суз, Ser, Thr [2]. а-Спирализация по рентгеноструктурным данным устанавливается (при высоком разрешении) по появлению прямых участков вторичной структуры с повышенной электронной плотностью - 0,7 e/A . [c.92]