Рентгеноструктурный анализ, молекулы

По данным рентгеноструктурного анализа, молекула бензола является плоским правильным шестиугольником с длинами С-С и С-Н связей, соответственно, 1,39 А и 1,09 А [c.379]

Амилоза растворима в горячей воде, но эти растворы нестойки при стоянии быстро выпадает осадок амилозы. Раствор амилозы дает с иодом интенсивное синее окрашивание. По данным рентгеноструктурного анализа, молекула амилозы свернута в спираль. Внутри спиралевидной молекулы остается канал диаметром около 5 мк, в котором могут располагаться подходящие по -размеру молекулы, образуя особого типа комплексы — так называемые соединения включения. Одним из них является соединение амилозы с иодом, окрашенное в синий цвет. [c.254]

По данным рентгеноструктурного анализа, молекула амилозы свернута в спираль. Внутри спиралевидной молекулы остается канал диаметром около 5 мк, в котором могут располагаться подходящие по размеру молекулы, образуя особого типа комплексы — так называемые соединения включения (см. стр. 275). Одним из них является упомянутое ранее соединение амилозы с иодом синего цвета. [c.386]

Эта структурная теория была в дальнейшем подтверждена рентгеноструктурным анализом молекул комплексов иод — амилоза, н-бутанол — амилоза, жирная кислота — амилоза и др. При этом было обнаружено, что в комплексе иод — амилоза одна молекула иода расположена линейно вдоль центра каждого витка спирали молекулы амилозы, состоящего из шести остатков глюкозы [152]. Отсюда явствует, что в более длинных цепях между молекулами иода имеют место более сильные молекулярные взаимодействия, что и служит причиной сдвига максимума поглощения комплекса в область больших длин волн. Имеются данные о максимуме поглощения комплекса иода и амилозы с разной степенью полимеризации. В табл. 25 представлены типичные [c.145]

По данным рентгеноструктурного анализа, молекула амилозы свернута в спираль. Внутри спиралевидной молекулы остается ка- [c.388]

По данным рентгеноструктурного анализа, молекула амилозы свернута в спираль. Внутри спиралевидной молекулы остается канал диаметром около 0,5 нм, в котором могут располагаться подходящие по размеру молекулы, образуя особого типа комплексы— так называемые соединения включения (см. 115), Одним из них является упомянутое ранее соединение амилозы с иодом. Молекула амилопектина, в отличие от амилозы, имеет разветвленное строение, приближающееся к шарообразной форме. Определенная физическими методами молекулярная масса амилопектина имеет величину порядка 10 — это значит, что степень полимеризации равна примерно 6000, [c.352]

Метод отпечатков пальцев нашел широкое применение в решении различных биохимических проблем. Мы приведем лишь три примера. Впервые метод был применен Ингремом [6] для выяснения различий в строении двух однотипных белков — гемоглобинов нормального здорового человека (гемоглобин А) и больного серповидной анемией (гемоглобин 8). Согласно данным рентгеноструктурного анализа, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых половинок, каждая из которых содержит две различные пептидные цепи а-цепь составлена из 141 аминокислотного остатка, -цепь — из [c.236]

По данным рентгеноструктурного анализа, молекула бис-п-2-металлилникеля обладает сандвичевым строением (2.4) [30]. [c.65]

По реакции (2.13) образуется в основном аллотропная форма 5б (87%), а также небольшое количество 812 (11%) [60]. Аналогичным образом впервые получена и охарактеризована циклическая аллотропная форма 5 (2.14) [60]. По данным рентгеноструктурного анализа, молекула Зу имеет специфическую структуру, и атомы серы в ней обладают неодинаковым электронным окружением, благодаря чему энергии связей —5—8— в этой молекуле неравноценны [61]. На свету и при нагревании 87 полимеризуется, а при хранении медленно превращается в труднорастворимую кристаллическую модификацию, строение которой еще не установлено. Нечетные аллотропы 89, 811 получены в результате соответствующих превращений (2.15) и (2.16) [9, 62]. Эти аллотропы устойчивы в темноте при пониженной температуре. При обработке пентасульфида (1 суль-фонилхлоридом (2.17) получен аллотроп Зю- [c.36]

Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка аминокислот) с молекулярной массой 17 ООО Да. Согласно рентгеноструктурному анализу молекула миоглобина является компактной сферической молекулой размером 4,5x3,5x2,5 нм. Примерно 75% остатков аминокислот образуют 8 правых а-спиралей, содержащих от 7 до 20 остатков. Начиная с Л -конца спирали обозначают номером и буквой спирали. Плоскость гема своей неполярной частью (метиль-ные, винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. Среди гидрофобных аминокислотных остатков по обе стороны плоскости гема находится по одной молекуле гистидина проксимальный гис и дистальный гис Е1 (за счет сближения спиралей Р и Еъ пространстве). Пятая координационная связь железа (Ре ) занята азотом проксимального гис Р%. Шестая координационная связь (координационное положение) остается свободной и экранируется дистальным гис 7. В неоксигенированном миоглобине атом железа на 0,03 нм выступает из плоскости кольца в направлении гис 8. При связывании молекулы О2 с шестой координационной связью железа (оксигенированный миоглобин) атом железа втягивается в плоскость гема и выступает из нее только на 0,01 нм. Таким образом связывание О2 с молекулой миоглобина ведет, во-первых, к перемещению атома железа и, во-вторых, перемещающийся атом железа будет изменять положение проксимального гис /"8, а следовательно, и конформацию а-спирали Ри всей глобулы миоглобина. Для миоглобина (белок в третичной структуре) кривая связывания кислорода имеет форму гиперболы. Парциальное давление кислорода р02 [c.38]

Рис. 12-29. Структура кальмодули-на (по данным рентгеноструктурного анализа). Молекула имеет форму гантели с двумя глобулярными юнцами, соединенными длинной открытой а-спиральго. Каждый конец имеет два Са -связывающих домена, представляющих собой петли из 12

Справочник химика 21

Химия и химическая технология