Нейрофизины

Для выявления нейрофизинов после электрофореза в полиакриламидном геле предложен метод [880], в основе которого лежит реакция с фуксиновым альдегидом. Метод, по-видимому, специфичен для белков с высоким содержанием цистеина. [c.276]

Бычий нейрофизин II — пептиды [c.237]

О. образуется в передних ядрах гипоталамуса, хранится в заднем гипофизе (нейрогипофизе), куда транспортируется с помощью спец. белка-переносчика нейрофизина. Выделение О. стим> лируют растяжение матки на поздних сроках беременности, а также раздражение соска при лактации. [c.360]

Биосинтез вазопрессина идет через стадию образования белка-предшественника, состоящего из 166 аминокислотных остатков [620а]. В предшественнике после N-концевой сигнальной последовательности, состоящей из 19 аминокислотных остатков, следует последовательность [8-аргинин]вазопрессина. Затем следует остаток глицина, который при ферментативном отщеплении дает С-концевую амидную группу вазопрессина. Далее после пары основных аминокислот следует последовательность нейрофизина II, состоящего из 95 аминокислотных остатков, и затем после следующего остатка аргинина — 39-членный гликополипептид. [c.248]

Окситоцин и вазопрессин синтезируются в гипоталамусе и с помощью специальных белков-переносчиков (нейрофизины 1 и II) поступают в нейрогипофиз. Они проявляют широкое биологическое действие, вызывая сокращение гладкой мускулатуры. Окситоцин стимулирует лактацию вазопрессин проявляет антидиуретическне свойства, повышает кровяное давление за счет сокращения периферических артериол и капилляров. [c.113]

Главными стимулами высвобождения окситоцина являются нервные импульсы, возникающие при раздражении грудных сосков. Растяжение влагалища и матки играет второстепенную роль. При многих воздействиях, вызывающих секрецию окситоцина, происходит высвобождение пролактина предполагают, что фрагмент окситоцина может играть роль пролактин-рилизинг-фактора. Эстрогены стимулируют, а прогестерон ингибирует продукцию окситоцина и нейрофизина I. [c.184]

БНФ-П<ефароза. В дополнение к лиганд-связывающей активности нейрофизинов (как описано выше), это семейство белков обладает также свойством самоассоциировать с образованием димеров из мономерных субъединиц. Это взаимодействие было изучено количественно методом аффинной хроматографии с использованием матрицы, представляющей собой бычий нейрофизин II (БНФ-П), присоединенный к сефарозе [4, 21, 22]. Сорбент БНФ-П-сефароза может быть получен в результате одностадийной реакции между NBr-активированной сефарозой и БНФ-П в 0,1 М бикарбонате натрия (pH 8,5), содержащем 0,5 моль/л хлорида натрия, при осторожном перемешивании в течение ночи при 4°С. Полученный гель промывают буфером для присоединения и перемешивают с 1,0 М этаноламином в том же буфере в течение 3 ч при комнатной температуре, затем промывают буфером для присоединения и 0,1 М ацетатом, содержащим 1 моль/л хлорида натрия (pH 3,5). Замещенная матрица для аналитического эксперимента, описанного в разд. 6.4, была получена взаимодействием 1 г активированной сефарозы с 5 мг БНФ-П и содержала по данным аминокислотного анализа 1,4 мг БНФ-П/мл упакованного геля. [c.229]

Механизм действия окситоцина неизвестен. Он вызывает сокращение гладких мышц матки и поэтому используется в фармакологических дозах для стимуляции родовой деятельности у женщин. Интересно, что у беременных животных с поврежденной гипоталамо-гипофизарной системой вовсе не обязательно возникают нарушения родовой деятельности. Наиболее вероятная физиологическая функция окситоцина заключается в стимуляции сокращений миоэпителиальных клеток, окружащих альвеолы молочной железы. Это вызывает перемещение молока в систему альвеолярных протоков и приводит к его выбросу. Мембранные рецепторы для окситоцина найдены в тканях матки и молочной железы. Их количество возрастает под действием эстрогенов и снижается под влиянием прогестерона. Наступление лактации до родов можно, очевидно, объяснить одновременным повышением количества эстрогенов и падением уровня прогестерона непосредственно перед родами. Производные прогестерона часто используются для подавления послеродовой лактации у женщин. Окситоцин и нейрофизин I. по-видимому, образуются и в яичниках, где окситоцин может ингибировать стероидогенез. [c.184]

Нервные импульсы, вызывающие секрецию АДГ, являются результатом действия ряда различных стимулирующих факторов. Главный физиологический стимул — это повышение осмоляльности плазмы. Его эффект опосредуется осморецепторакш, локализованными в гипоталамусе, и барорецепторами, находящимися в сердце и других отделах сосудистой системы. Гемодилюция (снижение осмоляльности) оказывает противоположное действие. К другим стимулам относятся эмоциональный и физический стресс и воздействие фармакологических агентов, в том числе ацетилхолина, никотина и морфина. В большинстве случаев усиление секреции сочетается с повышением синтеза АДГ и нейрофизина II, поскольку при этом не происходит истощения резервов гормона. Адреналин и агенты, вызывающие увеличение объема плазмы, подавляют секрецию АДГ аналогичным эффектом обладает этанол. [c.184]

Особо необходимо остановиться на секретируемых белках, выполняющих функцию транспорта и защиты от разрушения пептидных регуляторов, вырабатываемых ЦНС. Из них наиболее изучены нейрофйзины (НФ), локализованные преимущественно в задней доле гипофиза и гипоталамуса. Они представляют собой гетерогенную группу низкомолекулярных кислых белков. Нейрофизины головного мозга человека и ряда животных достаточно хорошо исследованы. Вьщелены три фракции этих нейроспецифических белков — НФ1, НФП, НФ1И, а также четыре минорные фракции. Суммарная фракция НФ имеет молекулярную массу около 10 Д. Содержание НФ в задней доле гипофиза относительно очень велико и составляет у крыс в среднем 0,15 нМ, а в гипоталамусе 0.01 нМ. В небольших количествах (в 20-30 раз меньших) НФ обнаружены также в плазме крови. [c.87]

Пептидная цепь НФ состоит из 91-95 а.о. Интересно, что 85-90% аминокислотных остатков в составе нейрофизинов идентичны у человека и исследованных видов животных. Иммуно-химическими методами установлено, что фракция НФ1 синтезируется в паравентрикулярных ядрах, а НФП — а супраопти-ческом ядре. [c.87]

В интактном состоянии нейрофизины находятся в прочном комплексе с окситоцином или вазопрессином. Связь НФ с этими гипофизарными гормонами нековалентная и осуществляется фрагментом молекулы, находящимся в пределах 37-54-го аминокислотных остатков полипептидной цепи НФ. В нормальных условиях существует определенное молярное соотношение между НФ и гипофизарными гормонами. Так, в гипофизе это соотношение между НФ и окситоцином равно 1 10, а в гипоталамусе — 1 14. [c.87]

В последнее пятилетие обнаружено, что нейрофизины отнюдь не являются единственными представителями белков-носителей пептидных регуляторов. Установлено существование [c.87]

К группе нейроспецифических белков, связанных с гуморальной регуляцией, осуществляемой головным мозгом, относятся некоторые гликопротеины гипоталамуса, а также нейрофизины и подобные им белки, являющиеся носителями пептидных регуляторов. [c.95]

Рис. 9.2. Пептиды-предшественники вазопрессина, нейрофизина, ВИП, холецистокининов. Звездочками обозначены положения пар

Рис. 3. Примеры кривых конкурентного зонального элюирования в ряде экспериментов с системой нейрофизин — пептид, показывающих хроматографическое поведение зон белка, элюированных с иммобилизованного лиганда увеличивающимися количествами конкурентного лиганда в элюирующем буфере. Зоны (каждая по 100 мкл на 2 мл адсорбента) [ 251]-меченного бычьего нейрофизина II элюировали с Ме1-Туг-РЬе-аминобутил-агарозы 0,4 М ацетатом аммония (pH 5,7), содержащим конкурентный лиганд лизинвазо-прессин при различных концентрациях. Увеличение концентрации растворенного конкурирующего лиганда приводит к пропорциональному уменьшению объемов элюирования меченого белка [4].

Более высокое сродство димеров к пептидам по сравнению с мономерами выражается также в сильной зависимости объема элюирования нейрофизина от количества (т. е. концентрации) нейрофизина в первоначальной зоне. Так, увеличение концентраций белка в зоне приводит к увеличению удерживания (рис. 9). [c.239]

Степень димеризации нейрофизина была установлена при элюировании нейрофизина с иммобилизованного нейрофизина. Как показано в правом верхнем углу рис. 10, зональное элюирование БНФ-П в буфере (не содержащем растворенного пептидного лиганда) свидетельствует об удерживании, достаточно отличающемся от Уо что позволяет рассчитывать константу димеризации как /Сь (табл. 1). При включении растворимого [c.240]

Рис. 9. Влияние концентрации введенного на колонку бычьего нейрофизина II (БНФ-П) на характер зонального элюирования с Ме1-Туг-РНе-амино-бутил-агарозы. Зоны (100 мкл), содержащие <1 мкг .Бр ф.ц

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.248 , c.286 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.255 , c.256 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.352 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.183 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.183 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.229 , c.231 , c.237 , c.241 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология