Взаимодействия основания нуклеиновых кислот-пептиды

Взаимодействие биомолекул в растворах сопряжено не только со слабыми (нековалентными) взаимодействиями. Значительна роль молекулярного комплексообразования в биологических процессах. Сильные взаимодействия в многокомпонентных системах биомолекул приводят к возникновению так называемых супрамолекулярных комплексов. Образование соединений, имеющих весьма сложное строение, присуще многим фундаментальным биохимическим реакциям. Молекулярные комплексы биомолекул являются действующим началом многих современных лекарственных препаратов. Большое значение в этих процессах имеет комплементарность взаимодействующих молекул, их так называемое "молекулярное узнавание". Термодинамические аспекты этого экстраординарного явления рассмотрены в четвертой главе монографии, в которой развит подход к комплексному изучению сильных и слабых взаимодействий в растворах таких модельных биологических соединений, как аминокислоты, пептиды, краун-эфиры, криптанды, циклодекстрин, основания нуклеиновых кислот. Значительное место отведено анализу роли растворителя в молекулярном узнавании биомолекул. [c.6]

Т. 40, № 4. С. 53-59. п. Лаптев П.В. Термодинамические характеристики и закономерности взаимодействия аминокислот и пептидов с основаниями нуклеиновых кислот, их производными и р-циклодекстрином в воде Дис.. .. канд. хим. наук. Иваново, 1998. 151 с. [c.250]

Детали микроскопического механизма влияния концентрированных растворов солей на белки, пептиды, нуклеиновые кислоты и другие полярные растворенные вещества довольно неопределенны. Высаливание этих соединений и их составных частей, по-видимому, происходит по слон ному механизму, являющемуся результатом наложения нескольких различных механизмов, как и в случае высаливания менее полярных соединений. Значения кд для полярных растворенных веществ меньше, чем для неполярных того же объема, так как полярные молекулы сильнее взаимодействуют с растворителем при достаточно высокой полярности наблюдается всаливание. Теория, основанная на рассмотрении внутреннего давления, но-видимому, дает в настоящее время наиболее удовлетворительное объяснение высаливанию как полярных, так и неполярных веществ. [c.295]

При исследовании термодинамических характеристик взаимодействия биологических лигандов (краун-эфиров (КЭ), криптандов (КР), циклодекстринов (ЦД) и оснований нуклеиновых кислот (НО)) с аминокислотами (АК) и пептидами (П) в воде с использованием экспериментальных значений энтальпий растворения энтальпийные коэффициенты взаимодействий можно рассчитать с помощью уравнения [c.187]

Рис. 4.23. Зависимость коэффициентов парных взаимодействий кДж кг моль" ) глицинсодержащих пептидов с основаниями нуклеиновых кислот в воде от числа глицильных остатков (п)

Аминокислоты, пептиды и нуклеиновые основания (НО) участвуют практически во всех процессах, происходящих в живом организме. Целый ряд лекарственных препаратов, в частности антибиотиков и противораковых средств, содержит пиримидиновые нуклеиновые основания и ароматические кольца аминокислот. Известно, что действие многих лекарств основано на явлении прослаивания (интер-каляции) ароматических колец АК между плоскостями НО в спиральной структуре ДНК. Кроме того, изучение взаимодействий аминокислот и пептидов с нуклеиновыми основаниями в водных растворах представляется перспективным в качестве модельного для исследования таких фундаментальных биохимических реакций, как взаимодействие пептид-нуклеиновая кислота. [c.234]

Области применения аффинной хроматографии расширяются, поокольку метод основан на специфических взаимодействиях биологически активных веществ. Как видно из табл. 11.1, этот метод успешно используется при выделении самых разных соединений. Наряду с этим он полезен при изучении различных систем на аффинных сорбентах можно разделять низкомолекулярные энан-тиомеры и удалять нежелательные вещества из живых организмов. -Например, аффинной хроматографией можно разделить на оптические антиподы 0,Ь-триптофан. Используя специфическое выделение меченых пептидов, можно определить пептиды активного центра фермента, связывающего участка антител или участка пептидных цепей на поверхности молекулы. Аффинная хроматография может быть использована для изучения возможности замены природных пептидных цепей ферментов различными модифицированными синтетическими пептидами. Активные центры ферментов или антител, связывающие свойства субъединиц, специфичность ферментов по отношению к различным ингибиторам, комплементарность нуклеиновых кислот, взаимодействие нуклеотидов с пептидами, влияние присутствия различных соединений на образование специфических комплексов и т. д. могут быть исследованы с помощью аффинной хроматографии. [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология