Карта Рамачандрана

П. Де Сантис и соавт. [61] в 1965 г. рассчитывают регулярные конформации полипептидов, используя для описания взаимодействий валентно-несвязанных атомов не модель жестких сфер, а потенциальные функции невалентных взаимодействий. Карты ( )- / Рамачандрана приобретают контуры эквипотенциальных сечений и позволяют теперь уже делать количественную сопоставительную оценку потенциальной энергии любого конформационного состояния свободного монопептида или соответствующего звена полипептида. Д. Брант и П. Флори в том же году с помощью конформационных карт провели статистические расчеты размеров клубков полипептидов и пришли к заключению о необходимости, помимо невалентных взаимодействий, учитывать также электростатические взаимодействия, что они и сделали в диполь-дипольном приближении [62]. В ряде работ Шераги и соавт. [63-66] были исследованы спиральные конформации гомополипептидов природных а-аминокислот с применением как модели жестких сфер, так и потенциальных функций. Новым в этих работах явился учет с помощью потенциала Липпинкота и Шредера возможности образования пептидных водородных связей. [c.156]

Эти Карты часто называют картами Рамачандрана . а — карта глицина, не имеющего боковой цепи, с использованием модели жестких сфер с нормальными и с нижними граничными (---) контактными расстояниями, приведеинымн в табл. 2.1. В некоторых областях указаны запрещенные контакты. Обозначения атомов даны на рис. 2.2. б — карта аминокислот, содержащих -атомы, построенная с использованием той же модели жестких сфер. Указаны конформации правой а-спиралн, Р-складчатого листа н коллагена. Отмечены стерические затруднения, вызванные -атомом, которые сводят большую область глнцина к указанной иа рисунке меньшей области. Три разрешенные области иногда обозначают как — правая а-спираль, область вокруг значка а, aL — Левая а-спираль, область (0, 1))) (-l-60 -1-60 ), е — вытянутая цепь, область вокруг значка р. В предположении модели жестких сфер (- - - нормальные радиусы ---радиусы, отвечающие нижним границам) указаны области, разрешенные для поли-Ь-чис-алаиина. Конформация, приведенная на рис. 2.6, обозначена х, а конформация, отвечающая поли-Ь-пролииу I (полностью цис), обозначена как х, обведенный кружком. [c.31]

Модель жестких сфер — хорошее приближение. Данные Рамачандрана и сотр. [28, 29], выражаемые -картой (которую часто называют карта Рамачандрана , см. рис. 2.3, б), подтверждаются результатами, полученными при исследовании кристаллических глобулярных белков. На рис. 2.4 сведены все ф и ф-углы, найденные в 13 белках. Самая высокая плотность распределения экспериментальных точек наблюдается вблизи (—60 , —60 ) в положении правой а-спирали, что отражает высокое содержание а-спиралей в глобулярных белках. Другой максимум в распределении находится вблизи (—90°, -г 120 ) и отвечает вытянутой цепи с остатками, образующими р-складчатый лист. Поскольку плотность вблизи (—90 , 0 ) также довольно высока, отталкивание между N,- и Hj i не настолько существенно, как это следует из модели жестких сфер. [c.32]

Двугранные углы основной цепи для приблизительно 2500 остатков 13 белков [30]. Эту карту иногда называют картой Рамачандрана. [c.32]

Графически конформационные параметры полипептидной цепн удобно изображать с помощью карт, предложенных Г. Рамачаидра-ном в 1963 г. ( карты Рамачандрана ) и отражающих зависимость энергии остатка от параметров и (рис. 36). Значения углов (( и откладываются по осям координат от —180 до +180. В силу взаимодействия между заместителями в пептидной цепи углы и не могут принимать любые значения — для них разрешенными оказываются лишь некоторые дискретные области (выделенные на карте темным цветом), которые соответствуют энергетически выгодным конформациям пептидной цепи, т. е., по существу, являются областями минимума энергии. Их достаточно компактная локализация свидетельствует о том, что углы и I- взаимосвязаны, изменение одного из них влечет изменение второго. Например, если угол ip приобретает значение в интервале 60 — I20, то для угла энергетически выгодным оказывается значение, не превышающее — 60 ". [c.87]

Реализуемая в данных условиях конформация белка и пептида определяется суммой всех перечисленных взаимодействий и является энергетически наиболее выгодной, что и отражается попаданием соответствующих углов в разрешенные области коиформа-циоиных карт Рамачандрана . [c.91]

I5 0° соответствует энергии чуть выше 1 ккал/моль и, следовательно, вполне допустима (на карте Рамачандрана эта область запрещена, однако в ней находятся некоторые экспериментальные точки). Пространство, ограниченное контуром в 1 ккал/моль, занимает 60% карты, тогда как область, заключенная в экстремальных границах, охватывает 61% всего пространства (ф, я] ). Наименьшую энергию имеют свернутые формы, которые для данного [c.372]

Пределы конформационной подвижности пептидов относительно невелики - они возможны в рамках энергетически разрешенных областей, показанных на картах Рамачандрана (см. разд.1.4.2). Конформационные изменения в активных цент- [c.285]

Конформации лигандов соответствуют разрешенным областям для углов ф и ф на картах Рамачандрана (ср. табл.70 и рис.7). Заметные различия в. конформациях могут наблюдаться для боковых цепей, но разница в энергиях таких конформаций обычно мала. Так, ароматическое кольцо формилтриптофана при связывании поворачивается примерно на 60° по отношению к оптимальной кон- [c.286]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология