Пепсин гомогенность

Следует учесть, что ферменты, как и любые катализаторы, в равной степени ускоряют как прямую, так и обратную реакции. Поэтому ферменты расщепления — гидролазы в то же время являются ферментами синтеза, ферменты окисления — ферментами восстановления и т. д. Некоторые ферменты, как, например, пепсин, трипсин, обладают автокаталитическими свойствами. Попадая на соответствующий белковый субстрат, они превращают его в фермент. Этот процесс, ведущий к размножению фермента, весьма напоминает процесс размножения вирусов— мельчайших возбудителей заболеваний растений и животных. Многие вирусы, подобно ферментам, получены в кристаллическом состоянии, как, например, вирус табачной мозаики с молекулярным весом 4-10 , вирус столбура томата с молекулярным весом 10 , вирус некроза табака (6 10 ), вирус желтой мозаики репы (5-10 ) и т. д. Диаметр наиболее мелких вирусов равен приблизительно 20 ммк, т. е. близок к величине наиболее крупных ферментов. Мелкие вирусы отличаются под электронным микроскопом гомогенностью внутреннего содержимого и полным единообразием размеров и формы. [c.253]

Повидимому, получено только одно подобное соединение. На основании исследования растворимости иодированного пепсина установлено, что он обладает высокой степенью гомогенности [129]. [c.340]

Для определения локализации дисульфидных связей белок подвергают частичному гидролизу на относительно малые фрагменты с помощью протеиназы низкой специфичности, такой как пепсин, в условиях, при которых протекает минимум обменных реакций. Пептиды разделяют и определяют их аминокисло гный состав для того, чтобы убедиться в том, что они гомогенны и содержат одну дисульфидную связь. Дисульфидная связь в каждом пептиде разрывается (см. разд. 23.3.3) и образуются два фрагмента. Если первичная структура белка известна, то достаточно аминокислотного анализа и частичного определения Л/-концевой последовательности в двух фрагментах для того, чтобы определить ту часть цепи (ей), из которой образовался каждый фрагмент. [c.280]

При хроматографировании желудочного сока собаки (возраст около полутора лет) были обнаружены две белковые фракции, обладающие примерно одинаковой активностью по створаживанию молока (см. рисунок, г). Эти фракции значительно различались по способности расщеплять гемоглобин. Быстрее двигающаяся фракция обладала следовой активностью, медленно двигающаяся фракция была лишь в 2,5 раза менее активной (на диницу белка), чем пепсин свиньи. Можно считать, что медленно двигающаяся фракция является собственно пепсином. Быстрее двигающаяся фракция, по-видимому, является химозином , о су1цествовании которого давно упоминалось, но который не был выделен в чистом виде. В отличие от пепсина химозин не только устойчив при pH 7,0, но и обладает способностью при этом значении pH створаживать молоко. При повторном хроматографировании химозин был выделен в виде хроматографически гомогенной фракции (см. рисунок, д). [c.277]

Установлено, что при pH 7,0 гастриксин более устойчив, чем пепсин период полураспада для гастриксипа при этом pH около 15 час., для пепсина— около 4 час. При повторном хроматографировании был выделен хроматографически гомогенный гастриксин (см. рисунок, ж). [c.277]

При хроматографировании на диэтиламиноэтилцеллюлозе препарата пепсиногена, нолученного из слизистой желудка человека, была обнаружена одна фракция, имеющая после активации протеолитическую активность. При повторном хроматографировании она была выделена в виде хроматографически гомогенной фракции (см. рисунок, з). После активации этой фракции (доведением pH раствора до 2,0) на хроматограмме активационной смеси имелись пики обоих ферментов пепсина и гастриксина (в отношении 2 1 по количеству белка). [c.277]

Кристаллический гуанидированный альбумин сыворотки крови человека, по данным ультрацентрифугирования, является столь же гомогенным, как и исходный неизмененный белок оба они содержат приблизительно по 5% несколько быстрее оседающего компонента. Ни один из препаратов не обнаруживал заметных изменений в скорости перемещения границы. Таким образом, гуанидированный сывороточный альбумин представляет собой, повидимому, наиболее гомогенное из до сих пор полученных производных белка, за исключением, быть может, некоторых производных пепсина во всяком случае, это соединение было подвергнуто наиболее строгим испытаниям на гомогенность. Сывороточный альбумин, этерифицирован-ный производными ди-азоуксусной кислоты, также не обнаруживает никаких изменений в величине и форме мо- [c.342]

Броган [3] выделил гомогенный гликопротеин из высушенной ацетоном мокроты больных хроническим бронхитом после обработки ее пепсином, диализа и ультрацентрифугирования (табл. 1). Б гликопротеипе были идентифицированы N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, галактоза, манноза и фукоза. Общее содержание фосфора в гликопротеине составляло 0,74%. Исследования содержания в гликопротеине N-ацетилнейраминовой кислоты не проводились. Из того же исходного материала было выделено еще два гликопротеина, которые оказались негомогенными. [c.261]

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, такими, как яичный белок, сыворотка крови, экстракты из растительных и живот ных тканей, а подчас и цельные ткани. Лишь в конце XIX в. получили распространение методы разделения белков с помош ью осаждения нейтральными солями. В 30-е годы XX в. были получены первые белки в кристаллическом состоянии. Получение веш ества в кристаллическом виде служит одним из надежных доказательств чистоты (гомогенности) препарата. В частности, в 1926 г. Д. Самнер выделил из семян канавалии белок (фермент) уреазу в кристаллическом состоянии Д. Нортроп и М. Кунитц в 1930-1931 гг. получили кристаллы пепсина и трипсина. После этих пионерских работ выделение индивидуальных белков стало частым событием в истории биохимии, особенно после 50-х годов, когда начали применять современные методы фракционирования — хроматографию на гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрацию ( молекулярное просеивание ), новые методы электрофореза и др. [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология