Створаживание молока

На смену ферментным препаратам, получаемым из животных и растений, тоже постепенно приходят микробные ферменты (табл. 10.2). Наряду с пепсином, трипсином и папаином применяют протеазы, выделяемые аэробными спорообразующими бактериями и грибами. Вместо применявшегося ранее для створаживания молока сычужного фермента, который получали из желудков телят, в настоящее время используют [c.346]

Створаживание молока проводят также с помощью реннина — сычужного фермента из желудка (сычуга) молодых телят, или реннина микробного происхождения. [c.414]

Створаживание молока желудочным соком [c.188]

В процессе переваривания пищи в желудке большую р( играет соляная кислота желудочного сока. Соляная кислс во-первых, создает такую концентрацию водородных ионое желудке, при которой пепсин и гастриксин максимально актив во-вторых, она вызывает денатурацию и набухание белков и самым способствует их частичному расщеплению протеаза в-третьих, она способствует створаживанию. молока. [c.190]

Задачей настоящей ра боты является выяснение возможности применения ионитов с целью приближения состава коровьего молока к женскому и изменения характера створаживания молока. Для уменьшения плотности сгустка была сделана попытка уменьшить содержание кальция и магния в коровьем молоке при помощи катионитовых колонок. В качестве ионитов мы применили катиониты КУ-2 и КБ-4 как в Na-, так и в K-Na-формах. [c.209]

Молоко при добавлении нейтрализованного желудочного сока створаживается. Створаживание молока обусловлено способностью пепсина превращать казеиноген молока в казеин, кальциевая соль которого нерастворима в воде. [c.187]

Считали, что превращение казеиногена в казеин происходит в присутствии так называемого сычужного фермента, или химозина, действующего, подобно пепсину, в кислой среде. И. П. Павлов на основании полученных им экспериментальных данных утверждал, что свертывание молока обусловливается действием пепсина и нет никаких оснований для признания суш,ествования особого фермента (химозина), единственной функцией которого является створаживание молока. Спор этот длился долгое время. В настоящее время он решен в том смысле, что свертывание молока в желудке взрослых вызывается пепсином. Особого фермента (химозина) в желудочном соке у большинства животных нет. По имеющимся данным, однако, в секрете четвертого желудка телят имеется фермент, створаживающий молоко, отличный от пепсина (сычужный фермент). Считают даже, что в желудке молодых животных пепсин не продуцируется и вместо него образуется химозин. [c.314]

Затем, наклоняя и поднимая пробирку, следят за началом появления первых мелких хлопьев казеина а стенке пробирки (начало свертывания). В этот момент замечают время начала створаживания молока и останавливают секундомер. [c.189]

Записывают время (в секундах), прошедшее от начала действия пепсина до начала створаживания молока. [c.189]

Глаубер рекомендовал соляную кислоту также для консервирования фруктов, для створаживания молока и для растворения минералов. [c.234]

Реннин (химозин) — протеолитический фермент желудочного сока, вызывающий створаживание молока, получен в кристаллическом виде [99, 100]. Было найдено, что 1 часть чистого фермента вызывает створаживание 10" частей молока. [c.294]

Целый ряд факторов (действие сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, нагревание, механическое воздействие) приводит к нарушению конфигурации белковой молекулы — ее вторичной и третичной структуры. При этом изменяется пространственная форма, и белок утрачивает свойственные ему биологические функции. Примером денатурации белка служит варка яиц, створаживание молока (белка казеина), приготовление пищи и т. д. Сильное нагревание приводит не только к денатурации, но я к разрушению белка с выделением летучих продуктов, обладающих запахом жженых перьев. По такому запаху распознают наличие шерстяной нити в ткани. [c.313]

Образование сгустка К. при створаживании молока иногда приписывают превращению т. н. казеиногена в К. или К. в т. наз. параказеин. Механизм этих превращений точно не установлен. [c.174]

КАЗЕИН, фосфопротеид, богатый фосфосерином гл. белковый компонент молока. Известны неск. видов a,i-K., З К., х-К. и др. Казеин — важнейший источник питания новорожденных млекопитающих. Отщепление под действием фермента химозина С-концевого макрогликопептида от х-К., состоящего из 169 аминокислотных остатков,— первая стадия створаживания молока (р-ция использ. в сыроделии). Техн. К- примен. в произ-ве клеев, пластмасс, красок. КАЛАНДРОВАНИЕ (каландрирование), метод обработки пластмасс, резиновых смесей, тканей, бумаги на машинах (каландрах), состоящих из 2 или большего числа полых цилиндров (валков), расположенных параллельно и вращающихся навстречу друг другу (см. рис.). Примен. для получ. [c.231]

Препараты Р. применяют в сыроварении для ускорения процессов створаживания молока. [c.325]

Половину пробирки заполняют молоком, к которому добавляют 3—4 капли раствора уксусной кислоты. Молоко нагревают примерно до 90° С. При этом наблюдается створаживание молока. Когда закончится створаживание, раствор профильтровывают через воронку с фильтром с красной лентой или через марлю, сложенную вдвое. На фильтре остается творожистая масса, состоящая из казеина и жира. [c.201]

Створаживание молока с помощью химозина, а также пепсина широко используется в сыроварении. [c.336]

Следовательно, для полного гидролиза белковой молекулы необходим целый набор ферментов. Реннин (сычужный фермент) ь>зывает створаживание молока. Он применяется при изготовле- ии сыров. [c.23]

КАЗЕЙН м. Сложный белок, образуюгцийся при створаживании молока под действием ферментов применяется в производстве клеев, пластмасс, красок и др. [c.163]

Метод относится к зкспресс-методам, так как количественное определение пепсина производится в течение 1—5 минут. Метод основан на том, что створаживающее действие пепсина строго пропорционально количеству пепсина. Установлено, что 0,025 мг кристаллического пепсина при действии на 5 мл молочно-ацетатной смеси с pH 5,0 при температуре 25° производит створаживание молока через 60 секунд. [c.188]

Количество пепсина, равное 0,025 мг, принято условно за единицу. Определяя в тех же условиях время створаживания молока под действием исследуемого желудочного сока или 0,1% раствора црепарата пепсина и зная, что время створаживания обратно пропорционально количеству пепсина вычисляют содержание пепсина во взятой пробе в 1 мл желудочного сока, в 100 мл 0,1% раствора пепсина и в 100 г продажного препарата пепсина. В норме содержание пепсина в 1 мл желудочного сока варьирует от 40 до 60 единиц, т. е. в 1 мл желудочного сока содержится от 1 до 1,5 мг пепсина, что соответствует 0,1—0,15%. [c.188]

Превращение белков в пищеварительном тракте. Работа Л Ь 93. Анализ желудочного сока. ... Работа ЛЬ 94. Действие желудочного сока на фибри Работа Л о 95. Створаживание молока пепсином желу [c.340]

После внесения закваски для формирования сгустка и сыворотки обычно добавляют сычуг. Роль последнего заключается в превращении жидкого молока в гель (сгусток). Если этот экстракт сычуга не применяется, то получают творожистую массу параказеината кальция. Различие между двумя этими способами створаживания молока в том, что без сычуга оно занимает до 16 ч, а с ним — всего 15—30 мин. Время, проходящее от момента добавления закваски до внесения сычуга, называется временем созревания молока (до 60 мин в зависимости от сорта сыра). За этот период бактерии успевают выработать достаточно кислоты, чтобы активировать реннин. [c.97]

Под влиянием желудочного сока легко подвергается превращению белок молока казеиноген. Растворимый в молоке казеиноген ферментативно переходит в нерастворимый в присутствии ионов кальция казеин. Молоко при этом створаживается. Превращение казеиногена в казеин имеет существенное значение для переваривания его в желудке, особенно у детей и молодых млекопитающих животных, когда молоко является единственным продуктом их питания. Створоженное молоко задерживается в желудке и подвергается более длительному воздействию пепсина. В желудочном соке детей и молодых млекопитающих, например телят, содержится фермент химозин (реннин), катализирующий превращение казеиногена в казеин. Под влиянием химозина казеиноген в незначительной степени гидролизуется и образующийся при этом казеин в присутствии кальция дает нерастворимый в воде казеинат кальция. В жел.удочном соке взрослых животных, как это установлено И. П. Павловым, химозин отсутствует, и створаживание молока в желудке у них происходит под влиянием пепсина. На первом этапе воздействия пепсина на казеиноген из него получается казеин, который затем подвергается дальнейшему гидролитическому расщеплению. Следовательно, различие в действии химозина и пепсина на казеиноген заключается в том, что первый, т. е. химозин, вызывает незначительный по своему объему гидролиз казеиногена с образованием казенна и на этом его функция заканчивается, в то время как пепсин вызывает более глубокий гидролиз казеиногена, оканчивающийся на первом этапе образованием из него казеина. [c.335]

Сычуг, применяемый в сыроварении, —это часть желудка телят В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство изшстныз заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створ аживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме тог некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, обр азующи-миея в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [c.97]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Методика определения ДДВФ в молоке и воде. Основные положения. Принцип метода. Мето.а основан на извлечении ДДВФ из молока смесью петролейного и серного эфиров после предварительного створаживания молока ацетоном, перераспределении инсектицида в воду и после вымо- [c.73]

Автор почему-то не указывает, что пепсин обладает также способностью створаживать молоко и что у взрослых животных и человека нет особого фермента, который специально осуществлял бы только эту функцию. Это, как известно, установлено было И. П. Павловым, который в ряде исследований показал ошибочность точки зрения Гаммарстена, утверждавшего, что кроме пепсина в желудочном соке имеется особый фермент — химозин или реннин, единственной функцией которого является створаживание молока. Такой фермент удалось обнаружить только в секрете четвертого желудка молодых телят. У других молодых и взрослых животных и у человека химозин обнаружить не удалось. — Яриж. ред. [c.292]

Другая группа крыс подвергалась затравке крекинг-газом содержащим 3—6 объемных % сероводорода. Концентрация сероводорода в камере составляла 0,05—0,07 мг/л. Затравка проводилась по 4 часа в день в течение 4-х месяцев. У крыс, затравлявшихся крекинг-газом, обнаружено снижение активности уропепсина, что выразилось в удлинении времени створаживания молока мочой до 500 секунд (данные статистически достоверны, Р—меньше 0,05). [c.466]

Активность уропепсина мочи (время в секундах, необходимое для створаживания молока 1 мл мочи) при хронической затравке крыс крекинг-газом и прн остром гастрите [c.466]

В желудочном соке детей грудного возраста присутствует створажива-ЮШ.ИЙ молоко фермент ренин. При участии ионов Са " он превраш,ает растворимые формы казеина молока в нерастворимые, что и составляет сущность процесса створаживания. Физиологическое значение створаживания молока заключается в задержании его в желудке на время, необходимое для переваривания белков. В желудке взрослых людей данный фермент практически отсутствует, и створаживание молока происходит за счет совместного действия кислой среды желудочного сока и пепсина. [c.377]

При хроматографировании желудочного сока собаки (возраст около полутора лет) были обнаружены две белковые фракции, обладающие примерно одинаковой активностью по створаживанию молока (см. рисунок, г). Эти фракции значительно различались по способности расщеплять гемоглобин. Быстрее двигающаяся фракция обладала следовой активностью, медленно двигающаяся фракция была лишь в 2,5 раза менее активной (на диницу белка), чем пепсин свиньи. Можно считать, что медленно двигающаяся фракция является собственно пепсином. Быстрее двигающаяся фракция, по-видимому, является химозином , о су1цествовании которого давно упоминалось, но который не был выделен в чистом виде. В отличие от пепсина химозин не только устойчив при pH 7,0, но и обладает способностью при этом значении pH створаживать молоко. При повторном хроматографировании химозин был выделен в виде хроматографически гомогенной фракции (см. рисунок, д). [c.277]

Качественные изменения в составе молока, достигаемые с помощью траисгенных живот-н ы X. Изменения в составе белка молока. С экономической точки зрения представляет интерес увеличение содержания казеина в молоке, в связи с его влиянием на производство сыра. Казеиновые мицеллы вовлекают жир и воду во время формирования сыра, играя, таким образом, важную роль в уменьшении к-казеина в молоке трансгенных мышей (Gutierrez — Adan А. et al., 1996), сопровождаясь значительным увеличением силы створаживания молока и уменьшением диаметра мицелл. Уменьшение диаметра мицелл должно привести к увеличению их поверхности, что в свою очередь способствует образованию более плотного творожного сгустка, скорости его формирования и увеличению выхода сыра. Эти измененные свойства молока представляют большую пользу и интерес для молочной промышленности. [c.236]

Реннин — другая протеаза желудочного сока. Этот фермент действует на казеин, главный белок молока, превращая его в растворимый параказеин. Присутствующий в молоке кальций соединяется с параказеином, образуя нерастворимый творог — параказеинат кальция. Это створаживание молока в желудке имеет важное значение, так как в твердом виде оно остается в желудке в течение более длительного времени и подвергается при этом действию пепсина. Особенно важно присутствие реннина в желудке молодых млекопитающих, единственной пищей которых является молоко. [c.341]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология