Изоаллоксазиновая простетическая группа

ИЗОАЛЛОКСАЗИНОВАЯ ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА [c.186]

Флавопротеины представляют собой ферменты, содержащие в качестве простетических групп флавинмононуклеотид (FMN) или флавинадениндинуклеотид (FAD). Эти ферменты переносят водород. Активной группой в них является изоаллоксазиновая система (рис. 7.9, А), которая действует как обратимая окислительно-восстановительная система. Реагирующими центрами служат два атома азота, каждый из которых может связаться с одним [Н]. Связывание может происходить в два этапа через состояние семихинона. Благодаря способности переносить то по два атома водорода, то по одному флавопротеины могут быть посредниками между двумя типами процессов переноса водорода. [c.236]

ФМН и ФАД являются простетическими группами сложных белков флавопротеинов, катализирующих многочисленные реакции окисления веществ в клетках перенос электронов и протонов в дыхательной цепи, окисление пирувата, жирных кислот, биогенных аминов, альдегидов и др. (см. раздел II). ФМН и ФАД, восстанавливаясь, присоединяют от субстрата два электрона к атомам углерода изоаллоксазинового фрагмента, изменяя при этом их степени окисления. Одновременно два протона, полу- [c.147]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

В состав флавиновых дегидрогеназ входят флавиновые нуклеотиды, прочно связанные с апоферментом и не отщепляющиеся от него ни на одной стадии каталитического цикла. Окислительно-восстановительные свойства флавопротеинов обусловлены способностью изоаллоксазинового кольца рибофлавина к обратимому переходу из окисленного состояния в восстановленное, при котором происходит присоединение к кольцу 2 электронов в составе атомов водорода (рис. 93, Б). При изучении дыхательных цепей особенно интересны два связанных с мембраной флавопротеина сукцинатдегидрогеназа, катализирующая окисление сукцината в ЦТК, и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназа, катализирующая восстановление своей флавиновой простетической группы, сопряженное с окислением НАД(Ф) Н2. [c.362]

Связывание водорода простетической группой флавиновых ферментов происходит путем присоединения 2 атомов водорода к 2 атомам азота (в изоаллоксазиновой группировке). [c.230]

В других окислительных коферментах имеются иные, чем изоаллоксазиновая, восстанавливающиеся группы. Простейший опыт, свидетельствующий о том, что ФАД является специфическим коферментом глюко-зооксидазы, заключается в следующем если бы отщеплением кофермента от фермента можно было получить нативный неактивный белок, то возвращение активности при добавлении к этому белку ФАД говорило бы о специфичности этого кофермента. Но стандартный метод непригоден в данном случае, так как белковая часть глюкозооксидазы денатурируется нри всех операциях, в которых отщепляется кофермент. Установлено, что ФАД является простетической группой другого фермента — оксидазы /)-аминокислот, в которой неактивный белок может быть выделен в нативном состоянии. При кипячении с водой белковая часть глюкозооксидазы денатурируется и освобождается кофермент. Добавление полученного раствора к раствору нативного белка оксидазы Д-аминокислот приводит к восстановлению активности этого фермента, что является доказательством того, что ФАД — простетическая группа для обоих ферментов. [c.710]

Изоаллоксазиновое кольцо является простетической группой фла-виноЕЫХ ферментов. Оно способно присоединять и отщеплять два атома водорода в положениях 1,5 [c.187]

Центры присоединения водорода к изоаллоксазиновому кольцу (положения NO и N< >) являются кислотно-основными, что допускает раздельный перенос электрона и протона к простетической группе. Кроме того, в тех же положениях акцептируется гидрид ион. [c.271]

В последние десятилетия открыты новые биокаталитические факторы изоаллоксазиновой структуры, функциональные группы которых представлены модифицированными молекулами РФ, ФМН, ФАД. Сейчас известно не 3, а 22 природных флавина. Установлено, что новые аналоги рибофлавина входят в простетические реакционные центры многих флавиновых ферментов. [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология